معلومة

ما مدى قوة حرير العنكبوت؟


حرير العنكبوت قوي جدًا ويتم إجراء جميع أنواع المقارنات مع الفولاذ. أنا أكثر فضولًا بشأن النماذج المختلفة لحرير العنكبوت وكيف يمكن مقارنته بالمواد الأخرى. ما هو معامل يونج لحرير العنكبوت؟ ما هو المعامل الكتلي لحرير العنكبوت؟ ما هو معامل القص لحرير العنكبوت؟ بشكل عام ، كيف تصف هذه النماذج الخصائص المادية للعنكبوت.

أبسط طريقة لطرح السؤال ، ماذا يعني أن يقال أن حرير العنكبوت قوي؟


تحتوي ويكيبيديا على مقال تم الاستشهاد به جيدًا حول موضوع الحرير وأشكاله الإسوية البيولوجية المختلفة وخصائصه الميكانيكية. فيما يتعلق بمقاومة الشد ، فإن حرير العنكبوت قوي مثل الفولاذ عالي الجودة.

بصراحة ، تم قياس حرير السحب بواسطة بيريز ريجيرو في آل. لتكون 600 ± 50 ميجا باسكال بالمقارنة مع حرير دودة القز.

المرجعي:

  • بيريز ريجويرو J، Elices M، Llorca J، Viney C. 2001. خصائص الشد لحرير خط السحب Argiope trifasciata الذي تم الحصول عليه من نسيج العنكبوت. مجلة علوم البوليمر التطبيقية 82: 2245-2251 [pdf]

حرير العنكبوت: علم الأحياء وراء المادة المذهلة

بينما يركز العديد من العلماء على إيجاد طرق جديدة لاستخدام هذا الحرير الفائق القوة ، ركزت إحدى الباحثات حياتها المهنية على الحصول على فهم جزيئي أفضل لكيفية ولماذا تصنع هذه الحشرات حريرها المثير للإعجاب.

شيريل هاياشي ، دكتوراه ، المنسقة في علم الحيوان اللافقاري ، أستاذ في كلية ريتشارد جيلدر للدراسات العليا ، ليون هيس مدير أبحاث الأحياء المقارنة ، ومدير معهد ساكلر لعلم الجينوم المقارن في المتحف الأمريكي للتاريخ الطبيعي ، أوضح في الجمعية الأمريكية من أجل النهوض بالعلوم (AAAS) ، الاجتماع السنوي ، مدى أهمية حرير العنكبوت بالنسبة للعناكب.

قال هاياشي: "إنه حقًا ضروري للغاية لفهم جميع جوانب حياة العنكبوت تقريبًا". "العناكب وحرائرها قديمة ومتنوعة بشكل لا يصدق. إذا نظرت إلى السجل الأحفوري ، فإن العناكب تعود إلى أكثر من 350 مليون سنة ، والسمات المميزة للعناكب هي وجود المغازل. وهذا يعني أن كل عنكبوت كان موجودًا في أي وقت مضى كان قادرًا على غزل الحرير ".

تعد العناكب من أقدم وأكثر مجموعات الحيوانات تنوعًا على هذا الكوكب ، ولها ثلاثة رتب فرعية مختلفة ، وهي العناكب Meosthelae و mygalomorphae و araneomorphae.

تستخدم العناكب حريرها بعدة طرق ، بما في ذلك للتكاثر والحماية والتشتت وبناء منازلهم وإبطاء الفريسة المحتملة. في الواقع ، لم تعد بعض العناكب تستخدم السم في اصطياد وقتل الفريسة ، واختاروا خنق وجبتهم التالية بحريرهم.

وأوضح هاياشي أن كل عنكبوت يمكنه إنتاج عدة أنواع مختلفة من الحرير وكل شبكة عنكبوتية مصنوعة من أنواع متعددة من الحرير.

قالت: "عندما تنظر إلى شيء مثل شبكة عنكبوت ، فإن ما تراه هو نتاج العديد من أنواع الحرير". "لصنع شبكة العنكبوت ، نتحدث عن خمسة أنواع مختلفة من الحرير تخرج من حيوان واحد."

يكمن مفتاح العناكب في إنتاج الحرير في المغازل التي تحتوي على غدد بأحجام وأشكال مختلفة.

شرحت هاياشي كيف تدرس غدد الحرير للعديد من أكثر من 35000 نوع مختلف من العناكب المعروفة في جميع أنحاء العالم.

قال هاياشي: "المغازل هي زوج من الأعضاء الدوارة". "إذا نظرت إلى كل مغزل ، ستجد حنفيات هناك وأن الحنفية هي المكان الذي يخرج منه الحرير بالفعل. أود أن آخذ غدة حرير معينة أهتم بها وسأجمع غدد الحرير تلك فقط. سأستخدم ملقطًا رائعًا حقًا وأجمع تلك الغدد الحريرية وأنشئ مكتبة للتعبير ".

قال هاياشي إن الغدد المختلفة لأنواع العنكبوت المختلفة تمنح الباحثين فهمًا جزيئيًا أفضل لعملية إنتاج الحرير. من خلال تسلسل الجينوم ، وجد الباحثون مجموعات بروتينية فريدة من نوعها كبيرة للغاية ومتكررة لتمكين إنتاج الحرير.

وقالت: "من الواضح جدًا أن هناك عائلة فريدة جدًا من البروتينات تسمى spidroins ، وهي بروتينات هيكلية كبيرة جدًا توجد فقط في العناكب وهذا هو البروتين السائد في غدد الحرير".

يمتلك حرير العنكبوت عددًا من الخصائص التي تجعله مشهورًا بالتقنية الجديدة في المعدات الرياضية والملابس الواقية والتكنولوجيا القابلة للارتداء. لقد عرف العلماء منذ فترة طويلة أن حرير العنكبوت قوي للغاية ومطاطي ومتوافق مع المناعة وخفيف الوزن.


هل حرير العنكبوت أقوى من الفولاذ؟ عالم الأحياء يفك التشابك بين الحقيقة والخيال في "Mythbusters Jr."

غالبًا ما يُقال إن حرير العنكبوت هو أحد أقوى المواد في الطبيعة.

لكن هل هو أقوى من الفولاذ؟

& ldquoMythbusters Jr. & rdquo يظهر المضيف آدم سافاج ، إلى اليسار ، وعضو صغير في فريق التمثيل هنا يستعدان لاختبار قوة حرير العنكبوت.

للإجابة على هذا السؤال ، قام الفريق في & ldquoMythbusters Jr. & rdquo & ndash بمسلسل تلفزيوني جديد يستضيف فيه آدم سافاج وطاقمه المكون من ستة علماء تحت سن 16 عامًا وضعوا الأساطير العلمية والأساطير الحضرية على المحك وتحولوا إلى دكتور تود بلاكليدج، أستاذ علم الأحياء هنا في جامعة أكرون.

كان الهدف هو إنشاء 2 قدم & ldquorope & rdquo من حرير العنكبوت واختبار قوتها الشد & ndash مقدار التوتر الذي يمكن أن يتحمله ، عند تحمل الوزن ، قبل الانكسار & ndash مقابل المواد المستخدمة في بناء ناطحات السحاب والأفعوانيات والجسور.

جنبا إلى جنب مع الطلاب أنجيلا أليسيا سيرانو، دكتوراه في العلوم الحيوية المتكاملة، السنة الثانية توقع التخرج 2022 لوك كريمر، خريج في علم الأحياء ، ربيع 2019 و ارييل اونياك، مبتدئ في علم الأحياء ، التخرج ربيع 2020 ، أمضى بلاكليدج شهرين في جمع ما يقرب من 10 أميال من الحرير من 40 عنكبوتًا من الحرير الذهبي النساج في مختبره.

حبل من الحرير

اختار بلاكليدج حائك الحرير الذهبي ، وهو أحد أكبر العناكب التي تنسج الجرم السماوي (نيفيلا كلافيبس) ، لما لها من حرير كثيف وقوي نسبيًا ولا تزال خصلة منه أرق بحوالي 50 مرة من شعر الإنسان. استخدم طلابه جهاز لف الحرير ، مصنوع خصيصًا في UA & rsquos Polymer Science Machine Shop ، لجمع خيوط من الحرير بطول قدمين ، قاموا بلفها في حبل.

ساعد طلاب جامعة UA Luke Cramer و Ariel Onyak و Angela Alicea-Serrano في جمع ما يقرب من 10 أميال من الحرير من 40 عنكبوتًا من الحرير الذهبي من أجل التجربة على الشاشة.

بمجرد الانتهاء من الحبل ، جمع بلاكليدج أمتعته والحرير وعدد قليل من نساجي الجرم السماوي البالغين وتوجه إلى استوديوهات 32TEN في سان رافائيل ، كاليفورنيا ، لتصوير الحلقة و rsquos. خلال ثلاثة أيام طويلة من الإعداد والتخطيط والتصوير ، وضع بلاكليدج خبرته في علم الأحياء للعمل على جعل الأسطورة حقيقة. كانت المخاطر عالية & ndash مع ما يكفي فقط من حبل الحرير لمحاولة واحدة ، لم يكن هناك مجال للخطأ.

