معلومة

هل ترتيب الأحماض الأمينية مهم في تكوين البروتين؟


على سبيل المثال ، إذا كان البروتين مصنوعًا من 2 من الأحماض الأمينية ، أي AB ، فهل يتشكل البروتين نفسه إذا أصبح ترتيب مجموعة الأحماض الأمينية BA؟ إذا كانت الإجابة بنعم ، فهل سيتغير سلوك تفاعل هذا البروتين؟ على سبيل المثال ، إذا تفاعل AB مع بروتين آخر XY ، فهل تتفاعل BA مع XY بنفس الطريقة؟


نعم فعلا.

البروتين هو "ترتيب" الأحماض الأمينية تسلسل، المعروف أيضًا باسم الهيكل الأساسي. يختلف الببتيد (بروتين قصير) بالتسلسل XYXYXYXYX اختلافًا كبيرًا عن XXXXXXXYYYYYY.

يعد المثال الخاص بك أكثر تعقيدًا ، حيث يبدو أن AB يجب أن يكون مساويًا لـ BA تقريبًا. ومع ذلك ، فإن كل حمض أميني له طرفان - الأميني والكربوكسيل - وبالتالي فإن ثنائي الببتيد مثل هذا يشبه NH2-A-CONH-B-COOH مع رابطة الببتيد بينهما.

السؤال الصعب حقًا هو: هل هناك تسلسلين "متماثلان" إذا كانا مختلفين بحرف واحد أو حرفين فقط. بمعنى آخر ، تختلف AAAAAABAAAAAA عن AAAAAACAAAAAA - وهذه هي دراسة طفرات البروتينات.

هناك الكثير مما يمكن قوله حول هذا الموضوع بالطبع.


ما هو البروتين؟ يشرح عالم الأحياء

يتلقى Nathan Ahlgren تمويلًا من مؤسسة العلوم الوطنية والمعهد الوطني للصحة.

شركاء

تقدم جامعة كلارك التمويل كعضو في The Conversation US.

تتلقى The Conversation UK التمويل من هذه المنظمات

ملاحظة المحرر: ناثان ألغرين أستاذ مساعد في علم الأحياء بجامعة كلارك. في هذه المقابلة ، يشرح بالضبط ماهية البروتينات وكيف يتم تصنيعها والتنوع الواسع للوظائف التي تؤديها في جسم الإنسان.

يشرح ناثان ألغرين ما تفعله البروتينات في أجسامنا.


L- مقابل الأحماض الأمينية D

من بين الأحماض الأمينية العشرين الشائعة في جسم الإنسان التي تبني البروتينات لدينا ، يوجد كل منها (باستثناء الجليسين) في شكلين متشابهين: أشكال L و D. هذا يعني أنه يمكن ترتيب نفس مكونات الجزيئات في رتبتين مختلفتين ، مثل كيف أن المتناظرة هي نفس الكلمة التي تشير إلى الأمام (مثل "الرادار" و "الكاياك"). في الواقع ، مع L- مقابل D-amino acids ، هو أشبه بالمصطلح المرح للكلمة التي تتحول إلى الوراء إلى كلمة مختلفة ، "Semordnilap" (وهي "متناظرة" تهجئة إلى الوراء). كما سميت أوبرا وينفري شركتها Harpo Studios ، أو بلدة Retsof ، نيويورك ، سميت لمالك منجم الملح وليام فوستر. الذئب مقابل التدفق ، الغرفة مقابل المستنقع ، النجم مقابل الجرذان: نفس الأحرف ، مرتبة بشكل عكسي تمامًا ، ثم تحمل معنى جديدًا تمامًا. هذا هو الفرق الأساسي بين الأحماض الأمينية على شكل L و D. ستوفر بقية هذه المقالة مزيدًا من التفاصيل والسياق.


البروتينات في الأطعمة النباتية

توفر الأطعمة النباتية أيضًا الكثير من البروتين ، ولكن في معظم الحالات ، يعتبر البروتين الخاص بها & quot؛ مكتمل & quot؛ لأنه يفتقر أو ينقص واحدًا أو أكثر من الأحماض الأمينية الأساسية. أمثلة البروتين الكاملة الوحيدة للأطعمة النباتية هي الكينوا وفول الصويا.

يعد الجمع بين بعض الكينوا وبعض الأطعمة التي تحتوي على فول الصويا مع بقية نظامك الغذائي كل يوم طريقة أخرى سهلة للحصول على ما يكفي من الأطعمة البروتينية الكاملة. تشمل الأطعمة التي تحتوي على فول الصويا والتي تعتبر أمثلة بروتينية كاملة التوفو والتيمبيه والإدامامي وجوز الصويا وحليب الصويا.

على الرغم من أنه من الأفضل تناول أطعمة فول الصويا الكاملة مثل هذه ، إلا أن الخيارات النباتية التي تشمل فول الصويا كمكون ، مثل العديد من البرغر النباتي والنقانق وغيرها من منتجات اللحوم ومنتجاتها ، يمكن أن توفر أيضًا مصدرًا للبروتين الكامل.

تفتقر جميع الأطعمة النباتية الأخرى ، بما في ذلك الخضروات والحبوب والبقوليات والمكسرات والبذور ، إلى ما يكفي من حمض أميني واحد على الأقل. إذا كنت لا تأكل الكينوا أو الصويا لأي سبب من الأسباب ، ولا تأكل أي أطعمة حيوانية ، فمن المهم تناول مجموعة متنوعة جيدة من الأطعمة النباتية الأخرى حتى تتمكن من الحصول على ما يكفي من البروتينات النباتية الكاملة.


كيفية تلبية احتياجاتك الأساسية من الأحماض الأمينية في نظام غذائي نباتي

تنبع تلبية احتياجاتك الأساسية من الأحماض الأمينية من النباتات إلى قاعدتين بسيطتين:

تناولي كمية كافية من البروتين.

للحصول على ما يكفي من البروتين ، اعرف احتياجاتك من البروتين. أستهدف

1 جرام من البروتين لكل كيلوجرام من وزني. هذا أكثر بقليل من الإرشادات الوطنية - ومع ذلك فهو أقل مما يستهلكه معظم الأمريكيين الشماليين.

يعد الحصول على كمية كافية من البروتين أمرًا سهلاً من خلال اتباع نظام غذائي متوازن يعتمد على النباتات ، ولكن الأمر يستحق القيام ببعض الواجبات المنزلية للتأكد ، خاصةً إذا كنت تهدف إلى تحقيق أعلى من الإرشادات الأساسية. تعرف على المزيد في مقالتي حول محتوى البروتين في الأطعمة النباتية المختلفة.

تناول مجموعة متنوعة من الأطعمة الكاملة.

تميل الأطعمة المماثلة إلى أن يكون لها "الحلقة الأضعف" الشائعة ، لذا فإن تناول مزيج من الخضار والفاصوليا والحبوب والمكسرات والبذور يساعدها جميعًا على تغطية بعضها البعض. قد تبدو هذه النصيحة المألوفة مملة ، لكنها صحيحة - وتخدمك جيدًا مع العناصر الغذائية الأخرى أيضًا.


ProteinGAN: شبكة خصومة مولدة تولد متواليات بروتينية وظيفية

يلخص الشكل تدريب ProteinGAN. بالنظر إلى متجه الإدخال العشوائي ، تنتج شبكة المولد تسلسل بروتين ، يتم تسجيله بواسطة شبكة المميّز من خلال مقارنته بتسلسل البروتين الطبيعي. يحاول المولد خداع أداة التمييز عن طريق توليد متواليات تبدو في النهاية مثل متواليات حقيقية (لا يرى المولد في الواقع تسلسلات إنزيمية حقيقية). الائتمان: Repecka وآخرون.

البروتينات كبيرة ومعقدة للغاية ويمكن العثور على جزيئات طبيعية في جميع الكائنات الحية. يمكن أن تحتوي هذه المواد الفريدة ، التي تتكون من أحماض أمينية مرتبطة ببعضها البعض عن طريق روابط ببتيدية لتشكيل سلاسل طويلة ، على مجموعة متنوعة من الوظائف والخصائص.

يحدد الترتيب المحدد الذي يتم فيه ترتيب الأحماض الأمينية المختلفة لتكوين بروتين معين في النهاية بنية البروتين ثلاثية الأبعاد والخصائص الفيزيائية والكيميائية والوظيفة الجزيئية. بينما كان العلماء يدرسون البروتينات لعقود من الزمن ، فإن تصميم البروتينات التي تثير تفاعلات كيميائية محددة أثبت حتى الآن أنه يمثل تحديًا كبيرًا.

طور باحثون في Biomatter Designs ، وجامعة فيلنيوس في ليتوانيا ، وجامعة تشالمرز للتكنولوجيا في السويد مؤخرًا شبكة ProteinGAN ، وهي شبكة خصومة توليدية (GAN) يمكنها معالجة وتعلم متواليات البروتين الطبيعي المختلفة. تم تقديم هذه الشبكة الفريدة من نوعها في ورقة بحثية نُشرت في ذكاء آلة الطبيعة، يستخدم لاحقًا المعلومات التي حصل عليها لتوليد تسلسلات بروتينية وظيفية جديدة.

قال ألكسيج زيليزنياك ، الأستاذ المساعد في جامعة تشالمرز للتكنولوجيا الذي قاد الدراسة ، لموقع Phys.org: "البروتينات عبارة عن سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية التي تجعل العمليات تحدث في جميع الأنظمة الحية ، وتحفز البشر". "تُستخدم البروتينات بشكل شائع في حياتنا اليومية ويتم تضمينها في عدد لا يحصى من المنتجات ، من مساحيق الغسيل إلى علاجات السرطان وفيروس كورونا. وهي مصنوعة من 20 حمضًا أمينيًا مرتبة في تسلسلات مختلفة ويحدد ترتيبها وظيفة البروتين."

يعد إنشاء تسلسلات بروتينية وظيفية مهمة صعبة للغاية ، حيث يمكن أن يؤدي تغيير طفيف في تسلسل معين إلى جعل البروتين غير وظيفي. يمكن أن يكون للبروتينات غير الوظيفية آثار ضارة وغير مرغوب فيها ، مثل التسبب في إصابة البشر أو الحيوانات بالسرطان أو أمراض أخرى.

قال زيليزنياك: "إذا أراد المرء أن يصنع بروتينات تتماشى مع احتياجات الإنسان ، فعليه أن يفهم بشكل صحيح ترتيب الأحماض الأمينية والعدد الفلكي المعطى من الاحتمالات في صنع هذه البروتينات ، وهي ليست مهمة تافهة". "مستوحاة من أحدث التطورات في مجال الذكاء الاصطناعي ، ولا سيما إنشاء الصور والفيديو الواقعية ، فقد شعرنا بإغراء التساؤل عما إذا كانت تقنية الذكاء الاصطناعي الحالية جاهزة لإنتاج البروتينات الأكثر تعقيدًا التي يعرفها البشر."

