معلومة

هل هناك إنزيمات لكل تفاعل معين؟


هذا سؤال كان يزعجني ، ولم أتمكن من العثور على إجابة محددة في أي مكان.

نعلم أن هناك آلاف الإنزيمات (بروتينات ، دعونا نتجاهل الحمض النووي الريبي التحفيزي في الوقت الحالي) التي تحفز العديد من التفاعلات المختلفة ، وهي تفعل ذلك لأن لها الشكل الصحيح الذي يناسب الركائز.

نظريًا ، في ظل بعض التفاعل ، هل يمكن إنشاء إنزيم لتحفيز هذا التفاعل؟ أم أن هناك بعض التفاعلات التي لا يمكن تحفيزها بإنزيم؟ هل يمكن إنشاء أي شكل معين من سلاسل البولي ببتيد؟ إذا لم يكن كذلك ، فما الذي يحدد الأشكال التي يمكن إنشاؤها؟


من المحتمل أن يكون هذا سؤالًا صعبًا للإجابة عليه بشكل نهائي دون بعض التلويح باليد أو إعادة تعريف السؤال ؛ لا أستطيع أن أتخيل إثبات النتيجة السلبية بأنه لا يوجد إنزيم ممكن لتفاعل معين ، باستثناء بعض الحالات التي يكون فيها التفاعل مستحيلًا من الناحية الديناميكية الحرارية خارج الظروف المذهلة (على سبيل المثال المتطرف ، ماذا عن اندماج الهيدروجين: التفاعل موجود ، ولكن الشروط اللازمة خارجة عن تحمل المحفزات القائمة على البروتين).

كما أشارtomd في تعليق ، فإن الإنزيمات لا تغير التوازن ، لذا فإن الإنزيمات ممكنة فقط للتفاعلات التي تكون مواتية للديناميكا الحرارية. ومع ذلك ، فإن بعض الإنزيمات تجمع بين التفاعلات غير المواتية للديناميكا الحرارية مع تفاعلات مواتية للغاية لإنتاج تفاعل مفضل للديناميكا الحرارية الصافية ، مما يزيد بشكل كبير من عدد التفاعلات التي يمكن تحفيزها نظريًا.

بالنسبة إلى ما إذا كان يمكن إنشاء أي شكل من البولي ببتيدات: نظرًا لتنوع الأحماض الأمينية والتأثيرات الهيكلية للبنية الثلاثية للبروتينات ، هناك مجموعة غير محدودة تقريبًا من التوليفات التي تتجاوز الفهم البشري ، ولكن ليس عددًا لا نهائيًا من الناحية الرياضية. هناك مشاريع مثيرة للاهتمام مثل هذا المشروع الذي يسعى إلى تسخير قوة الحوسبة غير المستغلة لتكرار كل هذه الاحتمالات للبحث عن أدوية مفيدة وشرح أسباب المرض.


هل هناك إنزيمات لكل تفاعل؟ الجواب القصير هو ، "لا"- هناك تفاعلات تحدث داخل علم الأحياء البشري لا تتطلب إنزيمات. أحد الأمثلة على ذلك هو تكوين منتجات نهائية متقدمة للجليكيشن (تُعرف أيضًا باسم" AGEs "). وهي جزيئات بيولوجية مثل الدهون أو البروتينات التي تصبح غليكوزية من خلال التعرض لتركيزات عالية من الجلوكوز ، مثل تلك التي لوحظت في مرض السكري أو مقاومة الأنسولين. تسمح التركيزات العالية من الجلوكوز بالارتباط التساهمي غير الأنزيمي لجزيئات الجلوكوز بالجزيء الكبير. راجع هذه المراجعة لمزيد من المناقشة المتعمقة حول AGEs بالإضافة إلى مراجع أخرى التي تناقشهم.


إن السؤال "هل يمكن إنشاء أي شكل من سلاسل البولي ببتيد" صعب نوعًا ما ، ولكن دعونا نفكه. يحتوي البروتين على طية - أو طوبولوجيا - تحدد شكله العام ، ولكن يمكن اعتباره إطارًا لتعليق البقايا النشطة عليه.

لا يوجد سوى 1200-1400 طية معروفة ، اعتمادًا على مخطط التصنيف (CATH ، SCOP) الذي يبدو محدودًا للغاية. ومع ذلك ، إذا أخذنا واحدة فقط من تلك الطيات - برميل TIM - وقمنا بتغيير الحلقات ، يمكنك الحصول على مجموعة متنوعة من الهياكل. هذه الورقة لا تناقش الوظيفة الأنزيمية ، بالطبع.

لذلك بالنسبة للجزيئات الصغيرة ، من الصعب رؤية أي سبب يمنعك من ترتيب المواقع النشطة بالطريقة التي تريدها. تكمن الصعوبة النظرية الوحيدة في أنه يتعين عليك طي البروتينات قبل أن تصبح نشطة. هو - هي قد من الممكن أن تمنع بعض الترتيبات المعقدة لبقايا الموقع النشطة البروتين الكامل من الطي - على الرغم من أن هذا مجرد تكهنات.

قد تكون التفاعلات على الجزيئات الكبيرة أكثر تعقيدًا. على سبيل المثال ، هناك إنزيمات ترتبط بالحمض النووي والسكريات والبروتينات الأخرى. هذه الجزيئات الأطول لا يزال من الممكن أن ترتبط بها الإنزيمات - فهي تتطلب عمومًا سطحًا طويلًا فقط. تتضمن بعض الإجراءات الأكثر تعقيدًا تلك التي يتم إجراؤها بواسطة الإيزوميراز العلوي أو المرافقين أو أيًا ما تفعله الخزائن.