& ldquo كانت هناك فرصة واحدة فقط لتصحيح الحيلة ، وأي خطأ ارتكبته أنا أو فريق العمل أو الطاقم كان سيعني أن الحلقة ستكون فاشلة ، وقال بلاكليدج.

تم إرفاق الأوزان بكبلين من نفس الكتلة - أحدهما سلك فولاذي والآخر 25000 خصلة فردية من حرير العنكبوت & ndash لاختبار قوة كل منهما.

خلف الكواليس

وفقًا لبلاكليدج ، فإن التفاعل البشري الذي شوهد في العرض حقيقي ، ومعظمه غير مكتوب.

& ldquo بدأت جميع اللقطات تقريبًا بهدف عام أراده المنتجون ، لكن الحوار الفعلي والإجراءات كانت في الغالب حسب الطلب ، وقال بلاكليدج. & ldquo كان الهدف في الغالب تصوير التفاعلات الطبيعية. & rdquo

أضاف بلاكليدج هذا المضيف المميز آدم سافاج وفريقه من العلماء المراهقين فضوليون وممتعون خارج الكاميرا كما هو الحال أثناء التصوير.

تم تصوير الدكتور تود بلاليدج ، أقصى اليمين ، في مجموعة مع طاقم الممثلين & ldquoMythbusters Jr. & rdquo ، بما في ذلك المضيف آدم سافاج ، الثاني من اليسار.

& ldquoAdam & rsquos on-camera persona هي شخصية حقيقية جدًا و ndash يحمل حقًا هذا الحماس والفضول خارج الكاميرا أيضًا ، & rdquo قال Blackledge. & ldquo لقد تأثرت كثيرًا بمعرفته الواسعة في التصميم والبناء ، مما جعله مفيدًا جدًا في استكشاف بعض الصعوبات في تصميم اللعبة. وكان الأطفال مثيرون للإعجاب حقًا - لقد كانوا محبين للمرح وأبله مثل أي مراهق شاب ، لكنهم كانوا أيضًا أذكياء للغاية وفضوليين للغاية ومندفعين. لقد كانوا يخافون من تجربة شيء ما والفشل ، وهذا هو بالضبط ما أريد أن أراه في عالم المستقبل. & rdquo

وأضاف بلاكليدج أن هؤلاء الأطفال الفضوليين تمكنوا من التعامل مع بعض العناكب.

يحصل الطاقم على & lsquohands-on & rsquo مع العناكب

& ldquo أحضرت العيش نيفيلا معي ، لذلك كان على كل فرد في فريق العمل وطاقم العمل التعامل مع العناكب ورؤية كيف قاموا بإنتاج صورة مقربة من الحرير ، وقال ، مضيفًا أن هذا النهج & ldquohands-on & rdquo هو أفضل طريقة للقيام بالعلوم.

& ldquo & lsquoMythbusters & [رسقوو] اتخذت دائما نهج & lsquolet & rsquos اكتشف لأنفسنا ، & rsquo وهو بالضبط كيف يعمل العلم ، & rdquo قال. & ldquo & lsquoMythbusters & rsquo جيدة حقًا في نقل متعة الاكتشاف. & rdquo

إذن ، هل تم إثبات أو ضبط & ldquomyth & rdquo؟

يمكنك مشاهدة & ldquoBug Special & rdquo Season 1 ، الحلقة 8 ، بنفسك لترى ما تم الكشف عنه. ما عليك سوى تسجيل الدخول على موقع قناة العلوم باستخدام معلومات مزود الكابل / البث للوصول إلى الحلقة.


محتويات

يستخدم تحرير

تنتج جميع العناكب الحرير ، ويمكن لعنكبوت واحد أن ينتج ما يصل إلى سبعة أنواع مختلفة من الحرير لاستخدامات مختلفة. [4] وهذا على عكس حرير الحشرات ، حيث ينتج الفرد عادة نوعًا واحدًا فقط من الحرير. [5] يمكن استخدام حرير العنكبوت بعدة طرق بيئية مختلفة ، ولكل منها خصائص تتناسب مع وظيفة الحرير. مع تطور العناكب ، تطور كذلك تعقيد حريرها واستخداماته المتنوعة ، على سبيل المثال من شبكات الأنابيب البدائية منذ 300 إلى 400 مليون سنة إلى شبكات الجرم السماوية المعقدة منذ 110 ملايين سنة. [6]

يستخدم مثال المرجعي
القبض على الفريسة شبكات الجرم السماوية التي تنتجها شبكات Araneidae (النساجون الجرمانيون النموذجيون) شبكات الأنبوب المتشابكة ، شبكات الألواح ، شبكات الدانتيل ، شبكات القبة ، الخيط المفرد الذي تستخدمه عناكب Bolas من أجل "الصيد". [4] [6]
تجميد الفريسة يستخدم الحرير "كعصابات ممسحة" لربط الفريسة. غالبًا ما يقترن مع شل حركة الفريسة باستخدام السم. في أنواع Scytodes ، يتم دمج الحرير مع السم وتدفقه من chelicerae. [4]
التكاثر قد تنتج ذكور العناكب شبكات حيوانات منوية ويغطي بيض العنكبوت شرانق الحرير. [4] [7]
تشتيت انتشار تستخدم العناكب الصغيرة "البالونات" أو "الطائرات الورقية" لتطفو في الهواء ، على سبيل المثال للتشتت. [8]
مصدر الغذاء طفيلي الكليبتوبراديتيك أرجيرودس أكل حرير شبكات العنكبوت المضيفة. يأكل بعض النساجين يوميًا من الشبكات المؤقتة حريرهم غير المستخدم يوميًا ، وبالتالي يخففون من نفقات التمثيل الغذائي الباهظة. [1] [9]
تبطين العش وبناء العش شبكات الأنبوبة التي تستخدمها العناكب "البدائية" مثل شبكة العنكبوت الأنبوبية الأوروبية (سيجستريا فلورنتينا). تشع الخيوط من العش لتوفر ارتباطًا حسيًا بالخارج. الحرير هو أحد مكونات أغطية العناكب التي تستخدم "trapdoors" ، مثل أفراد عائلة Ctenizidae ، وعنكبوت "الماء" أو "جرس الغوص" Argyroneta أكواتيكا يبني جرس الغوص من الحرير. [6]
القواعد الارشادية ستترك بعض العناكب التي تغامر بالخروج من المأوى أثرًا من الحرير لتجد طريقها إلى المنزل مرة أخرى. [9]
إسقاط الخطوط وخطوط الربط العديد من العناكب ، مثل Salticidae ، التي تغامر بالخروج من المأوى وتترك أثرًا من الحرير ، تستخدم ذلك كخط طوارئ في حالة السقوط من الأسطح المقلوبة أو الرأسية. العديد من الأشخاص الآخرين ، حتى سكان الويب ، سوف يسقطون عمدًا من الويب عند الانزعاج ، باستخدام خيط حريري كخط إسقاط يمكنهم من خلاله العودة في الوقت المناسب. البعض ، مثل أنواع باراميستاريا، سوف تتدلى أيضًا من خط الإسقاط عند الرضاعة. [9]
خطوط الإنذار تقوم بعض العناكب التي لا تقوم بتدوير شبكات المصائد الفعلية بوضع شبكات إنذار يمكن لأقدام فرائسها (مثل النمل) أن تزعجها ، مما يشير إلى أن العنكبوت يندفع ويؤمن الوجبة إذا كانت صغيرة بما يكفي ، أو لتجنب الاتصال إذا كان الدخيل يبدو هائلا جدا. [9]
مسارات فرمونية ستترك بعض العناكب المتجولة أثراً مستمراً إلى حد كبير من الحرير المشبع بالفيرومونات التي يمكن للجنس الآخر اتباعها للعثور على رفيقة. [9]

أنواع تحرير

يتطلب تلبية المواصفات لجميع هذه الاستخدامات البيئية أنواعًا مختلفة من الحرير تتناسب مع خصائص واسعة مختلفة ، مثل الألياف ، أو بنية الألياف ، أو كرة الحرير. وتشمل هذه الأنواع المواد اللاصقة والألياف. تستخدم بعض أنواع الألياف للدعم الهيكلي ، والبعض الآخر لبناء الهياكل الوقائية. يمكن للبعض امتصاص الطاقة بشكل فعال ، بينما ينقل البعض الآخر الاهتزاز بكفاءة. في العنكبوت ، يتم إنتاج هذه الأنواع من الحرير في غدد مختلفة لذلك يمكن ربط الحرير من غدة معينة باستخدامه بواسطة العنكبوت.