يعتمد النموذج الذي طوره Zelezniak وزملاؤه ، ProteinGAN ، على منهج مشهور للتعلم الآلي يُعرف باسم التعلم العدائي. يمكن اعتبار التعلم العدائي لعبة "تلعبها" شبكتان أو أكثر من الشبكات العصبية الاصطناعية. تنتج أول هذه الشبكات ، المعروفة باسم "المولد" ، نوعًا معينًا من البيانات (على سبيل المثال ، صورة ، أو نص ، أو في حالة ProteinGAN ، تسلسل بروتين). تحاول الشبكة الثانية ، المعروفة باسم "أداة التمييز" ، التمييز بين البيانات الاصطناعية (مثل تسلسل البروتين) التي تم إنشاؤها بواسطة "المولد" والبيانات الأصلية أو الحقيقية.

بعد ذلك ، يستخدم المولد التعليقات المقدمة من أداة التمييز (أي الخصائص التي سمحت له بإخبار البيانات التي تم إنشاؤها بصرف النظر عن البيانات الحقيقية) لإنشاء بيانات جديدة. لا يقوم المولد أبدًا بمعالجة أو تحليل البيانات الحقيقية والبيانات التي ينتجها. لذلك ، يعتمد تعلمها فقط على نتيجة التحليلات التي أجراها المميّز.

قال زيليزنياك: "من خلال تكرار هذه العملية بشكل متكرر ، تتحسن كلتا الشبكتين فيما تقومان به ، حتى لا يمكن تمييز التسلسلات المولدة عن تلك الحقيقية". "باستخدام أداة الذكاء الاصطناعي التي طورناها ، تمكنا من إنتاج بروتينات وظيفية نشطة ولكنها غير موجودة في الطبيعة أو لم يتم اكتشافها بعد."

في التجارب الأولية التي أجراها الباحثون ، أنتج ProteinGAN تسلسلات بروتينية جديدة ومتنوعة للغاية ذات خصائص فيزيائية تشبه تلك الموجودة في تسلسل البروتين الطبيعي. باستخدام Malate dehydrogenase (MDH) كإنزيم نموذجي ، أظهر Zelezniak وزملاؤه أن العديد من التسلسلات التي تم إنشاؤها بواسطة ProteinGAN قابلة للذوبان وتظهر نشاط MDH الحفزي ، مما يعني أنه يمكن أن يكون لها تطبيقات مثيرة للاهتمام في الإعدادات الطبية والبحثية. في المستقبل ، يمكن استخدام ProteinGAN للكشف عن تسلسلات بروتينية جديدة بخصائص مختلفة ، والتي قد تكون ذات قيمة لمجموعة متنوعة من التطبيقات التكنولوجية والعلمية.

قال زيليزنياك: "يركز مختبر أبحاثنا على التقنيات القائمة على الذكاء الاصطناعي لتطبيقات البيولوجيا التركيبية". "نحن نعمل حاليًا على حل المشكلات الناشئة مثل التلوث البلاستيكي وأعتقد أن الذكاء الاصطناعي سيساعد في بناء كائنات أفضل تناسب هذه المشكلة بالذات".


الخليقة التي لا تشوبها شائبة والتي تحول الذرات الجامدة إلى بروتينات

من المعروف أن جميع الكائنات الحية تتكون من خلايا. يتكون جسم الإنسان ، على سبيل المثال ، من حوالي 100 تريليون خلية. كل واحد منهم ينتج باستمرار المواد التي يحتاجها الكائن الحي طوال حياته. إذا قارنت خلايا الكائنات الحية بالمصانع المجهزة بالتكنولوجيا المتقدمة ، فإن البروتينات التي يمثلها هذا الكتاب هي تلك المصانع & # 8217 الآلات والجدران والأرضيات والسلالم وحتى البراغي والمسامير. باختصار ، توفر البروتينات مواد بناء الخلايا وكذلك آلياتها المعقدة للغاية. هذا هو السبب في أن البروتينات ، التي تقوم بوظائف مختلفة جدًا ، كثيرًا ما يشار إليها على أنها اللبنات الأساسية للحياة.

على سبيل المثال ، أحد البروتينات هو الكيراتين ، وهي المادة التي تشكل البنية الصلبة في الشعر والأظافر والريش. تشكل البروتينات الأخرى مادة قوية شبيهة بالنايلون في الأوتار التي تربط العظام بالعضلات. بروتين آخر ، الكولاجين ، يعطي الجلد مرونته الناعمة والعظام قوتها. لا يزال هناك بروتين آخر يشكل النسيج المرن الشبيه بالمطاط الذي يحيط بالشرايين. عندما يسقط الضوء على شبكية العين ، فإن بروتين رودوبسين يبدأ عملية الرؤية. تشكل البروتينات الأخرى العدسة الشفافة للعين. تعمل بروتينات النقل الخاصة على مساعدة الجزيئات على الدخول والخروج من الخلايا. بدون البروتينات ، لا يمكن نسخ جزيء الدنا - الذي يشفر البيانات لجميع أشكال الحياة - أو الحفاظ على معلوماته. بمعنى آخر ، تؤدي البروتينات مهامًا مختلفة داخل هياكل الخلايا ، أصغر وحدات الحياة ، وكذلك في وظائف لا حصر لها في جميع أنحاء أجسام الكائنات الحية. تعمل بعض البروتينات الأخرى كمحفزات من أجل تسريع التفاعلات الكيميائية داخل الخلايا بما يصل إلى مليارات المرات. من خلال العمل كفريق كيميائي ، يقومون ببناء جميع المكونات الهيكلية للخلية. بالإضافة إلى قدراتها الإنشائية ، فإنها تقوم أيضًا بتفكيك الجزيئات الكبيرة في الخلايا إلى مركبات أبسط يمكن للخلايا استخدامها. إنها تسمح بحدوث التفاعلات التي تزود الخلايا بالطاقة. أيضا ، البروتينات الخاصة في خلايا العضلات ضرورية لتقلص العضلات.

القائمة أعلاه لا تمثل سوى بضعة آلاف من أنواع البروتينات. حتى عندما تقرأ هذه السطور ، فإن كل نوع من البروتين في جسمك يستمر في العمل بلا انقطاع من أجل الاستمتاع بحياة صحية. يتم تلبية العديد من الاحتياجات ، من قدرتك على قراءة هذا الكتاب إلى القدرة على الهضم ، ومن تطور جسمك إلى مقاومتك للأمراض ، من خلال البروتينات التي تعمل باستمرار في خلاياك. إن الأنشطة الأساسية في جميع الكائنات الحية - ليس في البشر وحدهم ، ولكن أيضًا في النباتات وجميع أنواع الحيوانات وصولاً إلى أبسط أنواع البكتيريا ، تعتمد كليًا على البروتينات.

كما سيؤكد هذا الكتاب طوال الوقت ، فإن هذه الجزيئات المعجزة ، نتيجة اتحاد الذرات بأرقام وطرق محددة ، تعمل معًا في وئام تام وتحقق مسؤوليات لا تصدق من خلال إظهار نتيجة الفكر والوعي الهائل. كل موضوع سنتناوله من الآن فصاعدًا يطرح سؤالًا مهمًا يحتاج كل شخص عاقل يتمتع بضمير جيد إلى طرحه: كيف تكون جزيئات البروتين - التي تنشأ من مجموعات من الذرات غير الحية ، والتي قد نتوقع أن تفتقر إلى أي معرفة أو كفاءة - قادرة لأداء كل هذه الأنشطة وإظهار الذكاء المعجزة والقدرة التنظيمية والشعور بالمسؤولية؟ كل من يتأمل بإخلاص حقيقي سيفهم أنها مخلوقات لا تشوبها شائبة من الله سبحانه وتعالى ، وأن جميع كيانات الكون - من الأكبر إلى الأصغر - تخضع لسيطرة الله وأمره. سلطته على كل شيء نزلت في آية من القرآن # 8217an:

توكلت على الله وربك وربك. لا يوجد مخلوق لا يمسكه بالناصية. ربي على الصراط المستقيم. (سورة هود: 56)
بروتينات موهوبة تم إنشاؤها بواسطة ذرات غير واعية

يوضح الرسم البياني في الصفحة التالية التركيب الذري للبروتين المعروف باسم السيتوكروم سي. حجمه فقط 5 ملايين من المليمتر ، يتكون هذا البروتين من حوالي 1000 ذرة. كما هو موضح في الرسم التوضيحي ، فإن التنظيم والربط بين هذه الذرات معقد للغاية ومعقد.

هيكل ثلاثي الأبعاد لبروتين السيتوكروم ج

تأمل الآن: يزعم الداروينيون أن هذه الذرات الألف قد اجتمعت بالصدفة وأنها مرتبطة ببعضها البعض بالطريقة التي تراها. ويذكرون أيضًا أن بروتين السيتوكروم ج ، بوظائفه الحيوية للحياة ، نشأ نتيجة لهذه التوليفات العرضية. ضع في اعتبارك أيضًا أن هذه الذرات الألف تحتوي على عناصر مختلفة مثل ذرات الحديد والكربون والنيتروجين. بعبارة أخرى ، يجب أن تكون الذرات المختلفة اللازمة لتكوين السيتوكروم ج موجودة جميعًا مرة واحدة في رقم محدد ومكان محدد - ويجب بعد ذلك ، كما هو موضح في الرسم التخطيطي ، أن تلتصق ببعضها البعض عن طريق مادة كيميائية مختلفة جدًا ولكنها مناسبة. سندات. وفقًا لأنصار التطور & # 8217 الادعاءات غير المنطقية تمامًا ، حدث كل هذا عن طريق الصدفة ، ولا بد أن بروتينًا ذا أهمية قصوى للحياة قد ظهر بهذه الطريقة التي لا تصدق.
علاوة على ذلك ، يقدم الداروينيون نفس التفسير لأصل كل الآلاف الأخرى من البروتينات الضرورية للحياة. إنه انتهاك للعقل والمنطق للحفاظ على ذلك من خلال الجمع بنسب محددة وتركيبات ذرات غير حية مثل الكربون والنيتروجين والحديد والفوسفور ، خالية من أي وعي بأي شيء ، مما أدى ليس فقط إلى السيتوكروم ج ولكن لجميع البروتينات الضرورية للحياة.

عندما تفكر في المهام التي يتم القيام بها في الجسم الحي بواسطة هذه الهياكل الدقيقة التي لا يتجاوز حجمها 5 ملايين من المليمتر ، يمكنك أن تدرك كم هو غير منطقي وغير منطقي الادعاء بأن الذرات اللاواعية جمعت مثل هذه الهياكل المهمة بالصدفة.