من خلال الانتقال من البنية الثلاثية إلى الهيكل الرباعي ، يبدو أن الإنزيمات يمكنها فعل أي شيء ممكن كيميائيًا تقريبًا.


إنزيمات للاستخدام البحثي والتشخيصي

يعد مرض فيروس كورونا COVID-19 مرضًا معديًا يسببه فيروس كورونا 2 (SARS-CoV-2) المتلازمة التنفسية الحادة الوخيمة. يعد اكتشاف SARS-CoV-2 مهمًا جدًا لتشخيص المريض. خلال هذا الوباء ، نقدم منتجات إنزيمية لاكتشاف الحمض النووي لفيروس كورونا للمساعدة في مكافحة المرض.

يعتمد مبدأ استخدام الإنزيمات لتشخيص وتحليل التشوهات البيولوجية على حقيقة أن نشاط الإنزيمات الداخلية حساس للحالة الصحية. بدلاً من ذلك ، يمكن أيضًا استخدام الإنزيمات للكشف عن التغيرات في تركيزات الركيزة ، والتي يمكن أن تشير أيضًا إلى الاضطرابات الفسيولوجية. على سبيل المثال ، يمكن أن يكشف استخدام أوكسيديز الكوليسترول لتقدير الكوليسترول عن أمراض القلب والأوعية الدموية المحتملة أو ارتفاع ضغط الدم.

في الوقت الحاضر ، أصبحت الأجسام المضادة أكثر الفئات المدروسة شيوعًا لوظائفها في الأمراض والأدوية. على الرغم من تحسن البحث خطوة بخطوة من الأجسام المضادة الخيمرية إلى الأجسام المضادة البشرية ، لا يزال هناك العديد من التحديات في هذا المجال ، مثل توصيف البنية والاقتران.

أصبح التطور الموجه تقنية مستخدمة على نطاق واسع لتعديل أو تحسين أداء الإنزيم. في نهاية المطاف ، يتوقف نجاح تجارب تطور البروتين الموجه على كفاءة الأساليب المستخدمة لفحص المكتبات بحثًا عن طفرات ذات خصائص مهمة. تستمر التطورات الحديثة في تصميم المكتبات وطرق الطفرات العشوائية ، جنبًا إلى جنب مع أدوات الفحص والاختيار الجديدة ، في دفع إمكانات التطور الموجه إلى الأمام.

مع التطورات الأخيرة في التكنولوجيا الحيوية والأدوية الحديثة ، نما تطبيق الإنزيمات كما هو الحال في العوامل العلاجية بسرعة. يشارك المزيد والمزيد من الإنزيمات العلاجية في الأبحاث الطبية ، وبعضها مرشح علاجي ، خاصة تلك المتعلقة بأمراض مثل السرطان والخثرة.

في أي لحظة ، كل العمل الذي يتم إجراؤه داخل أي خلية يتم بواسطة الإنزيمات. إذا فهمت الإنزيمات ، فأنت تفهم الخلايا. تتمتع الإنزيمات بخصائص مثيرة تجعلها آلات تفاعل كيميائي صغيرة. الغرض من الإنزيم في الخلية هو السماح للخلية بإجراء تفاعلات كيميائية بسرعة كبيرة. تسمح ردود الفعل هذه للخلية ببناء الأشياء أو تفكيك الأشياء حسب الحاجة. هذه هي الطريقة التي تنمو بها الخلية وتتكاثر. لذلك ، تصبح الإنزيمات بشكل طبيعي الأدوات الأساسية المستخدمة في أبحاث البيولوجيا الجزيئية والخلوية.

إنزيمات إبداعية هو مزود عالمي لأفضل منتجات الإنزيم. نقدم الآن إنزيمات طبية للاستخدامات الصيدلانية والتشخيصية. على عكس الاستخدامات الصناعية ، تُطلب إنزيمات الاستخدامات العلاجية بكميات أقل نسبيًا ولكن بدرجة عالية جدًا من النقاء والخصوصية. لدينا القدرة على ضمان منتجات إنزيمية عالية الجودة بناءً على معداتنا المتقدمة وتقنياتنا المهنية. في السنوات القليلة الماضية ، تمت الموافقة على موثوقية منتجاتنا من قبل الآلاف من العملاء والعلماء. متخصصة في الصناعة الطبية ، وأنواع مختلفة من منتجات الإنزيم إنزيمات إبداعية سيدعم بحثك في مجالات متعددة.

للتوليف الطبي والتطور الطبي الجديد
تعتمد تطبيقات الإنزيمات في الصناعة الطبية بشكل أساسي على كفاءتها وخصوصياتها في تحفيز التفاعلات. في التخليق الطبي ، يمكن للإنزيمات تحفيز الأدوية المؤيدة وتحويلها إلى أدوية وظيفية. لتطوير الأدوية ، يعد استخدام الإنزيمات اتجاهًا متزايدًا في تحقيق الدقة اللولبية ، بدلاً من التحفيز الكيميائي. حتى الآن ، هناك العديد من الأدوية المصنعة من خلال التخليق الأنزيمي. على سبيل المثال ، يتم إنتاج الدواء المضغوط باستخدام السيتوكروم أوكسيديز من برافاستاتين ، وهو علاج للأمراض المرتبطة بالكوليسترول. إنزيمات إبداعية تزود منتجات الإنزيم بنقاوة عالية وأنشطة مستقرة ، والتي ستلبي جميع متطلباتك للتطبيقات الطبية.