السدادة استخدام الحرير
أمبولات (رئيسي) حرير Dragline - يستخدم للحافة الخارجية للويب وأضلاعه ، وأيضًا لشريان الحياة وللانتفاخ.
أمبولات (صغير) تستخدم للسقالات المؤقتة أثناء إنشاء الويب.
سوطي الشكل حرير الالتقاط الحلزوني - يُستخدم لالتقاط خطوط الويب.
توبوليفورم حرير شرنقة البيض - يستخدم لحماية أكياس البيض.
أسينيفورم تستخدم في لف وتأمين الفريسة التي تم التقاطها حديثًا والمستخدمة في شبكات الحيوانات المنوية الذكرية المستخدمة في المستقرة.
إجمالي غراء حريري من كريات لزجة.
الكمثرى تستخدم لتشكيل روابط بين خيوط منفصلة لنقاط التعلق.

تحرير الخصائص الميكانيكية

يحتوي كل عنكبوت وكل نوع من أنواع الحرير على مجموعة من الخصائص الميكانيكية المُحسَّنة لوظائفها البيولوجية.

تتمتع معظم أنواع الحرير ، وخاصة حرير السحب ، بخصائص ميكانيكية استثنائية. إنها تظهر مزيجًا فريدًا من قوة الشد العالية وقابلية التمدد (اللدونة). يتيح ذلك للألياف الحريرية امتصاص كمية كبيرة من الطاقة قبل الانكسار (الصلابة ، المنطقة الواقعة تحت منحنى الإجهاد والانفعال).

الخطأ المتكرر في وسائل الإعلام الرئيسية هو الخلط بين القوة والمتانة ، عند مقارنة الحرير بمواد أخرى. [ بحاجة لمصدر ] الوزن بالنسبة للوزن ، الحرير أقوى من الفولاذ ، ولكنه ليس بنفس قوة الكيفلار. ومع ذلك ، فإن الحرير أقوى من كليهما.

قد يكون تباين الخواص الميكانيكية لألياف حرير العنكبوت أمرًا مهمًا ويرتبط بدرجة المحاذاة الجزيئية. [10] تعتمد الخواص الميكانيكية بشدة على الظروف المحيطة ، أي الرطوبة ودرجة الحرارة. [11]

تحرير القوة

يمكن مقارنة مقاومة شد حرير خط السحب بمقاومة سبائك الصلب عالية الجودة (450-2000 ميجا باسكال) ، [12] [13] وحوالي نصف قوة خيوط الأراميد ، مثل Twaron أو Kevlar (3000 ميجا باسكال). [14]

تحرير الكثافة

يتكون الحرير بشكل أساسي من بروتين ، وهو حوالي سدس كثافة الفولاذ (1.3 جم / سم 3). ونتيجة لذلك ، فإن خصلة طويلة بما يكفي لتدور حول الأرض تزن أقل من 500 جرام (18 أونصة). (حرير خط العنكبوت لديه قوة شد تبلغ 1.3 جيجا باسكال تقريبًا. قد تكون مقاومة الشد المدرجة للصلب أعلى قليلاً - على سبيل المثال 1.65 جيجا باسكال ، [15] [16] لكن حرير العنكبوت هو مادة أقل كثافة بكثير ، بحيث يكون وزن معين من حرير العنكبوت أقوى بخمس مرات من نفس وزن الفولاذ.)

تعديل كثافة الطاقة

تبلغ كثافة طاقة حرير عنكبوت السحب حوالي 1.2 × 10 8 جول / م 3. [17]

تحرير القابلية للتوسعة

كما أن الحرير شديد المرونة ، فبعضه قادر على التمدد حتى خمسة أضعاف طوله المريح دون أن ينكسر.

تعديل المتانة

يمنح الجمع بين القوة والليونة حرير خط السحب صلابة عالية جدًا (أو يعمل على التكسير) ، وهو ما "يعادل خيوط البولياراميد التجارية (النايلون العطري) ، والتي تعد في حد ذاتها معايير لتقنية ألياف البوليمر الحديثة". [18] [19]

تحرير درجة الحرارة

على الرغم من أنه من غير المحتمل أن تكون ذات صلة بطبيعتها ، إلا أن حرير خط السحب يمكن أن يحتفظ بقوته أقل من -40 درجة مئوية (-40 درجة فهرنهايت) وحتى 220 درجة مئوية (428 درجة فهرنهايت). [20] كما يحدث في العديد من المواد ، تخضع ألياف حرير العنكبوت لعملية تزجج. تعتمد درجة حرارة التزجج على الرطوبة ، حيث أن الماء مادة ملدنة للحرير. [11]

تحرير الانقسام الفائق

عند تعرضه للماء ، يخضع حرير خط السحب لانكماش فائق ، ويتقلص بنسبة تصل إلى 50٪ في الطول ويتصرف مثل المطاط الضعيف تحت التوتر. [11] تم اقتراح العديد من الفرضيات حول استخدامه في الطبيعة ، وأكثرها شيوعًا هو شد الشبكات التي يتم إنشاؤها تلقائيًا في الليل باستخدام ندى الصباح. [ بحاجة لمصدر ]

أعلى أداء تحرير

ينتج أصعب حرير عنكبوت معروف من نوع عنكبوت لحاء داروين (كاروستريس دارويني): "صلابة ألياف الحرير القسري بمتوسط ​​350 ميغا جول / م 3 ، مع بعض العينات تصل إلى 520 ميغا جول / م 3. وهكذا ، C. darwini الحرير أقوى بمرتين من أي حرير موصوف سابقًا ، وأكثر صلابة من الكيفلر بعشر مرات ".

تحرير خصائص لاصق

ألياف الحرير عبارة عن إفراز كمثري مكون من مركبين ، يتم غزلهما في أنماط (تسمى "أقراص التعلق") يتم استخدامها في لصق خيوط الحرير على الأسطح المختلفة باستخدام حد أدنى من ركيزة الحرير. [22] تتبلمر الخيوط الكمثرية في ظل الظروف المحيطة ، وتصبح فعالة على الفور ، ويمكن استخدامها إلى أجل غير مسمى ، وتبقى قابلة للتحلل البيولوجي ، ومتعددة الاستخدامات ومتوافقة مع العديد من المواد الأخرى في البيئة. [22] يتم التحكم في خصائص اللاصق والمتانة لقرص المرفق من خلال وظائف داخل المغازل. [23] بعض الخواص اللاصقة للحرير تشبه الصمغ ، ويتكون من ألياف دقيقة وأغلفة دهنية. [22]

أنواع الحرير تحرير

تمتلك العديد من أنواع العناكب غددًا مختلفة لإنتاج الحرير بخصائص مختلفة لأغراض مختلفة ، بما في ذلك الإسكان ، وبناء الويب ، والدفاع ، والتقاط الفريسة واحتجازها ، وحماية البيض ، والتنقل (خيط "جوسامر" الناعم للتضخم ، أو لخيط يتيح عنكبوت ينزل كما ينبثق الحرير). تطورت حرائر متخصصة مختلفة بخصائص مناسبة للاستخدامات المختلفة. على سبيل المثال، أرجيوب أرجنتاتا يحتوي على خمسة أنواع مختلفة من الحرير ، كل منها يستخدم لغرض مختلف: [24] [25]

الحرير يستخدم
حرير أمبولات رئيسي (خط السحب) تستخدم للحافة الخارجية للويب وأضلاعها وأيضًا لشريان الحياة. يمكن أن تكون قوية لكل وحدة وزن مثل الفولاذ ، ولكنها أكثر صرامة.
التقاط الحرير الحلزوني (سوطي الشكل) تستخدم في التقاط خطوط الويب. لزجة ومطاطة للغاية وقاسية. يكون لولب الالتقاط لزجًا بسبب قطرات الركام (غراء العنكبوت) الموضوعة على اللولب. تتيح مرونة الشكل السوطي وقتًا كافيًا حتى يلتزم الركام بالفريسة الهوائية التي تطير في الويب.
حرير الأنبوبي الشكل (المعروف أيضًا باسم أسطواني الشكل) تستخدم لحماية أكياس البيض. أصعب حرير.
حرير أسيني الشكل تستخدم لتغليف وتأمين الفريسة التي تم التقاطها حديثًا. صلابة مرتين إلى ثلاث مرات مثل أنواع الحرير الأخرى ، بما في ذلك خط السحب.
الحرير طفيف أمبولات تستخدم للسقالات المؤقتة أثناء إنشاء الويب.
الكمثرى (الكمثرى) يعمل Piriform كقرص مرفق لسحب الحرير. يستخدم Piriform في ربط حرير العنكبوت معًا لبناء شبكة مستقرة.