بعض البروتينات ، على سبيل المثال ، تتحد لتشكل مادة تتكون من الشعر والأظافر وفراء الحيوانات. يتكون البعض الآخر من الأوتار التي تربط العضلات بالعظام. علاوة على ذلك ، تحمل البروتينات أيضًا الرسائل التي تصل إلى الخلايا والتي تستقبلها وتقيمها. تعد أنظمة & # 8220gates & # 8221 و & # 8220pumping & # 8221 التي تنظم الدخول إلى الخلية والخروج منها من البروتينات أيضًا. تعمل البروتينات أيضًا على تسريع التفاعلات الكيميائية. ينقل بروتين الهيموجلوبين الموجود في خلايا الدم الحمراء الأكسجين إلى الأنسجة. ينقل البروتين الترانسفيرين الحديد في الدم. الغلوبولينات المناعية عبارة عن بروتينات تحمي الجسم من البكتيريا والفيروسات. يسمح الفيبرينوجين والثرومبين للدم بالتجلط. الأنسولين هو نوع آخر من البروتينات التي تنظم التمثيل الغذائي للسكر في الجسم.

البروتينات الأخرى لها أهمية كبيرة في أجسام الكائنات الحية الأخرى إلى جانب البشر. يحمي البروتين & # 8220antifreeze & # 8221 الموجود في دم بعض الأسماك بلورات الجليد من التكون في أنسجتها. يمتلك بروتين الراتنج مرونة مثالية تقريبًا وبالتالي يسمح بحركة أجنحة الحشرات. إنه لأمر مذهل تمامًا كيف يمكن لهذه الجزيئات ، التي تتكون من 20 حمضًا أمينيًا فقط - وبعبارة أخرى ، مزيج من بضع مئات من الذرات - أن تمتلك مثل هذه الخصائص المختلفة. من المستحيل بالتأكيد أن تتحد الذرات اللاواعية بطريق الخطأ وتنتج بالصدفة بنى يمكنها أداء مثل هذه المهام المهمة ، وعرض النية ، وقادرة على التنظيم واتخاذ القرارات الصحيحة في المكان المناسب.

أحد الأمور التي يجب التفكير فيها هو كيف يمكن للبروتينات التي تتكون من نفس الذرات تقريبًا أن تظهر مجموعة متنوعة من المهام والوظائف. عندما يتم تعيين البروتينات & # 8217 بشكل عام الذرات المتشابهة بأعداد وتسلسلات مختلفة ، فإنها تمنح جزيء بروتين معين مهام ووظائف مختلفة. من المستحيل تفسير ذلك من منظور الصدفة - وهي حقيقة يعترف بها الداروينيون. فيما يتعلق بتكوين السيتوكروم سي ، على سبيل المثال ، يقول البروفيسور علي دميرسوي أنصار التطور التركي البارز:

من حيث الجوهر ، فإن احتمال تكوين تسلسل السيتوكروم- C هو صفر & # 8230 وإلا ، فإن بعض القوى الميتافيزيقية خارج تعريفنا يجب أن تكون قد تصرفت لتشكيله ، لكن قبول التفسير الأخير ليس علميًا بشكل مناسب. وبالتالي يجب علينا النظر في الفرضية الأولى. 3

في فصل آخر من كتابه ، يشير Demirsoy إلى احتمالية تشكل السيتوكروم- C - وهو بروتين أساسي للحياة - من قبيل الصدفة & # 8220 لأن احتمال قيام قرد بكتابة تاريخ البشرية على آلة كاتبة دون ارتكاب أي أخطاء. & # 8220 # 8221 4

نظرًا لأن القرد لا يمكنه الكتابة دون ارتكاب خطأ ، فلا يمكن بالتأكيد تكوين بروتين السيتوكروم سي بالصدفة. ومع ذلك ، وكما يقول ديميرسوي في اقتباسه الأول ، فإن قبول الداروينيين بوجود قوى خارقة للطبيعة أمر غير مناسب. بعبارة أخرى ، نظرًا لأن أهداف علماء التطور & # 8220s & # 8221 هي إنكار وجود الله ودعم المادية ، فإنهم مجبرون على قبول أن السيتوكروم-سي نشأ عن طريق الصدفة. هذا الادعاء غير منطقي لدرجة أن حتى القليل من التفكير يتيح لك رؤية الخطأ الرهيب الذي وقع فيه الداروينيون.على سبيل المثال ، إذا ادعى شخص ما أن الرياح القوية قد حولت مجموعة من الحجارة في ميدان ترافالغار إلى تمثال رائع لإنسان أو إذا قال أحدهم أن الأمواج القوية التي ضربت جرفًا قد أنتجت واجهات معمارية في الصخرة الحمراء في البتراء ، الأردن ، ما رأيك في إخلاص هذا الشخص وسلامته النفسية؟ كما رأيتم ، فإن الداروينيين في مأزق منطقي لدرجة أنهم من بين كل هذه المستحيلات يفضلون الأكثر احتمالاً على الإطلاق. يغلقون أعينهم عن الحقائق الواضحة ، ويغلقون الباب أمام فهمهم وفهمهم. من الواضح للجميع أن جزيئات البروتين قد صنعها الله رب الفكر والعلم والقوة مدى الحياة.

أنظمة لا تشوبها شائبة تتماشى مع البروتينات وواجبات 8217

إن ترتيب ذراتها هو الذي يعطي المواد سماتها المميزة. الذرات التي تتكون منها كل مادة ، عضوية أو غير ذلك ، مرتبة في مجموعات محددة تعرف باسم الجزيئات. من الكتاب الذي في يدك إلى الكرسي الذي تجلس عليه ، من جسدك إلى الأشجار خارج النافذة ، كل شيء يتكون من ذرات. ومع ذلك ، يتم تمييز الكائنات الحية وغير الحية عن بعضها البعض من خلال تجميع ذراتها وتنظيمها بشكل مختلف. في الجزيئات التي تشكل هياكل وأنظمة الكائنات الحية ، تم ترتيب الذرات خصيصًا لتمكين الحياة.

البروتين هو أحد المجموعات الأربع الرئيسية لهذه الجزيئات العضوية. (والبعض الآخر عبارة عن أحماض نووية ودهون وكربوهيدرات.) مرة أخرى ، يتم ترتيب الذرات في كل مجموعة جزيئية بشكل مختلف. بهذه الطريقة ، يكتسبون خصائص مختلفة ، وبالتالي يقومون بوظائف مختلفة.

الصورة في أعلى اليسار عبارة عن كاميرا مصممة لتقليد العين البشرية. تتكون الكاميرا عالية التقنية في الصورة أعلاه من مئات المكونات. تخيل أفضل صورة يمكنك الحصول عليها بها. في كثير من الأحيان ، سيكون هناك ضبابية عند اهتزاز يدك. حتمًا أن ألوان الصورة & # 8217s لن تكون متطابقة تمامًا كما تظهر بالفعل. الآن تخيل الصورة التي تتكون في عينك ، تتكون فقط من البروتينات والدهون. لا يوجد أبدًا أي تشويش أو اهتزاز في تلك الصورة. ولا التركيز على الإطلاق بشكل خاطئ. الألوان دائما دقيقة. إنه لمن غير المنطقي تمامًا الادعاء بأن الذرات اللاواعية بدأت بالصدفة في نقل صورة بهذه الجودة ، والتي لم يتمكن الآلاف من العلماء والخبراء الفنيين والمهندسين من استنساخها. من الواضح أن العين خلقت ، مع كل مكوناتها ، من قبل خالق متفوق.

إن ترتيب الذرات حساس وحاسم للغاية لدرجة أنه إذا فشلت ذرات جزيء بروتين واحد في محاذاة نفسها بشكل صحيح ، فقد يتسبب ذلك في ضرر لا يمكن إصلاحه لجسمك في غضون لحظات. كمثال ، فكر في ظاهرة الرؤية. في العين ، التي تتمتع بتقنية أعلى بكثير من الكاميرات الأكثر تقدمًا ، تشارك العديد من البروتينات في قدرتها على الرؤية. كما هو الحال في الكاميرا ، هناك عدد من المكونات المسؤولة عن تكوين الصورة. (ومع ذلك ، من الواضح أنه لا توجد مقارنة ممكنة بين العين والكاميرا ، حيث لا يمكن أبدًا لمكوناتهما أن تشكل صورة واضحة ومثالية مثل البروتينات الموجودة في العين.) أي خلل في أي من مكونات الكاميرا & # 8217 s سيؤدي إلى إلى صورة معيبة في التكوين ، أو لا شيء على الإطلاق. وبنفس الطريقة ، إذا فشل أحد البروتينات في العين في امتلاك تركيبته الجزيئية الصحيحة ، فقد تتعطل الرؤية قريبًا.

على سبيل المثال ، يسمح بروتين رودوبسين للعين بالتفاعل مع الضوء. أدنى عيب في بنية رودوبسين سوف يضعف هذه العملية. وبالمثل ، فإن العيوب في بنية البروتينات في الخلايا المخروطية في شبكية العين (التي تمكن من إدراك اللون) ستمنع الشخص المصاب من القدرة على الرؤية بالألوان. مثال آخر هو إعتام عدسة العين ، الذي يتطور عندما يكون بروتين الميلانين غير قادر على حماية العين من الآثار الضارة للأشعة فوق البنفسجية.

كما ترون من هذه الأمثلة ، يجب أن تمتلك البروتينات الهياكل الجزيئية الأكثر ملاءمة حتى تؤدي واجباتها الأساسية. لذلك ، من الضروري أيضًا أن تكون جزيئات الأحماض الأمينية المكونة للبروتينات في أشكالها المثالية. تمامًا كما هو الحال مع البروتينات ، تسود الأنظمة التفصيلية والوظائف الخالية من العيوب في بنية هذه الأحماض الأمينية.
الترتيب في الأحماض الأمينية

تتكون البروتينات من جزيئات تعرف بالأحماض الأمينية. على الرغم من أن الأحماض الأمينية أصغر من البروتينات ، إلا أنها لا تزال تظهر هياكل معقدة نوعًا ما.

تنقسم الذرات التي تتكون منها الأحماض الأمينية إلى ثلاث فئات منفصلة: امينو المجموعة الكربوكسيل المجموعة و سلسلة جانبية أو متطرف مجموعة. المجموعات الأمينية والكربوكسيلية هي نفسها في جميع الأحماض الأمينية.