للاستخدامات العلاجية
نظرًا لخصائصها التنظيمية المحددة والدقيقة ، فقد تم استخدام الإنزيمات على نطاق واسع كعلاجات للعديد من الأمراض. على سبيل المثال ، تُستخدم عقاقير الإنزيم في علاج أمراض والتهابات الجهاز الهضمي. مع التقدم الحديث في الهندسة الحيوية ، تم تطوير المزيد من التقنيات لاكتشاف عقاقير الإنزيم. من المتوقع أن تنمو عقاقير الإنزيم مع الازدهار في العقد القادم. إنزيمات إبداعية لديها مجموعة متنوعة من منتجات الإنزيم للعلاج ، بما في ذلك الأميلاز والبروتياز والليباز والسليولاز والليزوزيمات وما إلى ذلك. إنزيمات إبداعية يتبع مستوى عالٍ في إنتاج كل منتج إنزيم. لذلك ، فإن جودة البحث الخاص بك ستكون راضية عن منتجات إنزيم نشطة للغاية ومستقرة من إنزيمات إبداعية.

للتشخيص والتحليل
يعتمد مبدأ استخدام الإنزيمات لتشخيص وتحليل التشوهات البيولوجية على حقيقة أن نشاط الإنزيمات الداخلية حساس للحالة الصحية. بدلاً من ذلك ، يمكن أيضًا استخدام الإنزيمات للكشف عن التغيرات في تركيزات الركيزة ، والتي يمكن أن تشير أيضًا إلى الاضطرابات الفسيولوجية. على سبيل المثال ، يمكن أن يكشف استخدام أوكسيد الكوليسترول لتقدير الكوليسترول عن أمراض القلب والأوعية الدموية المحتملة أو ارتفاع ضغط الدم. إنزيمات إبداعية توفر منتجات إنزيمية عالية النقاء يمكن تطبيقها في تطوير أدوات التشخيص والتحليل. تغطي منتجاتنا من الإنزيمات الأكسدة والأوكتازات ، والترانسالات ، والهيدرولازات ، والليازات ، والأيزوميراز ، والليغازات. يمكن أيضًا استخدامها في التقانات الحيوية من أجل طرق التحليل والكشف ، مثل مقايسات تفاعل الإنزيمات المتعددة المقترنة ومقايسة الممتز المناعي المرتبط بالإنزيم (ELISA).

إنزيمات إبداعية لدينا أفضل منتجات الإنزيم لدعم بحثك في المجال الطبي. بناءً على المعدات الأكثر تقدمًا والتقدم عالي المستوى ، تتميز منتجاتنا بدرجة نقاء عالية وخصوصية تحفيز. تلبي مواصفات منتجاتنا معظم طلبات العملاء. للطلبات الخاصة ، نقدم أيضًا منتجات مخصصة. شاملة، إنزيمات إبداعية تفخر بخدمة العملاء بجودة منتجات عالية لا مثيل لها.

من خلال تطوير منتج مبتكر أو عملية إنتاج أكثر فعالية من حيث التكلفة ، نخلق قيمة مميزة لعملائنا من خلال الجمع بين خبرتنا الفائقة في تطبيقات الطعام وتكنولوجيا الإنزيم الرائدة.


ما هي التفاعلات الكيميائية الحيوية؟

التفاعلات الكيميائية التي تحدث داخل الكائنات الحية تسمى التفاعلات البيوكيميائية. يُشار إلى مجموع التفاعلات الكيميائية الحيوية في الكائن الحي باسم الأيض. يشمل التمثيل الغذائي كلاً من التفاعلات الكيميائية الطاردة للحرارة (المطلقة للحرارة) والتفاعلات الكيميائية الماصة للحرارة (الممتصة للحرارة).

تفاعلات تقويضية

ردود الفعل المفرطة في الكائنات الحية تسمى تفاعلات تقويضية. هذه التفاعلات تقسم الجزيئات إلى وحدات أصغر وتطلق الطاقة. مثال على تفاعل تقويضي هو انهيار الجلوكوز أثناء التنفس الخلوي ، والذي يطلق الطاقة التي تحتاجها الخلايا لتنفيذ عمليات الحياة.

ردود الفعل الابتنائية

تسمى تفاعلات Endergonic في الكائنات الحية ردود فعل الابتنائية. تمتص هذه التفاعلات الطاقة وتبني جزيئات أكبر من الجزيئات الأصغر. مثال على تفاعل الابتنائية هو انضمام الأحماض الأمينية لتشكيل بروتين. أي نوع من ردود الفعل و [مدش] تقويضي أو الابتنائية و [مدش] تعتقد أنه يحدث عندما يهضم جسمك الطعام؟


هل هناك إنزيمات لكل تفاعل معين؟ - مادة الاحياء

الإنزيمات عبارة عن بروتينات تعمل كمحفزات بيولوجية. إنها تسرع التفاعلات الكيميائية التي تستخدمها الخلايا ، لكنها لا تتغير أو تستهلك بشكل دائم من خلال هذه التفاعلات. وبالتالي يمكن استخدامها مرارًا وتكرارًا. بدون الإنزيمات ، لن تعمل التفاعلات الخلوية المطلوبة للحياة بالسرعة الكافية للحفاظ على عمل الكائن الحي.