الهيكل العياني وصولاً إلى التسلسل الهرمي للبروتين

الحرير ، مثل العديد من المواد الحيوية الأخرى ، له هيكل هرمي. التركيب الأساسي هو تسلسل الأحماض الأمينية لبروتيناته (spidroin) ، والذي يتكون أساسًا من كتل الجلايسين والألانين شديدة التكرار ، [26] [27] وهذا هو السبب في أن الحرير غالبًا ما يشار إليه على أنه كتلة بوليمر مشترك. على مستوى الهيكل الثانوي ، يوجد ألانين قصير الجانب المتسلسل بشكل أساسي في المجالات البلورية (صفائح بيتا) من nanofibril ، يوجد الجليسين في الغالب في ما يسمى بالمصفوفة غير المتبلورة التي تتكون من هياكل حلزونية وبيتا. [27] [28] إن التفاعل بين الأجزاء البلورية الصلبة ، والمناطق شبه غير المتبلورة المرنة المتوترة ، هو ما يعطي حرير العنكبوت خواصه غير العادية. [29] [30] تستخدم مركبات مختلفة غير البروتين لتعزيز خصائص الألياف. يحتوي البيروليدين على خصائص استرطابية تحافظ على رطوبة الحرير بينما تمنع أيضًا غزو النمل. يحدث بتركيز عالٍ بشكل خاص في خيوط الغراء. يطلق فوسفات هيدروجين البوتاسيوم أيونات الهيدروجين في محلول مائي ، مما ينتج عنه درجة حموضة تبلغ حوالي 4 ، مما يجعل الحرير حمضيًا وبالتالي يحميه من الفطريات والبكتيريا التي قد تهضم البروتين. يُعتقد أن نترات البوتاسيوم تمنع البروتين من تغيير طبيعة البيئة الحمضية. [31]

تم تقديم هذا النموذج الأساسي الأول من الحرير بواسطة Termonia في عام 1994 [32] الذي اقترح وجود بلورات متضمنة في مصفوفة غير متبلورة مرتبطة ببعضها البعض بروابط هيدروجينية. تم تحسين هذا النموذج على مر السنين: تم العثور على مناطق شبه بلورية [27] بالإضافة إلى نموذج لب جلد ليفي مقترح لحرير العنكبوت ، [33] تم تصويره لاحقًا بواسطة AFM و TEM. [34] تم الكشف عن أحجام البنية النانوية الليفية والمناطق البلورية وشبه البلورية عن طريق تشتت النيوترونات. [35]

كان من الممكن ربط المعلومات الهيكلية الدقيقة والخواص الميكانيكية العيانية للألياف. [36] تظهر النتائج أن المناطق المرتبة (1) يتم إعادة توجيهها بشكل أساسي عن طريق التشوه للألياف منخفضة التمدد و (2) يزداد جزء المناطق المرتبة تدريجياً من أجل تمدد أعلى للألياف.

رسم تخطيطي لشبكة الجرم السماوية العنكبوتية والوحدات الهيكلية وهيكل حرير العنكبوت. [37] على اليسار يظهر رسم تخطيطي لشبكة الجرم السماوي. تمثل الخطوط الحمراء خط السحب والخط الشعاعي وخطوط الإطار ، بينما تمثل الخطوط الزرقاء الخط الحلزوني ، ويطلق على مركز شبكة الجرم السماوي اسم "المحور". تصنع الكرات اللزجة المرسومة باللون الأزرق على فترات متساوية على الخط الحلزوني مع مادة لزجة تفرز من الغدة الكلية. يتم استخدام الأسمنت المرفق الذي يفرز من الغدة الكمثرية لربط وإصلاح الخطوط المختلفة. مجهريًا ، يتكون الهيكل الثانوي من حرير العنكبوت من spidroin ويقال إن التركيب الموضح على الجانب الأيمن. في خط السحب والخط الشعاعي ، تتشابك صفيحة بلورية وبنية حلزونية غير متبلورة. تعطي الكمية الكبيرة من الهيكل اللولبي β خصائص مرنة لجزء الالتقاط من شبكة الجرم السماوي. في مخطط الوحدات الهيكلية ، يتم عرض بنية مجهرية لخطوط السحب والخطوط الشعاعية ، تتكون أساسًا من بروتينين من MaSp1 و MaSp2 ، كما هو موضح في الجزء المركزي العلوي. في الخط اللولبي ، لا توجد منطقة صفائح بلورية.

تحرير التركيب غير البروتين

توجد مركبات مختلفة غير البروتين في حرير العنكبوت ، مثل السكريات والدهون والأيونات والأصباغ التي قد تؤثر على سلوك التجميع وتعمل كطبقة حماية في الألياف النهائية. [17]

يختلف إنتاج الحرير ، بما في ذلك حرير العنكبوت ، في جانب مهم عن إنتاج معظم المواد البيولوجية الليفية الأخرى: بدلاً من زراعته بشكل مستمر مثل الكيراتين في الشعر ، أو السليلوز في جدران الخلايا للنباتات ، أو حتى الألياف المتكونة من النسيج المضغوط. الخنافس البرازية [17] يتم "غزلها" عند الطلب من سلائف الحرير السائل من الغدد المتخصصة. [38]

تحدث عملية الغزل عندما يتم سحب الألياف بعيدًا عن جسم العنكبوت ، سواء عن طريق أرجل العنكبوت ، أو عن طريق سقوط العنكبوت تحت وزنه ، أو بأي طريقة أخرى بما في ذلك سحبها من قبل البشر. مصطلح "الغزل" مضلل لأنه لا يوجد دوران لأي مكون ، بل يأتي من التشابه مع عجلات الغزل النسيجية. إن إنتاج الحرير هو نتوء ، [39] يشبه البثق ، مع الدقة في أن القوة ناتجة عن سحب الألياف النهائية بدلاً من الضغط عليها خارج الخزان. يتم سحب ألياف الحرير غير المنسوجة من خلال غدد الحرير التي قد يكون هناك العديد من التكرارات وأنواع مختلفة من الغدد على أي نوع من أنواع العنكبوت. [38]

تحرير غدة الحرير

يُطلق على الجزء المرئي أو الخارجي من الغدة اسم المغزل. اعتمادًا على مدى تعقيد الأنواع ، سيكون للعناكب من اثنين إلى ثمانية مغازل ، عادةً في أزواج. توجد غدد متخصصة مختلفة للغاية في العناكب المختلفة ، بدءًا من كيس به فتحة في أحد طرفيه ، إلى غدد أمبولات رئيسية معقدة ومتعددة الأقسام لنساجي الجرم السماوي من الحرير الذهبي. [53]

خلف كل مغزل مرئي على سطح العنكبوت توجد غدة ، يظهر شكل عام منها في الشكل على اليمين ، "تخطيطي لغدة معممة".

  1. القسم الأول من الغدة المسمى 1 في الشكل 1 هو القسم الإفرازي أو الذيل من الغدة. جدران هذا القسم مبطنة بخلايا تفرز بروتينات Spidroin I و Spidroin II ، وهي المكونات الرئيسية لخط السحب لهذا العنكبوت. تم العثور على هذه البروتينات في شكل قطرات تتمدد تدريجيًا لتشكل قنوات طويلة على طول الألياف النهائية ، ويُفترض أنها تساعد في منع تكون التشققات أو حتى الشفاء الذاتي للألياف. [56]
  2. القسم الثاني هو كيس التخزين. هذا يخزن ويحافظ على مخدر الحرير الشبيه بالهلام حتى يطلبه العنكبوت. بالإضافة إلى تخزين هلام الحرير غير المنسوج ، فإنه يفرز البروتينات التي تغطي سطح الألياف النهائية. [18]
  3. يقلل القمع بسرعة من القطر الكبير لكيس التخزين إلى القطر الصغير للقناة المستدقة.
  4. الطول النهائي هو القناة المستدقة ، وهي موقع معظم تكوين الألياف. يتكون هذا من أنبوب مستدق مع عدة لفات ضيقة ، صمام في النهاية تقريبًا (مذكور بالتفصيل في النقطة رقم 5 أدناه) ينتهي بحنفية تنبثق منها ألياف الحرير الصلبة. يتناقص الأنبوب هنا بشكل زائدي ، وبالتالي فإن الحرير غير المنسوج يخضع لإجهاد قص استطالة ثابت ، وهو عامل مهم في تكوين الألياف. هذا الجزء من القناة مبطن بخلايا تتبادل الأيونات ، وتقلل من درجة الحموضة المحايدة إلى الحمضية ، وتزيل الماء من الألياف. [57] بشكل جماعي ، يؤدي إجهاد القص وتغيرات الأيونات ودرجة الحموضة إلى تحفيز مخدر الحرير السائل على المرور بمرحلة انتقالية والتكثيف إلى ألياف بروتينية صلبة ذات تنظيم جزيئي عالي. يحتوي الذيل الموجود في النهاية على شفاه تلتصق حول الألياف ، وتتحكم في قطر الألياف وتحتفظ بالمياه بشكل أكبر.
  5. في نهاية مجرى الهواء تقريبًا يوجد صمام ، الموضع التقريبي المحدد بـ "5" في الشكل 1. على الرغم من اكتشافه منذ بعض الوقت ، لا يزال الغرض الدقيق لهذا الصمام قيد المناقشة. يُعتقد أنه يساعد في إعادة وصل الألياف المكسورة ، [58] ويعمل كثيرًا بطريقة المضخة الحلزونية ، وتنظيم سمك الألياف ، [39] و / أو تثبيت الألياف عندما يسقط العنكبوت عليها. [58] [59] هناك بعض النقاش حول التشابه بين مكبس الحرير لدودة الحرير والأدوار التي يلعبها كل من هذه الصمامات في إنتاج الحرير في هذين الحيضين.