بنفس الطريقة التي تُستخدم بها المواد المختلفة لإنتاج آلة ، يجب أن تكون هناك مكونات ذات خصائص مختلفة مختلفة في البروتين & # 8220 الماكينات & # 8221 إذا كانت ستؤدي وظائفها المعقدة للغاية في الجسم. في سلسلة الأحماض الأمينية الجانبية ، شكل وعدد وتسلسل الذرات وشحناتها الكهربائية وقدرات ربط الهيدروجين المتنوعة كلها تمنح الأحماض الأمينية تنوعًا كبيرًا. ومن هذه المواد المتنوعة على نطاق واسع يتم إنتاج بروتينات مختلفة على نطاق واسع. على سبيل المثال ، ما إذا كانت الأحماض الأمينية تذوب في الماء أم لا تعتمد على ما إذا كانت مجموعات السلاسل الجانبية لها شحنة كهربائية موجبة (+) أو سالبة (-) ، أو لا توجد شحنة على الإطلاق.

تصطف الأحماض الأمينية ذات الخصائص المختلفة جنبًا إلى جنب مع بعضها البعض في تسلسلات مختلفة ، مما يسمح للبروتينات الناتجة بأداء مجموعة مذهلة من الوظائف في الجسم. ومع ذلك ، فإن الأحماض الأمينية الموجودة في الهياكل الحية خاصة جدًا. على الرغم من وجود أكثر من 200 حمض أميني في الطبيعة ، إلا أنه لا يوجد أكثر من 20 منها في البروتينات.

لماذا تتكون البروتينات من 20 فقط من 200 حمض أميني؟

من الناحية النظرية ، يتوقع المرء أن يكون عدد الأحماض الأمينية في الطبيعة أكثر بكثير من 200. حتى في جسم الإنسان ، يتم استخدام العديد من الأحماض الأمينية غير المستخدمة في البروتينات البشرية في وظائف التمثيل الغذائي في الجسم. لماذا ، إذن ، تختار البروتينات 20 حمضًا أمينيًا فقط عندما يتوفر الكثير منها؟

يمكننا الإجابة على هذا السؤال من خلال فحص البروتينات والوظائف والتراكيب # 8217. من أجل أداء وظائفها الأساسية للحياة ، يجب أن تمتلك البروتينات ميزات محددة ، وتعد الأحماض الأمينية أحد العناصر الرئيسية التي تمنحها تلك الخصائص. على سبيل المثال ، من الضروري أن يمتلك الأحماض الأمينية سلاسل جانبية كارهة للماء (أو طاردة للماء). لكن يجب ألا تكون هذه السلاسل الجانبية كبيرة جدًا ، وإلا فسيكون من المستحيل حزمها وتثبيتها داخل البروتينات.


يتم رؤية بنية الأحماض الأمينية لبروتين الكولاجين. كما ترى ، واحد من كل ثلاثة أحماض أمينية هو الجلايسين (gly). نظرًا لكونه صغيرًا جدًا ، فإن الجلايسين هو أنسب الأحماض الأمينية لتكوين الكولاجين.

يجب أن تمتلك السلاسل الجانبية أيضًا ميزتين معروفتين باسمحلزون و الطبقات تشكيلات. نتيجة لذلك ، يمكن للبروتين أن يتخذ شكلاً ثلاثي الأبعاد ، وهي ضرورية أيضًا لكي يعمل البروتين بشكل صحيح.

أظهرت الأبحاث أن من بين الأحماض الأمينية العشرين المستخدمة في البروتينات ، معظمها عبارة عن سلاسل جانبية كارهة للماء. يمتلك النصف خصائص الحلزون والنصف الآخر يمتلك خصائص الطبقة ب.

افحص خصائص هذه الأحماض الأمينية العشرين واحدة تلو الأخرى ، ويمكنك أن تفهم سبب اختيارها خصيصًا للبروتينات. على سبيل المثال ، حتى الجلايسين - أصغر وأبسط حمض أميني - يلعب دورًا مهمًا جدًا في الكولاجين ، وهو أحد أهم البروتينات. إذا كانت الأحماض الأمينية الثلاثة التي يتكون منها الكولاجين ، فإن أحدها هو الجلايسين. تلعب أبعاده الصغيرة دورًا مهمًا في بنية الكولاجين ، من خلال السماح للسلاسل المكونة للبروتين بالارتباط بإحكام معًا ، مما يزيد من مقاومة ألياف الكولاجين. تم تحديد أن ألياف الكولاجين تتمتع بقوة شد أكبر من الفولاذ. إذا تم استخدام حمض أميني آخر من سلسلة جانبية بدلاً من الجلايسين ، فإن ألياف الكولاجين الناتجة لا يمكن أن تمتلك نفس المستوى من قوة الشد. في الوقت نفسه ، لولا الجليسين ، فإن ألياف الكولاجين ستفتقر أيضًا إلى القوة الكافية لربط الخلايا ببعضها البعض.

كما ترون من هذا الوصف الموجز ، هناك وعي وتخطيط وراء اختيار هذه الأحماض الأمينية العشرين المحددة من بين 200 من الأحماض الأمينية التي تحدث بشكل طبيعي. لو كان هذا الاختيار قد تم بشكل عشوائي ، فلن تكون البروتينات الضرورية للحياة قد تكونت أبدًا. إذا كان هناك حمض أميني واحد فقط مختلفًا عما يجب أن يكون عليه ، فإن وظيفة حيوية ستنهار ، وبالتالي تصبح الحياة مستحيلة.
كما رأيت ، هناك أنظمة واعية واختيار عقلاني ونظام في كل مرحلة من مراحل الحياة.
تتكون البروتينات في الهياكل الحية من الأحماض الأمينية اليسرى فقط

كما أظهر البحث ، لا يكفي أن تتحد الأحماض الأمينية بأعداد وتسلسلات مختلفة لتشكيل البروتينات. كل هذه الأحماض الأمينية العشرين يجب أن تكون كذلك يساري.

من بين كل حمض أميني موجود في الطبيعة ، هناك نوعان مختلفان: اليد اليمنى واليسرى. كل نوع هو صورة معكوسة للآخر ، على الرغم من أن جميع خصائصهم الأخرى تظل كما هي ، تمامًا مثل القفازات اليمنى واليسرى.


يوجد في الطبيعة نوعان من الأحماض الأمينية: أعسر وأيمن. يجب أن تكون الأحماض الأمينية التي تشكل البروتينات كلها أعسر.

والسبب في ذلك هو أنه في أحد الأحماض الأمينية المزدوجة ، ترتبط ذرة كربون بالمجموعة الأمينية من اليسار وفي الأخرى ، من اليمين ، وهو ما يفسر سبب تسمية الأحماض الأمينية المزدوجة باليد اليمنى واليسرى- الوفاض. في الطبيعة ، يوجد كلا النوعين من الأحماض الأمينية بكميات كبيرة وبنسب متساوية. يمكن لكل نوع من الأحماض الأمينية أن يشكل مركبات مختلفة بسهولة عن طريق الدخول في تفاعلات كيميائية. باختصار ، يكمن الاختلاف الوحيد بين الاثنين في تناسقهما المختلف.

ومع ذلك ، اكتشف العلماء أن البروتينات في الكائنات الحية تتكون فقط من الأحماض الأمينية اليسرى. لا يوجد حمض أميني واحد في اليد اليمنى في أي بنية حية.

اكتشفت دراسات أكثر تفصيلاً السبب المهم الذي يجعل الأحماض الأمينية المكونة للبروتينات كلها أعسر. تمامًا مثل نظرائهم اليسرى ، يمكن للأحماض الأمينية اليمنى أن تتحد مع بعضها البعض لتشكيل سلاسل الأحماض الأمينية ، لكنها تمنع البروتين الناتج من اتخاذ شكل ثلاثي الأبعاد. ومع ذلك - كما سترى في الوقت المناسب - لكي يقوم البروتين بوظائفه في الكائنات الحية ، يجب أن يتخذ شكلاً ثلاثي الأبعاد. تم إدراك أن هذا الأمر كذلك ، يجب اختيار جميع الأحماض الأمينية من بين الأحماض اليسرى من أجل ظهور بروتين مفيد. إن تضمين حمض أميني واحد في اليد اليمنى من شأنه أن يمنع تكوين بروتين وظيفي.

إن الكشف عن أن الأحماض الأمينية اليسرى فقط هي التي تشكل البروتينات في الكائنات الحية يشكل صعوبة كبيرة للداروينيين. كما رأيت ، من أجل تكوين البروتينات ، يتكون الاختيار من عدة مراحل. بادئ ذي بدء ، يجب اختيار 20 نوعًا من الأحماض الأمينية الصحيحة من بين أكثر من 200 نوع موجود. حامض أميني واحد غير صحيح يشترك في العملية - أو واحد صحيح ولكنه يميني - سيجعل البروتين عديم الوظيفة وفائض عن الحاجة. ال موسوعة بريتانيكا للعلوميقول المدافع الصريح عن التطور ، أن الأحماض الأمينية لجميع الكائنات الحية على الأرض ولبنات البناء للبوليمرات المعقدة مثل البروتينات تشترك جميعها في نفس عدم تناسق اليد اليسرى. ويضيف أن هذا بمثابة رمي قطعة نقود مليون مرة وجعلها تظهر دائمًا على الوجه. ال موسوعة يدعي أنه من المستحيل فهم سبب تحول الجزيئات إلى أعسر أو يمين ، وأن هذا الاختيار مرتبط بشكل رائع بأصل الحياة على الأرض. 5


من غير المحتمل أن تكون جميع الأحماض الأمينية المكونة للبروتينات أعسر كما هو الحال بالنسبة لعملة معدنية يتم رميها في الهواء 10000 مرة لتحريك الرؤوس دائمًا.

بقدر ما يؤكد الداروينيون أن الصدفة تشكل أصل الحياة ، لا يمكنهم فهم كيف يجب أن تتخذ الأحداث العشوائية مثل هذه الاختيارات الواعية والموجهة جيدًا. ومع ذلك ، في الواقع ، ليست صدفة عمياء ولكن الله ، خالقنا الأعظم ، هو الذي يتخذ هذه الاختيارات الواعية. من أجل رفض حقيقة الخلق ، قدم الداروينيون ادعاءات غير منطقية وغير منطقية ، مما يشير إلى أن هذا الاختيار هو عمل & # 8220 coincidences. & # 8221 وفقًا لادعائهم ، فإن الأحماض الأمينية التي تتكون منها البروتينات - والذرات التي تؤدي إلى تم دمجها جميعًا عن طريق الخطأ بالطريقة الأنسب لإنتاج البروتينات التي لا غنى عنها للحياة. لا شك أن مثل هذا الادعاء & # 8220scientific & # 8221 يتجاوز حدود العقل.