تعتمد طريقة عمل البروتين على شكله ثلاثي الأبعاد. لأن الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، فإن أي عامل يغير شكل البروتين يؤثر أيضًا على عمل الإنزيم. بشكل عام ، يتم تكييف الإنزيمات للعمل بشكل أفضل في ظل الظروف القياسية الموجودة داخل الخلية حيث يتم استخدامها. مع تحول الظروف بعيدًا عن المعيار ، تنخفض كفاءة الإنزيم.

العوامل المؤثرة على معدل تفاعلات البيروكسيداز

البيروكسيديز هو إنزيم موجود في مجموعة متنوعة من الكائنات الحية ، من النباتات إلى البشر إلى البكتيريا. وتتمثل وظيفتها في تكسير بيروكسيد الهيدروجين (H 2 O 2) ، وهو أحد السموم المنتجة كمنتج ثانوي لاستخدام الأكسجين في التنفس. (حقيقة أنه سام هو ما يجعل بيروكسيد الهيدروجين مفيدًا في أدوات الإسعافات الأولية. فنحن نقوم بالتنقيط المخفف من بيروكسيد الهيدروجين على الجروح والخدوش لقتل أي بكتيريا دخلت ، وبالتالي منع العدوى.)

يكون تفاعل البيروكسيداز كما يلي:

2 H 2 O 2 + peroxidase - & gt 2 H 2 O + O 2 + peroxidase

الماء والأكسجين أقل سمية بكثير من H 2 O 2 ، وبالتالي لا يتلفان داخل الخلية.

الإعداد التجريبية

استخرجنا الكاتلاز من اللفت ، وبحثنا في تأثيرات أربعة عوامل على سرعة التفاعل الإنزيمي. كانت العوامل: درجة الحرارة ، ودرجة الحموضة ، وتركيز الركيزة (هنا ، H 2 O 2) ، وتركيز الإنزيم.

لتتبع معدل التفاعلات ، استخدمنا مقاييس الطيف الضوئي وكاشف يسمى guiacol. في وجود الأكسجين ، يتأكسد الجياكول من الشفاف إلى البني. كلما زاد إنتاج الأكسجين ، أصبح اللون البني الغامق. أنشأنا 10 مل من مخاليط التفاعل بما في ذلك الجياكول ، وبيروكسيد الهيدروجين ، ومستخلص اللفت ، ومخزن درجة الحموضة 7. ثم أخذنا قياسًا للامتصاصية كل ثانية لمدة دقيقة ، ورسمنا الامتصاصية (y) مقابل الوقت (x). كان ميل الخط الناتج هو معدل التفاعل.

بدأنا بإجراء رد فعل قياسي. لاختبار كل متغير من المتغيرات التي تهمنا ، قمنا بعد ذلك بتشغيل مجموعات من ثلاث ردود فعل لمقارنتها بمعيارنا. على سبيل المثال ، لتحديد تأثيرات تركيز الركيزة ، صنعنا ثلاث مجموعات من الأنابيب تختلف عن المعيار وعن بعضها البعض بطريقة واحدة فقط: مقدار بيروكسيد الهيدروجين الذي تمت إضافته. سجلنا منحدرات الخطوط الناتجة ورسمنا متوسط ​​معدلات التفاعل (y - هنا ، المتغير التابع) مقابل العامل الذي يتم اختباره (x ، الذي كان متغيرنا المستقل). أظهرت المنحنيات الناتجة القيمة المثلى للإنزيم لكل عامل وما حدث لمعدل التفاعل حيث ابتعدت الظروف عن المستوى الأمثل.

تأثيرات درجة الحرارة

أجرينا ردود أفعالنا في أربع درجات حرارة: 0 درجة مئوية (تجميد) ، 23 درجة مئوية (درجة حرارة الغرفة) ، 37 درجة مئوية (درجة حرارة جسم الإنسان) ، و 100 درجة مئوية (الماء المغلي). تؤثر درجة الحرارة على جميع التفاعلات الكيميائية ، سواء كانت محفزة بالإنزيم أم لا. بشكل عام ، تساوي درجات الحرارة الأعلى معدلات تفاعل أسرع. فلماذا تباطأ رد فعلنا وتوقف في النهاية عندما قمنا بتسخين أنابيب الاختبار لدينا؟

انخفضت درجة الحرارة المثلى لبيروكسيداز اللفت بالقرب من درجة حرارة الغرفة. نظرًا لأن اللفت ليس من الحيوانات ذوات الدم الحار ، فليس من المستغرب أن تتكيف إنزيماته مع درجة حرارة مثالية أقل من 37 درجة مئوية. ربما تعكس درجة الحرارة المثلى درجات حرارة التربة في المناطق التي ينمو فيها اللفت بشكل طبيعي.

على الرغم من تباطؤ معدل التفاعل عند 37 درجة مئوية ، توقف التفاعل عند 100 درجة مئوية. لماذا هذه النتيجة المتطرفة؟ لقد طهينا إنزيمنا. عندما تغلي بيضة ، فإنها تنتقل من الحالة السائلة إلى الحالة الصلبة لأن الحرارة تنكسر وتعيد تكوين الروابط الهيدروجينية بين الأحماض الأمينية في بروتينات البيض. أنت تغير شكل البروتينات بشكل دائم ، وبالتالي تغير صفاتها بشكل دائم (في هذه الحالة ، الملمس). حدث نفس الشيء لإنزيمنا. أدت إعادة التكوين التي تحدثها الحرارة للروابط الهيدروجينية إلى تغيير شكل إنزيمنا بشكل دائم ، مما تسبب في توقفه عن العمل. عندما يتغير شكل البروتين بشكل دائم ، نقول إنه قد تغير مشوه.