طوال العملية ، يبدو أن الحرير غير المنسوج يحتوي على نسيج نيماتودا ، [60] بطريقة مماثلة للبلورة السائلة ، وينشأ جزئيًا بسبب تركيز البروتين المرتفع للغاية لمخدر الحرير (حوالي 30٪ من حيث الوزن لكل حجم). [61] هذا يسمح للحرير غير المنسوج بالتدفق عبر القناة كسائل ولكن يحافظ على الترتيب الجزيئي.

كمثال على مجال الغزل المعقد ، جهاز المغزل لشخص بالغ Araneus diadematus (العنكبوت عبر الحديقة) يتكون من الغدد الموضحة أدناه. [31] توجد بنية متعددة للغدد مماثلة في عنكبوت الأرملة السوداء. [62]

  • 500 غدة كمثريّة لنقاط التعلق
  • 4 أمبولات غدد لإطار الويب
  • حوالي 300 غدة أسينية للبطانة الخارجية لأكياس البيض ، ولإيقاع الفريسة
  • 4 غدد أنبوبية الشكل لحرير كيس البيض
  • 4 غدد مجمعة للوظائف اللاصقة
  • 2 تتويج الغدد للخيط من خطوط الالتصاق

لتصنيع حرير العنكبوت بشكل مصطنع إلى ألياف ، هناك منطقتان عريضتان يجب تغطيتهما. هذه عبارة عن توليف المادة الأولية (مخدر الحرير غير المنسوج في العناكب) ، وتوليف ظروف الغزل (القمع ، والصمام ، والقناة المستدقة ، والحنفية). كان هناك عدد من الأساليب المختلفة ولكن القليل من هذه الطرق أنتجت حريرًا يمكن تصنيعه بكفاءة إلى ألياف.

تحرير المواد الأولية

التركيب الجزيئي للحرير غير المنسوج معقد وطويل للغاية. على الرغم من أن هذا يمنح ألياف الحرير بخصائصها المرغوبة ، إلا أنه يجعل تكرار الألياف نوعًا من التحدي. تم استخدام الكائنات الحية المختلفة كأساس لمحاولات تكرار بعض المكونات أو كل أو كل البروتينات المعنية. يجب بعد ذلك استخراج هذه البروتينات وتنقيتها ثم عصرها قبل اختبار خصائصها.

تحرير الهندسة

يحتاج حرير العنكبوت ذو التركيب الجزيئي البسيط نسبيًا إلى قنوات معقدة لتتمكن من تدوير ألياف فعالة. كان هناك عدد من الطرق المستخدمة لإنتاج الألياف ، والتي نناقش الأنواع الرئيسية منها بإيجاز أدناه.

حقنة وإبرة تحرير

يتم دفع المادة الأولية ببساطة من خلال إبرة مجوفة باستخدام حقنة. أثبتت هذه الطريقة نجاحها في صناعة الألياف في مناسبات متعددة. [71] [72]

على الرغم من كونها رخيصة جدًا وسهلة الإنتاج ، إلا أن شكل الغدة وحالتها تقريبية للغاية. قد تحتاج الألياف التي تم إنشاؤها باستخدام هذه الطريقة إلى التشجيع على التحول من سائل إلى صلب عن طريق إزالة الماء من الألياف بمواد كيميائية مثل الميثانول غير المرغوب فيه بيئيًا [73] أو الأسيتون ، [72] وقد تتطلب أيضًا تمددًا لاحقًا للألياف للوصول إلى ألياف ذات خصائص مرغوبة. [74] [71]

الموائع الدقيقة تحرير

مع نضوج مجال الموائع الدقيقة ، من المحتمل أن يتم إجراء المزيد من المحاولات لتدوير الألياف باستخدام الموائع الدقيقة. تتمتع هذه بميزة كونها قابلة للتحكم للغاية وقادرة على اختبار الدوران لأحجام صغيرة جدًا من الألياف غير المنسوجة [75] [76] ولكن من المحتمل أن تكون تكاليف الإعداد والتطوير مرتفعة. تم منح براءة اختراع في هذا المجال لغزل الألياف بطريقة تحاكي العملية الموجودة في الطبيعة ، ويتم نسج الألياف بنجاح باستمرار من قبل شركة تجارية. [77]

تحرير الغزل الكهربائي

الغزل الكهربائي هو تقنية قديمة جدًا حيث يتم الاحتفاظ بالسائل في وعاء بطريقة تجعله قادرًا على التدفق من خلال الحركة الشعرية. يتم وضع الركيزة الموصلة أدناه ، ويتم تطبيق فرق كبير في الجهد الكهربائي بين السائل والركيزة. ينجذب السائل إلى الركيزة ، وتقفز الألياف الصغيرة على الفور تقريبًا من نقطة انبعاثها ، مخروط تايلور ، إلى الركيزة ، وتجف أثناء انتقالها. وقد ثبت أن هذه الطريقة تنتج أليافًا نانوية الحجم من كلٍّ من الحرير المُستخرج من الكائنات الحية والألياف الليفية الحريرية المُجددة.

الأشكال الاصطناعية الأخرى المكونة من الحرير تحرير

يمكن تشكيل الحرير في أشكال وأحجام أخرى مثل الكبسولات الكروية لتوصيل الأدوية ، وسقالات الخلايا والتئام الجروح ، والمنسوجات ، ومستحضرات التجميل ، والطلاء ، وغيرها الكثير. [78] [79] يمكن أيضًا لبروتينات حرير العنكبوت أن تتجمع ذاتيًا على أسطح شديدة المقاومة للماء لتوليد أسلاك نانوية ، بالإضافة إلى صفائح دائرية بحجم ميكرون. [79] وقد ثبت مؤخرًا أن بروتينات حرير العنكبوت المؤتلفة يمكن أن تتجمع ذاتيًا في واجهة الهواء السائل لمحلول قائم لتكوين أغشية بروتينية قابلة للنفاذ وقوية للغاية ومرنة للغاية تدعم تكاثر الخلايا. تشمل التطبيقات المقترحة عمليات زرع الجلد والأغشية الداعمة في العضو على رقاقة. [80]

نظرًا لكون حرير العنكبوت مجالًا بحثيًا علميًا له تاريخ طويل وغني ، فقد يكون هناك حوادث مؤسفة للباحثين الذين أعادوا اكتشاف النتائج المنشورة مسبقًا بشكل مستقل. ما يلي هو جدول بالاكتشافات التي تم إجراؤها في كل مجال من المجالات المكونة ، والتي أقر المجتمع العلمي بأنها ذات صلة وهامة باستخدام مقياس القبول العلمي ، الاستشهادات. وبالتالي ، يتم تضمين الأوراق التي تحتوي على 50 استشهادًا أو أكثر فقط.