في الواقع ، يقدر العلماء أن احتمال تكوين بروتين صغير من الأحماض الأمينية اليسرى وحدها هو 1 من 10 210. في الرياضيات ، يعتبر احتمال 1 من 10 50 صفرًا. نظرًا لأن الرقم & # 822010 50 & # 8221 يتم الحصول عليه عن طريق كتابة 1 متبوعًا بـ 50 صفرًا ، فإن احتمال 1 في مثل هذا العدد الكبير هو صفر. ولما كان الأمر كذلك ، فإنه من المستحيل أكثر أن يحدث أي حدث باحتمال 1 فقط من 10 210 (أو 1 متبوعًا بـ 210 أصفار). 6

يلخص الكيميائي المعروف والتر تي براون استحالة اتحاد الأحماض الأمينية اليسرى لتكوين بروتين واحد:

يأتي كل نوع من الأحماض الأمينية ، عند وجوده في مادة غير حية أو عند تصنيعه في المختبر ، في شكلين مكافئين كيميائيًا. نصفهم أيمن ، ونصفهم أعسر - صور معكوسة لبعضهم البعض. ومع ذلك ، فإن الأحماض الأمينية في الحياة ، بما في ذلك النباتات والحيوانات والبكتيريا والعفن وحتى الفيروسات ، كلها في الأساس أعسر. لا توجد عملية طبيعية معروفة يمكنها عزل الصنف الأيسر أو الأيمن. الاحتمال الرياضي بأن عمليات الصدفة يمكن أن تنتج جزيء بروتين واحدًا صغيرًا فقط مع الأحماض الأمينية اليسرى هو صفر تقريبًا. 7

النقطة هنا هي أن ملف واع الاختيار يجري. لذلك ، فإن الإرادة الواعية التي تمتلك العقل والمعلومات يجب أن تقوم بالاختيار & # 8221 & # 8221 من الواضح أن نرى أن هذا الاختيار يتم بواسطة الله ، الذي يخلق جميع الكائنات الحية في ترتيب معين ، وصولاً إلى فرعيها. - اللبنات الذرية ، ومن يمتلك عقلًا ووعيًا ومعرفة وقدرة أعلى. كما يخبرنا الله في القرآن الكريم & # 8217an:

إنه يوجه الأمر برمته من السماء إلى الأرض. . .. (سورة السجدة: 5).
الخطة في متواليات الأحماض الأمينية

لا يزال استيفاء جميع الشروط الموصوفة حتى الآن غير كافٍ لتكوين البروتينات. لكل بروتين ، مطلوب تسلسل حمض أميني معين.

تتحد الأحماض الأمينية معًا مثل الروابط الموجودة في سلسلة. بمجرد أن يفعلوا ذلك ، يتخذون شكلاً مختلفًا ويمكّنون البروتين من اتخاذ شكل ثلاثي الأبعاد. كما سترى بالتفصيل لاحقًا ، لكي تفي البروتينات بمسؤولياتها ، يجب أن يكون لها شكل ثلاثي الأبعاد. ولكن لكي يكون الأمر كذلك ، لا يمكن أن يكون هناك نقص في حمض أميني واحد بأي شكل من الأشكال أو استبدال مكانه في التسلسل بحمض أميني مختلف. سيؤدي غياب أو ضعف مكون واحد إلى تدمير انسجام الكل وجعل بنية البروتين & # 8217s غير صالحة للعمل.

سلسلة من الأحماض الأمينية موضحة بسلسلة جانبية. إذا تغير مكان أي من الأحماض الأمينية في هذه السلسلة أو تمت إزالته ، سيتوقف البروتين عن العمل. لذلك ، فإن التسلسل هنا لم يتشكل نتيجة الصدفة ، ولكن عن طريق التصميم.

وبالمثل ، فإن تغيير حرف واحد في كلمة ما يمكن أن يغير معنى هذه الكلمة & # 8217s أو يجعله بلا معنى تمامًا. على سبيل المثال ، الكلمة & # 8220grand & # 8221 مكتوبة بعلامة أ ر بدلا من د ستنتج الكلمة & # 8220grant، & # 8221 التي لها معنى مختلف تمامًا. إذا كانت الرسالة أ تم حذفه من & # 8220grand ، & # 8221 ثم النتائج التي لا معنى لها & # 8220grnd & # 8221. الأمر نفسه ينطبق على البروتينات. حمض أميني واحد يغير موضعه سيضعف البروتين & # 8220 يعني & # 8221 ويجعله غير قادر على العمل. في الواقع ، سيصبح البروتين الذي تم تغييره على هذا النحو جزيءًا مختلفًا تمامًا ، لأن كل حمض أميني يمنح البروتين خاصية معينة ، تمامًا كما يضيف تغيير الحرف معنى مختلفًا للكلمة. يشبه كل حمض أميني حرفًا مختلفًا من خلال شكله وشحنته الكهربائية وطريقة دخوله في التفاعلات الكيميائية.

فقر الدم المتوسطي ، وهو شكل وراثي للسرطان ، هو مثال على نوع الضرر الناجم عن الكتابة الخاطئة أو الناقصة للحمض الأميني. من المعروف أن كريات الدم الحمراء في الدم تحمل الأكسجين إلى جميع الخلايا في أجسامنا. يتم نقل جزيئات الأكسجين بواسطة بروتين يسمى الهيموجلوبين ، والذي يوجد في كريات الدم الحمراء ويتكون من حوالي 600 حمض أميني. اختلاف في حمض أميني واحد فقط في بنية الهيموجلوبين - إذا كان الحمض الأميني معروفًا باسم حمض الجلوتاميك تم استبداله بواحد يسمى فالين- يؤدي إلى الإصابة بفقر الدم المتوسطي. هذا الحمض الأميني غير الصحيح يجعل بروتين الهيموجلوبين غير قادر على حمل الأكسجين. عندما يحدث خطأ في حمض أميني واحد فقط من أصل 600 ، ينتج عن ذلك مرض مميت.

لكن وفقًا لنظرية التطور ، اجتمعت كل هذه الأحماض الأمينية معًا ورتّبت نفسها بالصدفة. نتيجة لذلك ، ظهرت أنواع مختلفة من البروتينات بآلاف الميزات والوظائف المفيدة والمتفوقة. علاوة على ذلك ، فإن كل واحدة من هذه البروتينات & # 8220happens & # 8221 تفي بواجباتها بدقة ، دون أن تكون زائدة عن الحاجة ، وبالتنسيق مع جميع البروتينات الأخرى. من الواضح أنه من المستحيل أن تؤسس الصدف أي نظام يعمل بهذا الترتيب النظيف ويعرض مثل هذا التخطيط الرائع والبرمجة. يمكن أن تؤدي الصدف فقط إلى الفوضى والاضطراب والفوضى. لا يمكنهم أبدًا إنتاج آلات ومنتجات ذات تكنولوجيا متقدمة وعبقرية فائقة. من الواضح أن حقيقة أن أنواع الأحماض الأمينية يجب أن توضع في عدد معين وبترتيب محدد من أجل تكوين بروتينات مفيدة تجعل الادعاء الدارويني غير مقبول على الإطلاق.
وهذا الترتيب لله وحده الذي خلق الذرات والجزيئات مع كل الكائنات الحية على الأرض.

يتم تصنيف الروابط الكيميائية المختلفة التي تنضم إلى الذرات والجزيئات على أنها أيونية وتساهمية وضعيفة. تربط الروابط التساهمية الذرات في الأحماض الأمينية ، وهي اللبنات الأساسية للبروتينات. الروابط الضعيفة تحافظ على سلسلة الأحماض الأمينية في الشكل ثلاثي الأبعاد الذي افترضته من خلال الطي. ولولا الروابط الضعيفة ، فإن البروتينات المتكونة من مزيج الأحماض الأمينية لا يمكن أن تتخذ أشكالها الوظيفية ثلاثية الأبعاد. في غياب البروتينات ، لن تكون الحياة ممكنة. ومن المثير للاهتمام أن نطاق درجة الحرارة الذي تتطلبه كل من الروابط التساهمية والضعيفة هو بالضبط الموجود على الأرض. ومع ذلك ، فإن هياكل وخصائص الروابط الضعيفة والتساهمية مختلفة تمامًا عن بعضها البعض.

لا يوجد سبب طبيعي يجعل كلاهما يحتاج إلى نفس مستوى درجة الحرارة. ومع ذلك ، لا يمكن إنشاء كلا الروابط الكيميائية إلا في نطاق درجة الحرارة السائدة على الأرض.إذا كانت الروابط التساهمية والضعيفة تعمل في نطاقات درجات حرارة مختلفة ، فإن تكوين البروتينات سيكون مستحيلًا مرة أخرى ، لأن تكوين البروتين يعتمد على إنشاء هذين الرابطين الكيميائيين في وقت واحد. إذا لم يكن نطاق درجة حرارة الروابط التساهمية مناسبًا أيضًا للروابط الضعيفة ، فلن تتخذ البروتينات أشكالها ثلاثية الأبعاد النهائية وستظل سلاسل بلا معنى وغير فعالة. وبنفس الطريقة ، إذا تعذر تكوين الروابط التساهمية عند نفس درجة حرارة الروابط الضعيفة ، فإن الأحماض الأمينية لا يمكن أن تتحد ولا يمكن أن تتشكل أي سلسلة بروتينية.

رابطة الببتيد التي تحمل الأحماض الأمينية معًا

يجب استيفاء شرط مسبق آخر لتكوين البروتينات: بالإضافة إلى أن الأحماض الأمينية الصحيحة في التسلسل الصحيح ، يجب أن ترتبط ببعضها البعض بشكل صحيح. هذه الرابطة بين الأحماض الأمينية تشبه حرفياً الجسر. لكل بروتين فردي ، تم حساب الزوايا التي ترتبط فيها الأحماض الأمينية ببعضها البعض على هذا الجسر ، واتجاهاتها ، وتنوع وعدد الذرات داخلها جميعًا بشكل خاص. على سبيل المثال ، إذا تم ربط اثنين من الأحماض الأمينية بزاوية مختلفة عما ينبغي أن يكون ، فإن هذا سيمنع اكتمال الجسر ، وبالتالي يمنع تكوين البروتين - مما ينتج عنه جزيء مختلف تمامًا وغير مفيد. تُعرف هذه الجسور الخاصة بين الأحماض الأمينية السندات الببتيد.

عرف العلماء الذين يدرسون الكيمياء الحيوية أن جميع الذرات تقريبًا في الجزيئات في بنية الكائنات الحية كانت مرتبطة بما يعرف بـ a الرابطة التساهمية. ومع ذلك ، كشفت الأبحاث أن الأحماض الأمينية تتحد لتكوين بروتينات أنشأت رابطة خاصة لم يتم وصفها من قبل. هذه قاعدة ثابتة لجميع البروتينات.

في عام 1902 ، كشف هوفمايستر وفيشر لأول مرة عن أهمية هذه الروابط في تكوين البروتينات. أجرى هذان الباحثان اختبارًا للكشف عن وجود هذه الرابطة الخاصة. نتيجة لذلك ، حددوا وجود رابطة خاصة تحدث في البروتينات.