معدلات تفاعل الرسوم البيانية

بصرف النظر عن المنحنيات التي تظهر إنزيم Optima ، هناك طريقة أخرى لمقارنة معدلات التفاعل في ظل العلاجات المختلفة. عندما رسمنا ردود فعلنا الأولية على مقياس الطيف الضوئي ، رأينا الامتصاص (على y) مقابل الوقت (على x). نلائم خطًا لنقاط البيانات ، وتم حساب المنحدر (م) لهذا الخط على أنه امتصاص / وقت. نظرًا لأن الامتصاص مرتبط بكمية الأكسجين التي ينتجها التفاعل ، يمكن اعتبار الامتصاص / الوقت على أنه كمية المنتج / الوقت ، وهو نفس معدل التفاعل. وهكذا ، فإن المنحدر (أو م) يساوي معدل التفاعل ، وكلما زاد الميل ، كان معدل التفاعل أسرع. ميل صفر لن يكون رد فعل. (على سبيل المثال ، رأى الأشخاص الذين حاولوا أخذ قراءات رد الفعل من أنابيبهم الفارغة خطاً مسطحاً). سجلنا ميل كل خط ثم قارننا بين جميع اختباراتنا من خلال رسم بياني لها كمعدل (على y) مقابل متغير بيئي (على سبيل المثال ، درجة الحرارة).

هناك طريقة أخرى لمقارنة معدلات التفاعل في ظل ظروف مختلفة (مثل درجات الحرارة المختلفة أو الأس الهيدروجيني) وهي وضع أفضل الخطوط الملائمة لكل رسم بياني للامتصاص مقابل الوقت معًا على نفس الرسم البياني. سيكون الخط الأكثر انحدارًا هو أسرع تفاعل وبالتالي الحالة المثلى للإنزيم (على سبيل المثال ، درجة حرارة الغرفة). على سبيل المثال ، إذا وضعنا جميع الخطوط الأربعة الأفضل ملاءمة من تجارب درجة الحرارة لدينا على نفس الرسم البياني ، فستبدو مثل الشكل أدناه ، مع الخط الأزرق الذي يمثل البيانات من أنبوب درجة حرارة الغرفة ، والأصفر لـ 37 درجة ، والبرتقالي لـ 0 درجة ، والأحمر لـ 100 درجة.


جيد ، لكن ليس رائعًا

من منظور حيوي ، هذا رائع للغاية. إذا قارنا المسار الطبيعي الذي تستخدمه النباتات مع هذا المسار الجديد ، فإنه يبدو جيدًا جدًا ببعض المقاييس. يعد المسار مواتًا بقوة تقريبًا مثل أحد المسارات الرئيسية الحالية لاستخراج الكربون من ثاني أكسيد الكربون ، وسيتم تشغيل الغالبية العظمى من التفاعلات للأمام ، لإنتاج المنتج النهائي المقصود بدلاً من هضمه. ستنتزع ضعف كمية الكربون لكل دورة وتستهلك طاقة أقل بنسبة 20 في المائة لتثبيت كمية معادلة من الكربون. وعلى عكس الإنزيم المستخدم في النباتات ، لن يتم إيقافه عندما ترتفع مستويات الأكسجين.

كمكافأة إضافية ، أظهر الباحثون أنه يمكن أيضًا دمجها في مسار يمكن أن يزيل الملوثات البيئية المستخدمة في تصنيع بلاستيك PET.

لكن الباحثين لم يختبروا المسار الجديد في كائن حي ، كل الاختبارات أُجريت في حلول باستخدام مواد مشتقة من البكتيريا ، وفي المخطط الكبير للأشياء ، لم تكن فعالة بشكل خاص. إذا كان لديك جرام من الإنزيمات المطلوبة (وهو أ قطعة أرض من البروتين) ، فإنه سيقضي فقط على 1.3 ملليغرام من ثاني أكسيد الكربون في الدقيقة. وهذا يعني أن غرام الإنزيمات سيستغرق 13 ساعة لسحب جرام كامل من ثاني أكسيد الكربون من الغلاف الجوي. وسيحتاج المسار إلى تغذية الطاقة باستمرار لمواصلة التفاعل.

في جميع هذه الحالات ، اختبر الباحثون النظام خارج الخلايا في محلول مكون من مكونات مشتقة من البكتيريا. ليس لدينا أي فكرة عن كيفية عمل هذا المسار - أو ما إذا كان سيعمل - إذا تم إعادته داخل الخلية. ولكن ستكون هذه خطوة ضرورية إذا أردنا أن يكون هذا ، كما اقترح المؤلفون ، "مفتاحًا للتحفيز الحيوي المستدام والاقتصاد الحيوي المحايد للكربون." كلاهما لأن الكائنات الحية يمكن أن تأخذ الغليسيرات وتبنيها في المواد الكيميائية الأكبر التي نريدها بالفعل ولأن إجبار كائن حي على الاعتماد عليه من أجل الكربون هو أضمن طريقة للسماح للتطور بالحصول على هذا المسار للعمل بكفاءة أكبر بكثير من ذلك. عنده من قبل.