جدول الأوراق المهمة (50 استشهاداً أو أكثر)
مجال المساهمة عام الباحثون الرئيسيون [المرجع] عنوان الورقة المساهمة في المجال
أساس كيميائي 1960 فيشر ، إف ، وأمبير براندر ، ج. [81] "Eine Analyze der Gespinste der Kreuzspinne" (تحليل تكوين الأحماض الأمينية لحرير العنكبوت)
1960 Lucas، F. & amp et al. [82] [83] "تكوين مفصليات الأرجل ألياف حريرية دراسات مقارنة للألياف الليفية"
التسلسل الجيني 1990 Xu, M. & Lewis, R. V. [84] "Structure of a Protein Superfiber − Spider Dragline Silk"
Mechanical Properties 1964 Lucas, F. [85] "Spiders and their silks" First time compared mechanical properties of spider silk with other materials in a scientific paper.
1989 Vollrath, F. & Edmonds, D. T. [86] "Modulation of the Mechanical Properties of Spider Silk by Coating with Water" First important paper suggesting the water interplay with spider silk fibroin modulating the properties of silk.
2001 Vollrath, F. & Shao, Z.Z. [87] "The effect of spinning conditions on the mechanics of a spider's dragline silk"
2006 Plaza, G.R., Guinea, G.V., Pérez-Rigueiro, J. & Elices, M. [11] "Thermo-hygro-mechanical behavior of spider dragline silk: Glassy and rubbery states" Combined effect of humidity and temperature on the mechanical properties. Glass-transition temperature dependence on humidity.
Structural Characterisation 1992 Hinman, M.B. & Lewis, R. V [26] "Isolation of a clone encoding a second dragline silk fibroin. Nephila clavipes dragline silk is a two-protein fiber"
1994 Simmons, A. & et al. [88] "Solid-State C-13 Nmr of Nephila-Clavipes Dragline Silk Establishes Structure and Identity of Crystalline Regions" First NMR study of spider silk.
1999 Shao, Z., Vollrath, F. & et al. [89] "Analysis of spider silk in native and supercontracted states using Raman spectroscopy" First Raman study of spider silk.
1999 Riekel, C., Muller, M.& et al. [90] "Aspects of X-ray diffraction on single spider fibers" First X-ray on single spider silk fibres.
2000 Knight, D.P., Vollrath, F. & et al. [91] "Beta transition and stress-induced phase separation in the spinning of spider dragline silk" Secondary structural transition confirmation during spinning.
2001 Riekel, C. & Vollrath, F. [92] "Spider silk fibre extrusion: combined wide- and small-angle X- ray microdiffraction experiments" First X-ray on spider silk dope.
2002 Van Beek, J. D. & et al. [28] "The molecular structure of spider dragline silk: Folding and orientation of the protein backbone"
Structure-Property Relationship 1986 Gosline, G.M. & et al. [93] "The structure and properties of spider silk" First attempt to link structure with properties of spider silk
1994 Termonia, Y [32] "Molecular Modeling of Spider Silk Elasticity" X-ray evidence presented in this paper simple model of crystallites embedded in amorphous regions.
1996 Simmons, A. & et al. [27] "Molecular orientation and two-component nature of the crystalline fraction of spider dragline silk" Two types of alanine-rich crystalline regions were defined.
2006 Vollrath, F. & Porter, D. [94] "Spider silk as an archetypal protein elastomer" New insight and model to spider silk based on Group Interaction Modelling.
Native Spinning 1991 Kerkam, K., Kaplan, D. & et al. [95] "Liquid Crystallinity of Natural Silk Secretions"
1999 Knight, D.P. & Vollrath, F. [96] "Liquid crystals and flow elongation in a spider's silk production line"
2001 فولراث ، إف & أمبير نايت ، دي بي. [17] "Liquid crystalline spinning of spider silk" The most cited paper on spider silk
2005 Guinea, G.V., Elices, M., Pérez-Rigueiro, J. & Plaza, G.R. [10] "Stretching of supercontracted fibers: a link between spinning and the variability of spider silk" Explanation of the variability of mechanical properties.
Reconstituted /Synthetic Spider Silk and Artificial Spinning 1995 Prince, J. T., Kaplan, D. L. & et al. [97] "Construction, Cloning, and Expression of Synthetic Genes Encoding Spider Dragline Silk" First successful synthesis of Spider silk by بكتريا قولونية.
1998 Arcidiacono, S., Kaplan, D.L. & et al. [98] "Purification and characterization of recombinant spider silk expressed in Escherichia coli"
1998 Seidel, A., Jelinski, L.W. & et al. [99] "Artificial Spinning of Spider Silk" First controlled wet-spinning of reconstituted spider silk.

Peasants in the southern Carpathian Mountains used to cut up tubes built by Atypus and cover wounds with the inner lining. It reportedly facilitated healing, and even connected with the skin. This is believed to be due to antiseptic properties of spider silk [101] and because the silk is rich in vitamin K, which can be effective in clotting blood. [102] [ verify ] Due to the difficulties in extracting and processing substantial amounts of spider silk, the largest known piece of cloth made of spider silk is an 11-by-4-foot (3.4 by 1.2 m) textile with a golden tint made in Madagascar in 2009. [103] Eighty-two people worked for four years to collect over one million golden orb spiders and extract silk from them. [104]

The silk of Nephila clavipes was used in research concerning mammalian neuronal regeneration. [105]

Spider silk has been used as a thread for crosshairs in optical instruments such as telescopes, microscopes, [106] and telescopic rifle sights. [107] In 2011, spider silk fibres were used in the field of optics to generate very fine diffraction patterns over N-slit interferometric signals used in optical communications. [108] In 2012, spider silk fibres were used to create a set of violin strings. [109]

Development of methods to mass-produce spider silk has led to manufacturing of military, medical and consumer goods, such as ballistics armour, athletic footwear, personal care products, breast implant and catheter coatings, mechanical insulin pumps, fashion clothing, and outerwear. [110]

Spider silk is used to suspend inertial confinement fusion targets during laser ignition, as it remains considerably elastic and has a high energy to break at temperatures as low as 10–20 K. In addition, it is made from "light" atomic number elements that won't emit x-rays during irradiation that could preheat the target so that the pressure differential required for fusion is not achieved. [111]

Spider silk has been used to create biolenses that could be used in conjunction with lasers to create high-resolution images of the inside of the human body.[1]

Replicating the complex conditions required to produce fibres that are comparable to spider silk has proven difficult in research and early-stage manufacturing. Through genetic engineering, الإشريكية القولونية bacteria, yeasts, plants, silkworms, and animals other than silkworms have been used to produce spider silk proteins, which have different, simpler characteristics than those from a spider. [110] Extrusion of protein fibres in an aqueous environment is known as "wet-spinning". This process has so far produced silk fibres of diameters ranging from 10 to 60 μm, compared to diameters of 2.5–4 μm for natural spider silk. Artificial spider silks have fewer and simpler proteins than natural dragline silk, and are consequently half the diameter, strength, and flexibility of natural dragline silk. [110]


If scaled up, could we use silk to hold people?

This question is difficult to answer, because we can’t actually make big ropes out of spider silk yet. In order to be spun at the optimal strength, the chemical conditions of any silk produced outside of the animal’s body have to be perfect. We’re not quite at large-scale production yet, although we may be getting closer.

Regardless, it helps to have a comparison of some sort. Climbing ropes are made out of stretchy nylon, and a strand the strongest spider silk on record is 18 times stronger in proportion. Silkworm silk, which يكون produced in mass quantity, is about 6 times stronger in proportion. We’ve been mass-producing caterpillar silk for thousands of years, so this is a pretty good model.

It should be mentioned that the above information is comparing individually spun threads with a commercially prepared climbing rope. Preparation methods, humidity, the way the fabric is woven, and even things like dyes can effect the strength of commercially prepared products. While an individual strand of silk, either spider or caterpillar, is about as strong as an individual strand of nylon used in climbing rope…I’m not particularly happy with this comparison.

I feel like the only way properly answer this question is by looking at commercially prepared products designed to hold people. This is where aerial silk comes back in.

This is a dance performed on nylon fabric, which means I can compare the breaking strength of this fabric to commercially prepared silk fabric. Aerial silk fabric (again, made of nylon) can hold a little over 1100 kg. Surah, on the other hand, has a breaking strength of 30 kg. This is well below anything I’d ever support myself with. Ropes or aerial silks need to be able to hold at least 10 times your weight in order to be safely used.

هناك نكون applications of silk which have been used to hold people, but shortages and trade agreements after WWII changed silk from a fabric used to make these sorts of protective equipment to clothing. The way silk is prepared can drastically change its strength, so things made of silk may not be stronger than things made of nylon even though the individual threads may be stronger.


Spin me a web

Spiber's approach is the latter. The company's process involves decoding the gene responsible for the production of fibroin in spiders and then bioengineering bacteria with recombinant DNA to produce the protein, which they then spin into their artificial silk.

Spiber says it will manufacture ten tons of silk in 2015 (Photo: Spiber)

While interest in artificial silk is high and competition is tough, Spiber says it has the advantage of speed: apparently, it can engineer a new type of silk in as little as 10 days, and has already created 250 prototypes with characteristics to suit specific applications.

Spyber starts by tweaking the aminoacid sequences and gene arrangements in its computer models to create artificial proteins that try to maximize strength, flexibility and thermal stability in the final product.

Then, the company synthesizes a fibroin-producing gene, modifying it in such a way that it will produce that specific molecule. The company adopts its own system of gene synthesis, which can produce large quantities of DNA for the fibroin gene in only three days.

Microbes are then modified with the fibroin gene to produce the candidate molecule, which is turned into a fine powder and then spun. The bacteria feed on sugar, salt and other micronutrients and can reproduce in just 20 minutes. A single gram of the protein produces about 5.6 miles (9 km) of artificial silk.

The artificial protein derived from fibroin has been named QMONOS, from the Japanese word for spider. The substance can be turned into fiber, film, gel, sponge, powder, and nanofiber form to suit a number of different needs.

Spibers says it is building a trial manufacturing research plant, aiming to produce 100 kg (220 lb) of QMONOS fiber per month by November. The pilot plant will be ready by 2015, by which time the company aims to produce 10 metric tons (22,000 lb) of silk per year.

The video below introduces the attractive features of the silk and some of its possible applications.


4 Answers 4

Spider silk is amazingly strong (something like 17 times more tensile strength than steel per unit weight), so the idea of making body armour out of silk isn't strange at all. The only difficulty is to scale up production to meet the requirements of a large scale force, and in our world genetic engineering is being used to do unlikely things like coding for spider silk proteins to be expressed in goats milk!