أهم ما يميز روابط الببتيد هو أنه عندما يتم ترطيبها ، فإنها لا تذوب بسرعة. يمكن أن تذوب روابط الببتيد فقط في درجات حرارة عالية عند تعرضها لأحماض أو قواعد قوية لفترة طويلة. تسمح روابط الببتيد هذه للبروتينات بأن تكون قوية ومقاومة. من أجل إنشاء هذه الرابطة الخاصة ، يجب أن تتحد مجموعة الكربوكسيل في حمض أميني (بمعنى آخر جزيء خاص يحتوي على ذرات الكربون والأكسجين والهيدروجين) مع المجموعة الأمينية في حمض أميني آخر (جزيء خاص يحتوي على ذرات النيتروجين والهيدروجين ). هذا يؤسس توازنًا مهمًا عند نقاط الاتصال على طول سلسلة البروتين. أثناء تكوين هذه الروابط ، يتم إطلاق الماء الذي يشكل ما يصل إلى 80٪ من جزيئات البروتين.

في هذه المرحلة ، قد تسأل جيدًا: بينما ترتبط جزيئات جميع الكائنات الحية على الأرض برابطة تساهمية ، ما الذي يسمح برابطة الببتيد بين الأحماض الأمينية؟ أظهرت الأبحاث أنه عندما تتحد الأحماض الأمينية ، فإن ما يقرب من 50 ٪ فقط من الروابط التي تتشكل فيما بينها عبارة عن روابط ببتيدية ، بينما ترتبط الروابط الأخرى ببعضها البعض بواسطة روابط أخرى. عند الارتباط بهذه الروابط المختلفة ، لا يظهر جزيء بروتين. 9 تمامًا كما يجب ترتيب أنواع معينة من الأحماض الأمينية بكميات محددة وبتسلسل معين ، مع استخدام كل منها باليد اليسرى ، حتى يتشكل البروتين ، أيضًا يجب أن يكون هناك رابطة ببتيدية بينهما. إذا فشل أحد هذه الشروط فقط ، فلن يتشكل البروتين.

تذكر أن جزيء البروتين المتوسط ​​يحتوي على العديد مائة أحماض أمينية. احتمالات ارتباط أي حمض أميني بحمض أميني آخر بواسطة رابطة ببتيدية هي واحد من اثنين ، أو 50٪.

لتلخيص الميزات التي يجب أن تمتلكها سلاسل الأحماض الأمينية حتى يتشكل بروتين واحد:

1. من بين أكثر من 200 نوع من الأحماض الأمينية في الطبيعة ، يوجد 20 فقط في الكائنات الحية. يجب تمييز العناصر اللازمة لصنع البروتين واختيارها من بين 200 حمض أميني.

2. يجب أن تكون جميع الأحماض الأمينية المختارة أعسر وليست يمينية.

3. بعد اختيار الأحماض الأمينية المناسبة بالكميات الصحيحة ، يجب ترتيبها في تسلسل معين لتشكيل البروتين.

4. بعد الترتيب بالتسلسل الصحيح ، يجب ربط الأحماض الأمينية المختارة مع رابطة الببتيد.

من الواضح أنه من المستحيل تفسير أحد هذه الشروط لتكوين بروتين واحد من حيث الصدفة. لذلك ، فإنه من غير المنطقي تمامًا أن تتحد عدة حالات ، لم يكن من الممكن أن يحدث أي منها بالصدفة ، (مرة أخرى بالصدفة!) وينتج عنها بروتين.

لقد أجرى علماء الأحياء الجزيئية عددًا كبيرًا من دراسات الاحتمالية حول استحالة تكوين البروتينات بالصدفة. ومن بين هؤلاء العلماء المشهورين مثل هارولد مورويتز وفريد ​​هويل وإيليا بريغوجين وهوبير يوكي وروبرت سوير. على الرغم من كونهم داروينيين ، فقد استنتجوا أنه لا توجد فرصة على الإطلاق للجزيئات الكبيرة مثل البروتينات للوجود تلقائيًا.

من خلال عملية حسابية ، يمكنك أن ترى بنفسك استحالة ظهور جزيء بروتين صغير ، بطول 100 حمض أميني ، عن طريق الصدفة:

تبلغ احتمالية أن يتم استخدام 100 حمض أميني في البروتين نتيجة الصدفة تقريبًا (1/2) 100 ، أو 1 من 10 30. نظرًا لوجود 20 من الأحماض الأمينية في بروتينات الكائنات الحية ، فإن احتمال الحصول على حمض أميني خاص في أي منطقة معينة من سلسلة الأحماض الأمينية هو 1/20. احتمال الحصول على بروتين خاص 100 حمض أميني طويل هو (1/20) 100 أو 10 130. احتمالات الحصول على رابطة الببتيد في أي سلسلة من الأحماض الأمينية متساوية تقريبًا ، أو 1 في 2 (50٪). احتمالية الحصول على سلسلة حمض أميني 100 فيها الكل الروابط عبارة عن ببتيد تقريبًا (1/2) 100 أو 1 من 10 30 - احتمال صغير جدًا بحيث لا يكون موجودًا.

الآن ، مع الأخذ في الاعتبار كل حسابات الاحتمالات هذه ، دعونا نحسب احتمالية وجود سلسلة تكون فيها جميع الروابط عبارة عن ببتيد ، حيث تكون جميع الأحماض الأمينية المائة أعسر ، والتي يتم فيها ترتيب الأحماض الأمينية بالشكل المناسب تسلسل لبروتين معين يأتي إلى الوجود عن طريق الصدفة. هذا الاحتمال هو تقريبًا 1 من 10 190. حتى لو سمحنا بفترة طويلة مثل عمر الأرض لحدوث مثل هذا الحدث ، فمن الناحية العملية لا توجد فرصة لحدوثه. علاوة على ذلك ، إذا تذكرت أنه من الناحية الرياضية ، فإن احتمال 1 من 10 50 يساوي صفرًا ، يمكننا أن نرى أنه لا يمكن أن يحدث شيء من هذا القبيل على الإطلاق. في الواقع ، بالنظر إلى أن الرقم 10190 يحتوي فعليًا على أربع 10 50 ثانية ، تصبح الاستحالة أكثر وضوحًا (10 50 في 10 50 في 10 50 في 10 40 = 10 190). في ضوء هذه النتائج ، صرح عالم الكيمياء الحيوية الشهير مايكل بيهي في العالم رقم 8217 أن احتمال الحصول على بروتين 100 من الأحماض الأمينية لفترة طويلة أقل حتى من القدرة على العثور على حبة رمل ملحوظة في الصحراء الكبرى (والتي تبلغ مساحتها 8.6 مليون كيلومتر مربع) مع إغلاق عين واحدة. 10


صرح البروفيسور مايكل بيهي أن احتمالات الحصول على تسلسل مناسب في بروتين يبلغ طوله 100 حمض أميني أصغر حتى من احتمالات العثور على حبة رمل ملحوظة في الصحراء وأعينك مغمضتين. هذا المثال وحده هو مؤشر على أن البروتينات من صنع الله.

بالنظر إلى أنه من المستحيل تمامًا حتى ظهور بروتين واحد بالصدفة ، فمن الواضح أنه من غير المنطقي الادعاء بأن الآلاف من أنواع البروتينات العاملة في الهياكل الحية يمكن أن تكون قد تشكلت بالصدفة وأدت إلى ظهور الخلايا. بالإضافة إلى ذلك ، لا تشكل البروتينات فقط جسم الخلية. تتكون الخلية أيضًا من جزيئات عضوية أخرى تم إنشاؤها بوعي فائق ، ويتم تنظيمها بنفس التخطيط الذي لا مثيل له.

تكشف كل مرحلة من مراحل تكوين البروتين عن وجود الوعي والمعلومات والإرادة والفكر والقوة والتخطيط ، وهذه السمات تخص ربنا الخالق الأسمى. أولئك الذين يؤمنون بالقوى الخلاقة لكيانات أخرى غير الله - أو الصدفة ، التي لا حول لها ولا قوة وتفتقر إلى القدرة على خلق أي شيء - يرتكبون خطأ فادحًا وقد ضلوا طريقًا سيئًا.

في آية واحدة يكشفها الله:

من له ملكوت السماوات والأرض. ليس له ابن ولا شريك له في المملكة. لقد خلق كل شيء وقرره بدقة. لكنهم تبنوا آلهة غيره لا تخلق شيئًا بل هي نفسها مخلوقة. ليس لديهم القدرة على إيذاء أو مساعدة أنفسهم. ليس لديهم سلطان على الموت أو الحياة أو القيامة. (سورة الفرقان: 2-3).

أربعة تراكيب مختلفة للبروتينات

تحدد الخصائص الفيزيائية والكيميائية والبيولوجية للبروتينات والوظائف الناتجة عنها نوع الأحماض الأمينية في بنيتها وتسلسلها والترتيب في هذه الأحماض الأمينية والسلاسل الجانبية # 8217.

قد يكون للبروتينات بنية أولية أو ثانوية أو ثالثة أو رباعية.

أ الأولية ينشأ الهيكل من سلاسل الأحماض الأمينية المستقيمة. البروتينات في البنية الأولية ليست وظيفية ، ولكن عند إضافتها إلى أحد الهياكل الثانوية أو الثالثة أو الرباعية ، قد تلعب دورًا في العمليات الجسدية. ال الهيكل الثانوي تتشكل مع الأحماض الأمينية الطويلة التي تتخذ شكلًا حلزونيًا. تُظهر البروتينات مثل الأكتين والميوسين والفيبرينوجين والكيراتين والب كيراتين بنية ثانوية. البروتينات التي تحتوي على أ الهيكل الثالث تظهر داخل سلسلة الأحماض الأمينية تطوي وتنحني ، مما ينتج عنه بنية تذكرنا بكرة الصوف.

ال هيكل رباعي ينبثق من سلسلتين أو أكثر من سلاسل الأحماض الأمينية متساوية الطول أو مختلفة الطول.

يمكن أن يساعدك تفصيل ميزات هذه الهياكل المختلفة والوظائف التي تمنحها للبروتينات في رؤية الخلق الفائق الذي نشأت به هذه الجزيئات.