بالطبع ، لا يوجد سبب للاعتقاد بأن ذلك لن يكون ممكنًا في النهاية. ومن المهم الاعتراف بأهمية هذا العمل. بينما اكتشفت مجموعات أخرى كيفية تحسين الإنزيمات لأداء وظائف جديدة تمامًا ، اتخذت هذه المجموعة مسارًا كاملاً لم يكن موجودًا إلا في الحسابات وجعلته حقيقة بيولوجية ، مما أدى إلى تغيير كبير في اثنين من الإنزيمات في هذه العملية. إنه يلمح إلى مستقبل حيث يمكننا جعل علم الأحياء يفعل أكثر بكثير مما كان من المحتمل أن ينتهي به الأمر بمفرده.


ما هي العلاقة بين الانزيمات والركائز؟

ترتبط الإنزيمات والركائز بطريقتين رئيسيتين لأنها تتفاعل بشكل متكرر مع بعضها البعض في العديد من العمليات البيولوجية. أولاً ، غالبًا ما تكون الإنزيمات والركائز محددة لبعضها البعض ، ولها أشكال مكملة تسمح لها بالارتباط. ثانيًا ، يمكن للإنزيمات تغيير الركائز عن طريق تحفيز التفاعلات الكيميائية أو تعديل الهياكل. يخضعون معًا للتحولات ، بما في ذلك ركيزة الإنزيم (ES) المعقدة والحالات الوسيطة والحالات الانتقالية.

يُعتقد أن هناك حوالي 75000 إنزيم في جسم الإنسان ، كثير منها خاص بركائز معينة. ترتبط الإنزيمات والركائز ببعضها البعض من خلال تفاعلات مختلفة ، بما في ذلك الروابط الهيدروجينية والتفاعلات الكارهة للماء والروابط التساهمية. يشار إلى هذا الارتباط الأولي على أنه نموذج ملائم مستحث ، بدلاً من نموذج القفل والمفتاح ، لأن كل جزيء يتغير استجابة للارتباط مع الجزيء الآخر لتشكيل شكل جديد ثلاثي الأبعاد. يشتمل الإنزيم والركيزة معًا على مركب ES ، حيث يمكن أن تحدث تفاعلات كيميائية.

أثناء التفاعل المحفز ، تتفاعل الإنزيمات والركائز لإنتاج منتجات جديدة. بينما يظل الإنزيم دون تغيير بعد اكتمال التفاعل ، غالبًا ما يتم تعديل الركيزة ، وأحيانًا تتغير تمامًا إلى جزيء أو جزيئات جديدة. على الرغم من بقائه دون تغيير ، يلعب الإنزيم دورًا رئيسيًا في التفاعلات الكيميائية التي تحدث لأنه يقلل من طاقة التنشيط حتى يستمر التفاعل. هذا يعني أن الطاقة الموجودة في التفاعلات الكيميائية للأنزيم والركيزة كافية للتغلب على عقبة طاقة التفاعل.

خلال التفاعل ، تمر الإنزيمات والركائز عبر مراحل مختلفة. بعض هذه المراحل ، المعروفة بالمراحل الوسيطة أو الوسطيات الكيميائية ، تتضمن تكوين جزيئات جديدة عابرة. الإنزيم قادر على تثبيت هذه التفاعلات وتحفيز المزيد من التفاعلات لتغيير هذه الجزيئات إلى المنتجات المرغوبة.

الحالات الانتقالية هي معقدات أخرى تتشكل بين الإنزيمات والركائز التي لا تدوم طويلاً وذات طاقة عالية. غالبًا ما تحدث في لحظة كسر الرابطة أو إعادة تشكيلها أو إعادة ترتيبها في التفاعل. غالبًا ما يتم تنظيم الإنزيمات لتقليل طاقة الحالات الانتقالية من خلال تثبيت الروابط ، وغالبًا ما يكون هذا الانخفاض في الطاقة هو ما يقلل من طاقة التنشيط للتفاعل.

على الرغم من وجود العديد من أزواج ركائز الإنزيم ، إلا أن العديد من الإنزيمات يمكن أن تتوافق مع ركائز متعددة. في الواقع ، هناك حاجة إلى العديد من الإنزيمات لربط ركيزتين معًا في جزيء واحد أو لتقسيم ركيزة واحدة إلى جزئين ناتجين من المنتج. هناك أيضًا العديد من الإنزيمات غير المحددة ، مما يعني أنها يمكن أن تستهدف أكثر من ركيزة واحدة ، اعتمادًا على الظروف داخل الخلية.


هضم الطعام

يجب تقسيم الطعام الذي تتناوله إلى مكوناته المغذية حتى يمتصها جسمك ويستخدمها. تنتمي إنزيمات الجهاز الهضمي إلى فئة من الإنزيمات تسمى hydrolases. تؤدي هذه الإنزيمات إلى تفاعل يسمى التحلل المائي ، والذي يقسم الجزيئات الكبيرة إلى وحدات أصغر. هناك العديد من الإنزيمات الهضمية المختلفة لتفكيك أنواع مختلفة من مكونات الطعام. على سبيل المثال ، إنزيمات تسمى البيبسين والتربسين تهضم البروتينات الغذائية. يفرز البنكرياس هيدروليز آخر يسمى الليباز ويساعد في تكسير الدهون الغذائية. يحفز إنزيم الأميليز هضم النشا الغذائي.


أمثلة على الإنزيمات

تستخدم الكائنات الحية جزيئات عضوية خاصة تسمى الأحماض الأمينية لصنع البروتينات ، والبروتينات هي ببساطة سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية. الإنزيمات هي أنواع خاصة من البروتينات مصنوعة أيضًا من سلاسل الأحماض الأمينية. يتم تحديد وظيفة الإنزيم من خلال تسلسل وأنواع الأحماض الأمينية وشكلها.