Keratin is the protein used for skin, nails and hair. Very strong materials can be made from this, but it isn't nearly as tough as some of the shells of various molluscs, which turn out to be a composite of ceramic like calcium compounds in a matrix of a more flexible protein, which provides strength without being brittle.

"Wet" bone in living creatures shares some of the same properties bone under a microscope looks a bit like a sponge with calcium particles suspended in the matrix (yes there is a lot more to bone than that), but since the scale of the particles and the matrix is much larger than in shells, bone is actually not as strong or "tough". The need for bone to be "wet" (i.e. living tissue) in order to remain strong will also be an issue if you want to use it for armour.

Bone, silk and keratin are strong materials in their own right but I wouldn't use them for high value foot soldiers. As you said, there are better materials, use them for the elites.

Use these cheaper materials to make cannon fodder shock troops. For any kind of invasion, you need lots of them. Make zerglings or hormagaunts in the millions.

Ranged weapons take extra resources so just give the shock troops melee weapons. If enough of them survive to melee range, whatever weaponry the enemy has won't do them any good.

You should consider that while spider silk, keratin, and bone are each strong in different ways they did not evolve to function as armor. While this means that they may not be ideal as armor, it opens up the possibility that other organic materials that were designed to function as armor could be orders of magnitude more effective. If your aliens are sufficiently advanced I see no reason why they would be limited to using existing biological materials to make armor for their soldiers. They could engineer something far, far stronger. Imagine an armored skin composed of a single molecule of layered and interwoven spider silk filaments, or even carbon nanotubes. Engineered organic armor could be vastly stronger than any known material. Potentially any organic molecule you can think of could be synthesized by engineered enzymatic processes.

As to your question of what sort of weapons might be effective, it depends on the exact nature of the armor. If it is brittle and hard then kinetic weapons like bullets may be able to crack it if they can deliver enough force to a small enough point, but the armor will be resistant to shockwaves as it won't propagate the force to the interior. If the armor is elastic and flexible bullets will have difficulty penetrating, but the shockwave of hits and particularly explosions could still be transferred through the armor to cause internal damage. If the armor is well-made and layered to be both hard and elastic, well, you are just going to have to shoot them a lot. Or try fire! Organic things tend to burn and sufficient heat could break the molecular bonds holding the armor together. Also maybe very strong armor is not very good at allowing a creature to cool off. Cook them in their own super-armor oven.


New protein found in strongest spider web material

الائتمان: CC0 المجال العام

A team of researchers affiliated with several institutions in the U.S. and Slovenia has found a previously unknown protein in the strongest known spider web material. In their paper published in the journal Communications Biology, the group describes their study of Darwin's bark spider silk and the glands that produce it.

Humans have been impressed by the silk made from spiders for thousands of years—so much so that a lot of effort has been put into harvesting it from spiders for use in making clothing—and in reproducing it in a lab to create new strong materials. In this new effort, the researchers focused their efforts on Darwin's bark spiders, their silk-producing glands and the silk that is produced.

Darwin's bark spiders are a type of orb spider, which means they make their spider webs in the shape of a spoked wheel. They make the largest known orb webs of any spider, which they spin above the surfaces of streams. Prior research has shown that the spider actually makes seven different kinds of silk for use in different parts of its web. One of those silk types, called dragline, is used to build the spokes that give the wheel its strength. Prior research has shown it to be the strongest spider silk in existence. In this new effort, the researchers took a closer look at the dragline silk and the gland that produces it.

The researchers found two familiar types of spindroins—types of repetitive proteins—called MaSp1 and MaSp2, which are found in many spider silks. But in the dragline from Darwin's bark spiders, they found another spindroin, which they named MaSp4a. Study of this protein revealed that contained high quanitities of an amino acid called proline, which prior research has shown is generally associated with elasticity. The protein also had less of some of the other components found in MaSp1 and MaSp2, which made it quite unique.

The researchers also found that the gland that produces the silk—the ampullae—is longer than in other spiders, perhaps providing another clue to the strength of the silk that is produced.


8 Answers 8

Cloth armor - specifically, linen armor - was a thing, historically. It was used, tested, and could be quite effective. it was lighter and, reportedly, more comfortable and/or maneuverable than other armors, for the tradeoff of being also not quite as effective. Silk was more expensive, so there don't seem to be as much evidence for cloth armor made of silk - but on a cloth-for-cloth basis, there doesn't seem to be any reason the same kinds of techniques shouldn't work, if you have enough of the silk to make it cost-effective.

A Greek style armor called linothorax was reconstructed through using a lamination technique to transform linen cloth into stiff plates - essentially using multiple layers brushed with glue. This reconstruction was tested against arrows, and a thickness of 12mm supposedly would have been enough against any arrow the wearer was likely to encounter for about a 400 year period (see link for original tests).

Quilted Gambesons or Padded Jacks were sometimes used under other armor, but also sometimes used as a standalone. they were made from many layers, perhaps as many as thirty, of cloth quilted together - Linen was a popular choice as it was available, lightweight, and fairly effective (though some incorporated cotton, wool, or leather for extra effect). Testing of a reconstruction showed that such all-linen gambesons were an imperfect, but effective armor - the armor blunted some shots and reduced others to what would be lesser injuries from many of the arrows (though not all, depending on the arrowheads, see link for original tests), and proved somewhat effective even against spear or sword.

As for silk, I've vaguely heard of quilted silk armor being used (like the gambeson, up to thirty layers quilted together) among the Japanese and Koreans historically - and even in modern times, since this kind of armor may be bullet resistant, depending on caliber. However, I don't have nearly as good historical references, or testing information, about this kind of armor. Xplodotron's previous answer mentioned the use of a layer of silk and air pressure could deflect most (70%) of the arrows fired at it, which seems to indicate silk resists penetration pretty well as a single layer (compared to linen which I could not find used as a single layer for armor), and suggest that a layered silk version, like the linen armors, would be quite effective.

So your basic choices might be quilted silk, using many layers to resist the penetration of arrows, spears or swords or else a laminated silk, where the layers are stiffened with glue to form a kind of plate mail. The first is going to be a lot more flexible, and probably easier to make, adjust, or work with, with the tradeoff of somewhat lower protection (arrows and the like might still penetrate, but much less than without the armor - and it does much less to protect against blunt force). The second is a lot more tricky to work with (and you'd need the glue, though a relatively low quality rabbit glue was well used) - and each piece of each armor must be separately laminated and fitted (it will resist tools as much as weapons), making it more labor-intensive but also a better protection.

Of course, since you plan for an abundance of spider-silk, maybe you could use both, either/or depending on the warrior and their role in fighting, or a hybrid with reinforced plates over vital areas, but quilted armor over other areas for more maneuverability.

I don't think you could make a visor out of it - you might get enough transparency to get away with a single sheer or gauzy layer, but you would get very little protection from it, and it سيكون reduce visibility. At most you might deny your opponents an aiming point (faceless! aah!) if you used that single layer in conjunction with other silk armor, like a laminated silk helmet that does cover the rest of the face, but still allows openings like knights' helmets had for seeing through and such.


Spider Silk Is Stronger Than Steel. It Also Assembles Itself.

Scientists are figuring out the chemical triggers that turn the liquid stored in silk glands into a solid that’s tougher than Kevlar.

Pound for pound, spider silk is stronger than steel and tougher than Kevlar. But it doesn’t start out that way.

The silk starts out in a liquid form called dope (literally, dope). But in fractions of a second, this goopy, liquid slurry of proteins is transformed. And it doesn’t just turn into a solid. On their way out of a spider’s bottom, the protein building blocks in silk, called spidroins, fold themselves and interlace, creating a highly organized structure without guidance from any outside force.

This remarkable process of self-assembly is about as strange as a garden hose spitting out a stream of perfect snowflakes. Scientists have spent years trying to mimic it in the hopes that it will someday revolutionize the construction of ultra-strong, sustainable materials.

“You can really generate materials with unique properties by exploiting this self-assembly process,” said Ali Malay, a structural biologist and biochemist at the Riken Center for Sustainable Resource Science in Japan.

Dr. Malay doesn’t yet have the entire process figured out. Neither does anyone else. But in a paper published Wednesday in Science Advances, he and his colleagues lay out a new way to tackle the spider silk puzzle, mimicking its orderly exit from the spinneret with chemical tools in the lab.

A crucial part of spinning, the researchers found, requires the spidroins to separate themselves from the watery buffer that swaddles them inside silk glands — a step that hyper-concentrates the proteins. An influx of acid then prompts the proteins to securely interlock.

The paper uses a simplified laboratory model in place of real spiders. But the research is remarkable for providing a glimpse into the sausage-making behind silk spinning, “from liquid dope to fiber,” said Angela Alicea-Serrano, a spider silk researcher at the University of Akron who wasn’t involved in the study. “We’ve seen a lot of the beginning of this process and the end, but not the in-between.”