بالطبع ، يمكنك العثور على معلومات مماثلة حول بنية البروتين في أي نص في علم الأحياء أو الكيمياء الحيوية. السبب الذي يجعلنا نأخذ في الاعتبار هذه الأمور هنا هو إظهار مدى تعقيد وترابط الهياكل والتأثيرات والأنظمة التي تؤدي إلى ظهور البروتينات. يصف الداروينيون التكوين & # 8220 العفوي & # 8221 للبروتين كما لو كانت العملية بسيطة للغاية وقادرة تمامًا على استيعاب المصادفات. فقط من خلال إخفاء البنية شديدة التعقيد في البروتينات يأملون في جعل أسطورة الصدفة مقنعة. عند وصف بنية البروتينات ، فإنهم يشيرون إلى أنه يمكن بسهولة تكوين البروتينات من خلال ارتباط الأحماض الأمينية ببعضها البعض ، مثل حبات على قلادة. ومع ذلك ، في الواقع ، كما هو واضح من هذا الحساب حتى الآن ، أنه حتى لو كانت الأحماض الأمينية يمكن أن تتحد مع بعضها البعض بشكل عشوائي ، يجب استيفاء عدد من الشروط الأخرى. في حالة عدم فائدة هذه البروتينات ، لا يمكن أن تتكون البروتينات.

عندما تقرأ المعلومات التالية ، تذكر أن الصدف لا يمكن أن تجعل التخطيط أو الحسابات جيدة ، ناهيك عن ربط الأحماض الأمينية ببعضها البعض من خلال الهياكل والطرق الخاصة.

البروتينات والبنية الأساسية # 8217: تسلسل الأحماض الأمينية

إن أهم محدد للبروتينات & # 8217 أشكال ، والتي هي في غاية الأهمية للحياة ، هو تسلسل الأحماض الأمينية التي تتكون منها. الشذوذ في تسلسل الأحماض الأمينية هو سبب العديد من الأمراض الوراثية. من هذا المنظور ، فإن التسلسل الصحيح للأحماض الأمينية له أهمية قصوى للصحة.

يُعد تسلسل الأحماض الأمينية بمثابة العمود الفقري للبروتينات ، وقد تم إنشاء العمود الفقري ، أو التسلسل ، لكل نوع من البروتينات خصيصًا له. تمامًا كما يحدد العمود الفقري شكل جسم الفقاريات ، كذلك يحدد تسلسل البروتينات شكلها. كل حمض أميني مشابه لفقرة في ذلك العمود الفقري. تمامًا كما يجب أن تكون كل فقرة في مكان معين حتى يعمل الجسم ، كذلك يجب أن يكون كل حمض أميني في وضع معين للبروتينات لعرض خصائص معينة. على الرغم من أن الوظائف التي يقوم بها & # 8220spine & # 8221 في البروتينات تشبه تلك الموجودة في أجسامنا ، إلا أن هناك اختلافًا مهمًا واحدًا: تعمل العمود الفقري للبروتين في مساحة جزء من مليون من المليمتر فقط. لا شك أن الهيكل القادر على تشغيل وظيفة مهمة في مثل هذه المساحة الصغيرة هو أعجوبة.

تمامًا مثل العمود الفقري والفقرات في جسمك ، تم إنشاء البروتينات والأحماض الأمينية خصيصًا لتلتصق ببعضها البعض بأفضل طريقة ممكنة. إن ارتباطها الخالي من العيوب لا يقل أهمية عن البروتينات كما هو الحال بالنسبة للجسم. إذا لم يرتبط أحد الأحماض الأمينية بالآتي في تسلسل مناسب ، فإن البروتين بأكمله يفقد وظيفته. فكر قليلاً ، ويمكنك تمييز الخلق الدقيق والواعي هنا.


تظهر البروتينات والبنى الأولية # 8217 مع الأحماض الأمينية التي يتم تثبيتها مثل الخرز على عقد.

تحدث الأحداث المعجزة باستمرار داخل 100 تريليون خلية في جسم الإنسان. في منطقة تبلغ مساحتها ألف جزء من المليمتر ، وهي أصغر من أن تُرى بالعين المجردة ، توجد آلاف البروتينات التي تتكون منها الخلية ومئات الأحماض الأمينية التي تشكل هذه البروتينات في المواضع الصحيحة تمامًا. هذا ينطبق على كل بلايين البشر على وجه الأرض. على عكس ما قد يعتقده الداروينيون ، فإن هذه الظاهرة غير العادية ليست من صنع الصدفة. بالإضافة إلى ذلك ، لا تنس أبدًا أن الأحماض الأمينية ليست كيانات واعية لها أعضاء حسية وقدرة على التفكير ، ولكنها جزيئات صغيرة تتكون من مجموعات محددة من الذرات اللاواعية. إذا كان الأمر كذلك ، فمن هو الذي يقرر كيفية ظهور البروتينات الضرورية للحياة ، وما هي الأحماض الأمينية التي يجب أن ترتبط بأين؟ هل يمكن أن تتوصل الذرات المختلفة إلى قرار مشترك يومًا ما وتقول & # 8220 لنتحد بترتيب معين ونشكل حمضًا أمينيًا. ثم دعونا نتفق مع ذرات أخرى من الأحماض الأمينية الأخرى لترتيب أنفسنا في تسلسل معين لإنتاج بروتين & # 8221؟ بالطبع ، سيكون مثل هذا الادعاء غير منطقي تمامًا.

مثلما لا يمكن للذرات اللاواعية أن تمتلك مثل هذه القدرة ، فلا يمكن للبروتينات أو الأحماض الأمينية التي تتكون منها أن تمتلك أي آلية لصنع القرار. يحدد الله كل هذه الكيانات في المواضع المناسبة ، ويخلق اللبنات الأساسية للخلايا الحية ، ويخلق حياة - خالية من العيوب ومتنوعة - بواسطة هذه الخلايا. الله رب العالمين من الذرات إلى المجرات العملاقة.
البروتينات & # 8217 الهيكل الثانوي: اللولب والبنية الطبقية


عندما ترتبط الأحماض الأمينية بروابط هيدروجينية بالإضافة إلى روابط الببتيد ، فإن سلسلة البروتين تفترض شكلًا حلزونيًا أو متعدد الطبقات ، يُعرف بالبروتين والبنية الثانوية للبروتين.

بعد أن تصطف الأحماض الأمينية اللازمة للبروتين جنبًا إلى جنب مع بعضها البعض ، تحدث أحداث خارقة أخرى. إلى جانب الرابطة الببتيدية التي يتكون منها كل حمض أميني مع الحمض الأميني المجاور له ، تتشكل أيضًا روابط هيدروجينية. تحدد كيفية تشكل هذه الروابط الشكل والموضع الذي ستتخذه الأحماض الأمينية على طول التسلسل.

في بعض الظروف - على سبيل المثال ، عندما تتشكل روابط هيدروجينية داخل السلسلة - يشكل الحمض الأميني بنية حلزونية. عندما تنشئ الأحماض الأمينية روابط ضعيفة مع حمض أميني خارج تلك السلسلة ، تتشكل هياكل ذات طبقات ، تذكرنا بالخطوات على الدرج.

البروتينات التي تتخذ سلاسلها شكلًا حلزونيًا تشبه النوابض الموجودة في المرتبة أو مقعد السيارة ، وهي تلتف تمامًا مثلها حول محور مركزي. تمتلك البروتينات الموجودة في الشعر ، والميوسين ، وهو بروتين في العضلات ، هذا الهيكل الحلزوني ، ونتيجة لذلك ، فهي مرنة لأن الروابط الهيدروجينية يمكن أن تتكسر بسهولة وتصلح بنفس السهولة.

أدى اكتشاف تأثيرات الروابط الهيدروجينية على بروتينات الجسم إلى تطبيقات مختلفة في الحياة اليومية. على سبيل المثال ، لفرد الشعر المجعد أو وضع تجعيد الشعر في الشعر الأملس ، يجب تكسير الروابط الهيدروجينية بين الأحماض الأمينية في بروتينات الشعر وإعادة تشكيلها. 11

البروتينات في شكل طبقات مع هيكل درج ثانوي ليست مرنة مثل تلك المرتبة في هيكل حلزوني. ومع ذلك ، فهي تسمح بتكوين الهياكل التي تنحني ، وهو مطلب مهم للغاية للكائنات الحية. على سبيل المثال ، يتم وضع البروتينات مثل ألياف الحرير في الشرانق وشبكات العنكبوت بالتوازي وتشكل سلاسل مرتبطة ببعضها البعض بواسطة روابط هيدروجينية. نظرًا لأن ذرات الببتيد مرتبطة بشكل عمودي بسلسلة البروتين ، فإن العمود الفقري لهذه البروتينات ينحني لأعلى ولأسفل مثل خيط من الغزل. 12

تُظهر الصورة على الجانب بنية الميوسين ، وهو بروتين عضلي له بنية ثانوية. يحتوي الميوسين على هيكل حلزوني وبالتالي فهو مرن ، ويمكن كسر الروابط الهيدروجينية المتكونة بين الأحماض الأمينية.

في الكائنات الحية ، تكون طيات البروتينات دائمًا في المكان الذي يجب أن تكون فيه بالضبط. إذا كانت البروتينات الليفية في شبكات العنكبوت تفتقر إلى القدرة على الانحناء ، فلن تخدم الشبكات أي غرض. لكن هذا البروتين والبنية # 8217s يوفر للويب مرونة تمنع الفريسة من الهروب. وحرير العنكبوت أقوى بخمس مرات من الفولاذ الذي له نفس السماكة (قطرها 1/1000 من المليمتر). 13

كما ترون ، تم إنشاء البروتينات والهياكل # 8217 بشكل لا تشوبه شائبة ولا تضاهى من أجل بقاء الكائنات الحية ، وصولاً إلى أدق التفاصيل. حتى لو وُضعت كل ذرات الكون تحت تصرفه ، فإن المصادفة العمياء لا يمكنها أبدًا العمل بمثل هذا التبصر وإجراء مثل هذه الحسابات التي لا تشوبها شائبة. لا يمكن لأي سلسلة من الذرات التي تظهر بالصدفة أن تمتلك المعلومات أو الذكاء أو القدرة على تنظيم كل ذرة بطريقة تجعل شبكة العنكبوت أكثر فاعلية.
البنية الثلاثية للبروتينات


بعد أن تتخذ البروتينات هياكلها الثانوية ، فإنها تتبنى أشكالًا جديدة عن طريق الانحناء والطي والقيام بدوران مفاجئ. بهذه الطريقة يظهر الهيكل الثالث.

بعد افتراض الأشكال في هياكلها الثانوية ، تبدأ البروتينات في اتخاذ أشكال جديدة عن طريق الانحناء أو الطي أو حتى إجراء تحولات مفاجئة على شكل حرف U تحت تأثير الأحماض الأمينية التي تقترب أو تبتعد عن بعضها البعض. يتم تمكين هذا الانحناء والطي من خلال التأثيرات المتبادلة بين الأحماض الأمينية والسلاسل الجانبية # 8217. بهذه الطريقة تظهر أشكال ثلاثية الأبعاد للوظائف الرائعة. فكيف تحدث عملية الانحناء هذه نتيجة هذه التأثيرات المتبادلة؟

في البروتينات ، تجذب السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية بعضها البعض أو تتنافر نتيجة لتأثيرات مختلفة. تلعب خمسة عوامل رئيسية دورًا في هذا التنافر والجاذبية: روابط الهيدروجين ، روابط ثاني كبريتيد ، الروابط الأيونية ، قوى فان دير واليس وغيرها من التأثيرات القطبية وغير القطبية للسلاسل الجانبية.