تعتمد وظائف الخلايا على هذه الإنزيمات. تساعد الإنزيمات في إنتاج وتسريع التفاعلات الكيميائية في الخلايا. باختصار ، تساعد الإنزيمات الخلايا على إنجاز الأشياء. هناك إنزيمات محددة في الكائنات الحية ولكل منها وظائفها ومسؤولياتها الخاصة. تتفاعل الإنزيمات فقط مع أنواع معينة من المواد التي صنعت من أجلها ، لذا فهي لا تسبب تفاعلات كيميائية حيث لا يُفترض أن تحدث.

يحتوي كل إنزيم على جيب خاص على سطحه يسمى الموقع النشط. يناسب الجزيء الذي يعمل به الإنزيم في هذا الجيب. يسمى الجزيء الركيزة. يحدث التفاعل الكيميائي في هذا الموقع النشط ثم يتم إطلاق جزيء أو مادة جديدة تسمى المنتج بواسطة الإنزيم.

تؤثر العديد من المتغيرات على نشاط الإنزيم بما في ذلك درجة الحرارة ومستوى الأس الهيدروجيني أو الحموضة والتركيز والمثبطات. تزيد درجة الحرارة المرتفعة من التفاعل الكيميائي ، ولكن إذا كانت مرتفعة جدًا ، فسيتوقف الإنزيم عن العمل. ستؤدي الحموضة العالية جدًا أو المنخفضة جدًا أيضًا إلى إبطاء التفاعل أو توقف التفاعل. سيزيد التركيز العالي من معدل التفاعل. أخيرًا ، المثبطات هي جزيئات مصنوعة خصيصًا لإيقاف نشاط الإنزيمات. المنشط هو عكس المانع ويمكنه تسريع التفاعل.

يمكن استخدام الإنزيمات مرارًا وتكرارًا ولا تبلى أو تستهلك. هناك عقاقير ، ومواد في الطبيعة ، وسموم تعمل كمثبطات. تستخدم الإنزيمات أيضًا في صناعات معالجة الأغذية وتصنيع الورق والمنظفات. يحتوي اللعاب أيضًا على إنزيمات خاصة تعمل على تكسير الطعام أثناء مضغه ، وكذلك في المعدة والبنكرياس والأمعاء الدقيقة.

يحتوي جسم الإنسان على آلاف الإنزيمات ، مع تقديرات تصل إلى 75000 بالإضافة إلى العديد من الأنزيمات المستخدمة في صناعة الوقود الحيوي والتخمير ومنتجات الألبان ، وكذلك في مجالات التصنيع الأخرى.

1. الليباز: توجد في معظم الكائنات الحية وتؤدي أدوارًا أساسية في هضم ونقل ومعالجة الدهون الغذائية والدهون والزيوت وما إلى ذلك. وقد يوجد بعضها أيضًا في الفيروسات.

2. الأميليز: وهي إنزيمات تساعد في تحويل النشويات إلى سكريات. إنه موجود في لعاب الإنسان وفي بعض الثدييات الأخرى. تساعد في هضم الأطعمة التي تحتوي على كميات كبيرة من النشا مثل البطاطس والأرز. يحول الإنزيم بعض النشا إلى سكر ، ولهذا السبب عندما يأكل الشخص البطاطس قد يكون طعمه حلوًا.

3. المالتاز: الموجود أيضًا في اللعاب ، وكذلك البنكرياس ، يعمل على تكسير السكريات لتكوين الجلوكوز.

4. إنزيمات أخرى: يستخدم الرينين في تصنيع سلولازات الجبن والليغينازات التي تساعد على تليين الورق البروتياز ، والليبازيس ، وغيرها من الإنزيمات المستخدمة في منعمات الأقمشة الكاتلاز الذي يساعد على تحويل اللاتكس إلى مطاط.


مما تتكون الإنزيمات؟

كما ذكرت في القسم السابق ، تتكون الإنزيمات من سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية. تتكون بعض الإنزيمات من سلسلة واحدة فقط من الأحماض الأمينية ، بينما يتكون البعض الآخر من العديد من سلاسل الأحماض الأمينية.

يتكون كل إنزيم من سلسلة فريدة من الأحماض الأمينية (على سبيل المثال ، لا يوجد نوعان مختلفان من الإنزيمات لهما نفس بنية الأحماض الأمينية) و كل إنزيم له شكله الفريد أيضًا.


إنزيم

أي بروتين يعمل كمحفز ، مما يزيد من معدل حدوث تفاعل كيميائي. ربما يحتوي جسم الإنسان على حوالي 10000 إنزيم مختلف. عند درجة حرارة الجسم ، تحدث تفاعلات كيميائية حيوية قليلة جدًا بمعدل كبير دون وجود إنزيم. مثل جميع المحفزات ، لا يتحكم الإنزيم في اتجاه التفاعل ، فهو يزيد من معدلات التفاعلات الأمامية والعكسية بشكل متناسب.

تعمل الإنزيمات عن طريق ربط الجزيئات بحيث يتم الاحتفاظ بها في تكوين هندسي معين يسمح بحدوث التفاعل. الإنزيمات هي جزيئات قليلة محددة جدًا تتناسب بشكل وثيق مع موقع الارتباط. كل إنزيم يحفز نوعًا معينًا من التفاعل الكيميائي بين عدد قليل من المركبات وثيقة الصلة ، والتي تسمى ركائز من الانزيم.