The metamorphosis spider silk must undergo as it exits an arachnid cannot be overstated, said Anna Rising, a spider silk expert at the Karolinska Institute in Sweden who was not involved in the study. While still in the gland, spidroins have to stay suspended in a liquid form at “really extreme concentrations,” Dr. Rising said. “It’s viscous, almost like a toothpaste.”

If the silk hardens too soon, it could clog the spider’s glands with a nightmarishly webby form of constipation. Too late, and the arachnid might spew only shapeless liquid. That makes both timing and efficiency central to the silk-spinning process.

Luckily for spiders, millenniums of evolution have made spidroins versatile. The proteins, Dr. Rising explained, are structured like barbells: a long, disorderly string capped on each end by a bolt-like blob. In the silk glands, these barbells are thought to naturally pair up at one end, creating V-shaped duos that slosh around in the dope.

To form the more stable architecture required of solid silk, the spidroins need to link up in chains, using the other ends of the barbells. That seems to happen under the influence of a couple of chemical cues, said Jessica Garb, a spider silk researcher at the University of Massachusetts, Lowell who was not involved in the study. As the spidroin slurry is extruded through a labyrinth of increasingly narrow ducts, the spider cells pump acid into the mixture, making the free ends of the barbells stick together. The journey through these tapering tubes also tugs and squeezes the silk into its final form.

Dr. Malay and his colleagues found that this sculpting and self-assembly could not happen if the liquidy spidroins weren’t dehydrated as they moved through the spider’s anatomy.

Further experiments showed salts made the proteins rapidly distance themselves from the liquid surrounding them, like oil and vinegar in a salad dressing. This allows the spidroins to more easily interact, said Cheryl Hayashi, a spider silk researcher at the American Museum of Natural History who wasn’t involved in the study. Freshly thickened, the stew of spidroins then shapes itself into an increasingly stringy structure.

The silk extrusion pipeline might sound a bit cumbersome. From an engineer’s perspective, though, it’s extraordinarily elegant, said Keiji Numata, a Riken scientist who led the study. Scientists can build superstrong polymers in the lab through brute force, coercing materials to come together in ways they otherwise wouldn’t. But given the right ingredients, under the right conditions, the recipe that is spider silk essentially cooks itself.

Researchers still don’t know enough about this process to fully recreate it. There are also many ways to spin spider silk, which varies between species, and even within the same spider, Dr. Garb said. Although silks might be best known for their roles in web-building, they can also be used to lure mates, protect eggs or even help wayfaring spiders hitch a ride on a passing breeze.

This study focused on the proteins found in dragline silk, which serves as a sort of bungee cord for spiders dangling from their webs or ceilings. “But there’s still a lot more that nature has figured out that we don’t know about,” Dr. Hayashi said.


The Biology of . . . Spider Silk

Up on the roof of the zoology building, Fritz Vollrath pushes open the door of a small greenhouse and walks in. Tupperware containers full of maggots and decomposing fruit are scattered on every available surface, and the thick and sickly smell of rot fills Vollrath's nostrils. But he ignores these signs that all is well: "It's too hot," he says. Not for the palm by the door or the tall cactus, but for the distinguished architects who are hanging out in the upper corners. Most of them are a species of Nephila, the golden silk spider. The species has an inch-long abdomen, greenish-black with yellow markings, and eight long, delicate legs. Nephila are orb weavers, and the silk orbs they have woven in Vollrath's "spider house" are thick with the flies he intended for them. But the spiders themselves are looking a bit sluggish. Vollrath opens a window to cool things off. Right next to the window there is a web, and Vollrath brushes its owner into a little plastic jar. Come nightfall it will get a bit too chilly in that spot, and anyway he needs a spider to take to the synchrotron in Grenoble.

Vollrath is a handsome, muscular man with shaggy gray hair, a very slight German accent, and a face that broadens readily into a pleased grin when he sees he's amazing you with facts about spider silk. It is pretty amazing stuff. Nephila silk has a tensile strength almost as great as steel's per unit volume and far greater than steel's per unit weight. Kevlar is three times harder to break than Nephila silk, but the spider silk is five times more elastic. Kevlar stops bullets by brute force Nephila silk stops flies by stretching without breaking. As is so often the case, human engineers trail the elegant solutions of nature.

Lately though, the humans have been trying hard to catch up. Spider silk not only has wonderful mechanical properties it is made of biodegradable proteins, using water as a solvent, rather than nasty organic chemicals. Thus there are strong economic and environmental incentives for finding a way to make spider silk artificially. (You can't farm spiders as you would silkworms, because they eat each other.) Fragments of genes for a few spider-silk proteins have been cloned and inserted in goats, which secrete the proteins in their milk, and just this year in tobacco and potato plants, which secrete them in their leaves. Nexia Biotechnologies, the company that keeps the goats on a farm in upstate New York, has even announced the creation of a product called BioSteel— though all the company really seems to have at the moment are artificial proteins, not threads of artificial silk. "There is a lot of optimistic hype in this field," Vollrath says.

Vollrath began studying spiders in 1974 and concentrated on silk a decade ago. He soon found, he says, that "it was an extremely interesting material and far more complex than people gave it credit for." There are more than 34,000 known species of spider, each of which makes its own silk and some of which make different silks for different purposes. The toughest kind is called dragline silk: It forms the framework of the spider web, and it's also what the spider spins at frantic speeds of up to a meter per second when it jumps off a tree or house to escape a bird.

More research has been done on the dragline silk of Nephila than on any other kind. But it is a long way from being understood. A single thread of that silk is perhaps three to five micrometers across. When Vollrath started looking into it, people thought dragline silk was a relatively simple composite material, like fiberglass, consisting of stiff sheets of crystallized protein floating in an elastic rubbery matrix. But that, Vollrath has found, is not the structure of the whole thread it's the structure of a single filament inside the thread— and there may be thousands of such filaments, each only a few nanometers across, too small to be seen with a typical microscope, and perhaps bundled in some way that has yet to be discerned.

"That's what gives it this incredible tensile strength, this whole microstructure," Vollrath says. "If you're jumping off a bridge, would you prefer I gave you a single rubber band or a thousand rubber bands with the same total diameter? It's intuitive— if you have a thousand, a few can snap and there are still enough to hold you." The spider's dragline is made even more snap-resistant, Vollrath thinks, by long, fluid-filled channels that are interspersed among the tightly packed filaments. Those channels may help distribute the tensile forces and so stop a nascent crack from ripping right across the thread.

Of course, some of the strength of the silk must come from the protein molecules that make it up. Earlier this year, John Gatesy and Cheryl Hayashi of the University of California at Riverside and their colleagues reported that in all of the orb-weaving spiders they have studied, the long chain of amino acids that constitutes a silk protein is dominated by certain repetitive sequences— long stretches consisting only of the amino acid alanine, for example. Natural selection has apparently kept those repetitive sequences intact over the 120 million years since the orb weavers diverged into different species, which suggests the sequences are important. Alanine chains, for instance, are very good at binding to other alanine chains, allowing protein molecules to link up side by side like logs in a raft, forming the stiff sheet crystals that are the heart of each silk filament. "Silks with polyalanine regions are the strongest tested thus far," Hayashi says.

A garden spider's silk, seen through a magnifying glass (top) and a microscope (middle and bottom), is coated in amino acids that attract water. As the water gathers in beads it reels in the line, keeping it taut. Photograph courtesy of Fritz Vollrath

But strong proteins alone don't make strong silk, any more than good logs alone make a good raft: It has to be assembled well. "Silk is not a self-assembling material," says Vollrath. "It has extraordinary properties because it is spun in a very sophisticated device." The proteins that will become dragline silk are secreted by cells on the walls of a long, saclike gland, from which they are funneled as a watery solution into a long, looping duct. The protein molecules line up with the direction of flow, as logs do in a river— and they become a liquid crystal. In the tapering duct this dope is stretched long and thin and bathed in acid water is extracted from it and recycled and the proteins bind and solidify. Vollrath and his colleague David Knight have applied for a patent on a device, whose secrets they won't divulge, that reproduces part of this process. But Vollrath is the first to admit that no one understands in full detail how the complex structure of a spider thread emerges from a spider's abdominal machinery.

That's why he takes a nephila to the synchrotron in Grenoble every now and then. There he straps the spider to a little platform and gives her milk to keep her happy as she is manhandled. He then proceeds to pull silk from her bottom with a tiny reel, sometimes for eight hours at a stretch. By varying the speed of the reel he can vary the speed at which she spins, and by heating or cooling her platform he can vary the temperature. The synchrotron produces high-energy X rays that allow Vollrath to see how those and other variables affect the internal structure of the silk— the overall idea being to perfect a way of producing artificial spider silk before someone else beats him to it.

"It's a race now," Vollrath says. "People have tried before and given up, because they've used standard industrial technology scaled down. You can do a lot worse than copying the spider."


شاهد الفيديو: Is Spider Silk Stronger Than Steel? MythBusters Jr. (كانون الثاني 2022).