يتم إعطاء الإنزيمات أسماء تنتهي بـ -اسه. في الأسماء القديمة ، تتم إضافة اللاحقة إلى اسم الركيزة ، كما هو الحال في الأميليز ، وهو إنزيم يكسر عديد السكاريد أميلوز. في الأسماء الأحدث ، تُضاف اللاحقة إلى نوع التفاعل ، كما هو الحال في اللاكتات ديهيدروجينيز ، وهو إنزيم يحول اللاكتات إلى بيروفات عن طريق نقل ذرة الهيدروجين إلى نيكوتيناميد - أدينين ثنائي النوكليوتيد (NAD).

تنظيم الانزيمات. يختلف معدل تفاعل تفاعل محفز بالإنزيم باختلاف الأس الهيدروجيني ودرجة الحرارة وتركيز الركيزة. في ظل الظروف الفسيولوجية ، يتم التحكم في معدلات العديد من التفاعلات بواسطة تركيزات الركيزة. يتم التحكم في بعض التفاعلات الرئيسية من خلال واحدة من ثلاث آليات مختلفة.

في تفارغية، يمكن للإنزيم ربط الجزيئات ، والتي يشار إليها باسم المستجيبين في موقع آخر غير الموقع النشط ، والذي يشار إليه باسم موقع allosteric. في العديد من المسارات البيوكيميائية ، يتم منع الإنزيم الذي يحفز التفاعل الأول في المسار بواسطة المنتج النهائي للتفاعل الأخير ، بحيث يتم إغلاق المسار بالكامل عند وجود منتج كافٍ. هذا مثال على ردود الفعل السلبية.

يتم تنظيم العديد من الإنزيمات بواسطة الفسفرة. ترتبط مجموعة الفوسفات بالإنزيم بواسطة إنزيم آخر يسمى أ بروتين كينيز. عندما يتم فسفرة الإنزيم فإنه يغير شكله وبالتالي نشاطه. تنشط الفسفرة بعض الإنزيمات وتثبط نشاط البعض الآخر من خلال هذا يعني أن بروتين كيناز واحد يمكنه التحكم في عدة إنزيمات.

يتم التحكم في جميع الإنزيمات من خلال معدل تركيبها. مثل جميع البروتينات ، يتم تصنيع الإنزيمات بواسطة الريبوسومات ، والتي تترجم المعلومات الوراثية المشفرة في الحمض النووي الريبي منقوص الأكسجين (DNA) للكروموسومات إلى تسلسل الحمض الأميني المحدد للإنزيم. يتم التحكم في التعبير عن العديد من الجينات من خلال عمليات التنظيم الجيني. وهكذا ، على الرغم من أن كل خلية تحتوي على المعلومات اللازمة لصنع جميع إنزيمات الجسم ، إلا أنها في الواقع تجعل فقط تلك المناسبة لنوعها المحدد من الخلايا. يمكن تحفيز تركيب بعض الإنزيمات أو كبتها بفعل هرمونات أو ركائز أو منتجات معينة بحيث يتم إنتاج الإنزيم فقط عندما تتطلب ظروف التمثيل الغذائي وجوده.

الأخطاء الوراثية في عملية التمثيل الغذائي. المئات من الأمراض الوراثية التي تنتج عن نقص إنزيم واحد معروفة الآن. تنقسم العديد من هذه الأمراض إلى فئتين كبيرتين. ال aminoacidopathies ينتج عن نقص إنزيم في المسار الرئيسي لعملية التمثيل الغذائي لحمض أميني معين. يتراكم الحمض الأميني في الدم ، ويتم إفرازه أو مستقلباته في البول. ال أمراض التخزين الليزوزومية ينتج عن نقص الإنزيم الليزوزومي وتراكم المادة المتحللة بواسطة هذا الإنزيم في الجسيمات الحالة في الخلايا في جميع أنحاء الجسم. عادة ما تكون المادة المخزنة عبارة عن مادة معقدة ، مثل الجليكوجين ، أو سفينجوليبيد ، أو عديد السكاريد المخاطي. & # 131

مثال على اعتلال الأحماض الأمينية هو بيلة الفينيل كيتون (PKU) ، والتي تنتج عن نقص إنزيم فينيل ألانين هيدروكسيلاز ، الذي يحول الحمض الأميني فينيل ألانين إلى التيروزين. يتراكم فينيل ألانين في الدم ويخرج حمض فينيل بيروفيك في البول. يؤدي فينيل ألانين الدم في النهاية إلى تخلف عقلي بسبب التركيبة المعيبة للميالين. ومع ذلك ، يمكن اكتشاف بيلة الفينيل كيتون عند الولادة عن طريق اختبار فحص للفينيل ألانين في الدم ، ويمكن تجنب الأعراض السريرية بالالتزام الصارم بنظام غذائي منخفض الفينيل ألانين.

An example of a lysosomal storage disease is tay-sachs disease , which results from a deficiency of the enzyme hexosaminidase A. The stored substance is a sphingolipid, GM2-ganglioside, which accumulates in nerve tissue, causing blindness and mental deterioration. No cure is possible, but antenatal diagnosis can be made by determining hexosaminidase A activity in fetal fibroblasts from an amniotic fluid specimen drawn by amniocentesis . It is also possible to identify carriers (heterozygotes) who are at risk for having children with the disease.


شاهد الفيديو: مشروع العرض التقديمي prezi الإنزيمات AzizaAlfarsi (كانون الثاني 2022).