عن طريق هذه الروابط الخاصة ، تقترب بعض أقسام الأحماض الأمينية من بعضها البعض. تطوي سلسلة الأحماض الأمينية على نفسها. تنحني البروتينات في المواقع والزوايا المناسبة. يتم تثبيت الشكل ثلاثي الأبعاد للبروتين والحفاظ عليه من الذوبان في البيئة خارج الخلية.

أظهرت التجارب أن لهذه الروابط أهمية حاسمة. كل واحد منهم يسمح لجزيء البروتين بالانحناء بالطريقة المرغوبة بالضبط في مواقع مختلفة على طوله.على سبيل المثال ، تتشكل روابط ثاني كبريتيد فقط في مناطق معينة من جزيء البروتين ، ولكنها تسمح بانحناء معين في تلك المناطق وبالقدر المطلوب بالضبط. بطريقة مماثلة ، تعمل قوى أخرى على مناطق الأحماض الأمينية لتتسبب في اقتراب أقسام معينة من السلسلة من بعضها البعض أو الابتعاد عنها. سيؤدي عدم وجود أي من هذه الطيات والمنحنيات الضرورية إلى جعل البروتين عديم الفائدة.
يجب أن تكون قوة الروابط مثالية

تُظهر الصورة على الجانب الشكل ثلاثي الأبعاد لبروتين الميوغلوبين ومجموعات الببتيد بين الذرات.

تختلف هذه الروابط الضرورية لتكوين البروتين عن الروابط القوية الأخرى. لا يمكن أن تنشأ البروتينات & # 8217 الأشكال ثلاثية الأبعاد المنحنية من خلال قوى كيميائية قوية أخرى لأن قوة الرابطة المتكونة من شأنها أن تتسبب في اقتراب الجزيئات من بعضها البعض بشكل وثيق للغاية وبالتالي يتسبب في فقدان البروتين لخصائصه. لذلك ، فإن هذه الروابط التي تم تحديد ميزاتها وقوتها بالفعل تتمتع بقوة مثالية للسماح للبروتينات بالانحناء.

من خلال هذه الروابط ، يتم أيضًا تسريع عملية البروتين. كما يوضح عالم الأحياء المعروف جيمس د. واتسون:

يمكن تكوين مجمعات الركيزة الإنزيمية وتفكيكها بسرعة نتيجة للحركة الحرارية العشوائية. تفسر هذه الحقيقة سبب قدرة الإنزيمات على العمل بهذه السرعة ، وأحيانًا بمعدل 106 مرة في الثانية. إذا ارتبطت الإنزيمات بركائزها بواسطة روابط أكثر قوة ، فإنها ستعمل بشكل أبطأ بكثير. 14
البروتينات والبنية ثلاثية الأبعاد # 8217 هي ابتكار لا تشوبه شائبة

لإضفاء الطابع الدرامي على انحناء سلسلة البروتين في توقيتها وموقعها واتجاهها وزاويتها ، فكر في فن الأوريجامي الياباني أو طي الورق. من أجل الحصول على نحت ثلاثي الأبعاد & # 8220 ، & # 8221 ، تخضع قطعة من الورق ثنائية الأبعاد لعمليات تجعيد وطي متتالية. باتباع التعليمات المحددة مسبقًا ، يمكنك طي ورقة مستطيلة مسطحة من ورق ناسخة في نموذج لسفينة أو طائر. بنفس الطريقة إلى حد كبير ، لكي يتخذ البروتين شكلاً ثلاثي الأبعاد ، يجب أن تنثني سلسلة الأحماض الأمينية الخاصة به على فترات زمنية محددة وزوايا محددة ، بأطوال واتجاهات محددة.


الانحناءات في سلسلة البروتين هي عمل نظام واع. إذا قمت بطي ورقة في نموذج ثلاثي الأبعاد لطائر باتباع التعليمات ، فحتى الطية غير الصحيحة ستمنع طائر الأوريغامي الخاص بك من الظهور. بطبيعة الحال ، فإن الطيات الضرورية في أي بروتين تكون أكثر تعقيدًا ، ولا يمكن أن تحدث بالصدفة أبدًا.

في الأوريجامي ، من المستحيل الحصول على الأشكال ثلاثية الأبعاد عن طريق الطي العشوائي. لكل نموذج يتم الحصول عليه ، صمم الخبراء مسبقًا أي جزء من الورقة سيتم طيه بأي ترتيب وبأي طريقة. طية واحدة خارج التسلسل ، في الاتجاه الخاطئ أو الطول الخاطئ ستمنع الشكل المطلوب من الظهور ، وسيكون الشكل الناتج معيبًا ومعيبًا. (على سبيل المثال ، تفوت طية واحدة أثناء صنع طائرة ورقية ، وسوف يفشل جناح الطائرة # 8217s في الظهور بالزاوية المناسبة ، بسبب تلك الطية الفردية الخاطئة.)

عندما يتعلق الأمر بالبروتينات ، فإن الموقف أكثر تفصيلاً بكثير. خطأ في تسلسل واحد أو تركيبة خاطئة في حمض أميني واحد فقط سوف تجعل جزيء البروتين يتخذ شكلاً خاطئًا لن يعمل. على سبيل المثال ، الشكل الكروي لبروتين الميوغلوبين مسؤول عن نقل الأكسجين في العضلات. عندما يضعف ، يمكن أن يصبح طوله أكبر 20 مرة من عرضه ، ويصبح غير قادر على حمل جزيئات الأكسجين. 15

لا تستطيع الأحماض الأمينية ، بمفردها أو حتى معًا ، القيام بوظائف حيوية داخل الجسم. ولكن من خلال هذه الطيات والمنحنيات ، فإنها تكتسب إمكانات هائلة ، بنفس الطريقة التي تتخذ بها قطعة الورق المسطحة شكل سفينة أو طائر من خلال التخطيط والتصميم والانحناء الواعي والطي. تذكر أن بنية البروتين # 8217s هي أكثر تعقيدًا وتنظيمًا من الأوريجامي الأكثر تعقيدًا. على الرغم من أن جزيء البروتين صغير جدًا بحيث لا يمكن رؤيته بالعين المجردة - أو حتى تحت المجهر الإلكتروني! & # 8211 ، يتم تحديد الذرات المرتبة في مساحة دقيقة كهذه أولاً وفقًا لهدف مخطط ثم تنحني وتطوي - مرة أخرى في تتماشى مع هذا الهدف ، كل هذه الميزات غير عادية ومذهلة أكثر بكثير من أي ترتيب قد تراه من حولك.

في هذه اللبنات الأساسية للحياة ، لا يوجد على الإطلاق مجال لتشكيل الصدفة. من الواضح أن مثل هذا الهيكل الذي لا تشوبه شائبة والمعقد ومتعدد المراحل ومتعدد المكونات من أجل أن يظهر بالصدفة أمر مستحيل. علاوة على ذلك ، هذا الوصف هو مجرد ملخص مبسط للتفاصيل التي لا حصر لها المتعلقة بالبروتينات والبنية # 8217. تكشف التحقيقات الأكثر تفصيلاً عن ميزات أكثر تعقيدًا لجزيئات البروتين هذه ، ولا يزال هناك عدد كبير من الأسئلة التي لم تتم الإجابة عليها بشكل كامل حتى يومنا هذا.
التركيب الرباعي للبروتينات: البروتينات المركبة

تخيل مكتبًا به عدة هواتف ، تتشابك أسلاكه مع بعضها البعض. للوهلة الأولى ، يبدو من المستحيل تحديد أي سلك ينتمي إلى أي هاتف. تتشابك البروتينات أيضًا مع بعضها البعض بطرق معقدة للغاية.


تتحد البروتينات معًا عن طريق طيات معقدة ، مما يؤدي إلى تكوين هيكلها الرباعي.

تصبح العديد من البروتينات قادرة على أداء وظائفها فقط بعد أن تتحد مع بعضها البعض. ومع ذلك ، لكي تتحد البروتينات في جزيئات عملاقة ، يجب إنشاء توازنات دقيقة للغاية. إذا تم الجمع بين نوعين من البروتينات ، فيجب أن يكون شكلهما مناسبًا لبعضهما البعض مثل وضع اليد على القفاز. فكر في ألغاز الصور المقطوعة كمثال على هذا التوافق الأساسي. إذا كانت المنحنيات والامتدادات لقطعة واحدة لا تتطابق مع التالي ، فسيكون إكمال الصورة مستحيلاً. الأمر نفسه ينطبق على البروتينات. إذا كانت روابط بروتين واحد فقط غير صحيحة ، فلن يخدم الجزيء المركب العملاق أي غرض. 16

علاوة على ذلك ، إذا كان للبروتينات المركبة أن تؤدي وظائفها ، فمن الضروري أيضًا أن تجتمع معًا بالأرقام الصحيحة. مثال على ذلك هرمون الأنسولين. ينظم هذا البروتين إعطاء الأمر لتخزين السكر الزائد في مجرى الدم عن طريق الجمع بين أكثر من سلسلة من الأحماض الأمينية. أي خلل في بنية جزيء الأنسولين # 8217 سيجعله عديم الفائدة ويسبب إصابة الفرد بمرض السكري. عندما يفشل الأنسولين في العمل ، يتم إخراج السكريات التي تدخل مجرى الدم دون أن يتم استقلابها بالكامل أو تخزينها مقابل الحاجة المستقبلية. نتيجة لذلك ، قد يكون هناك نقص في السكر في الدم ، ولا يتم تلبية متطلبات الخلايا و # 8217 من الطاقة. في مثل هذه الحالة ، لا مفر من الضعف وحتى الموت.

لكي تتحد البروتينات وتنتج جزيئات عملاقة ، يجب أن تكون متوافقة مع بعضها البعض وأن تكون قادرة على ملاءمتها مثل قطع المنشار.

وبالمثل ، يجب ألا يكون هناك خطأ واحد في بنية أو شكل أي بروتين منفرد في أي من 200 نوع أو نحو ذلك من الخلايا في جسمك. كل مرحلة من مراحل هذا التكوين يتم التخطيط لها والعمل عليها وفقًا للمرحلة الأخيرة فيها ، أي المعلومات المستهدفة. فقط عندما يكون لهرمون الأدرينالين - وهو بروتين تفرزه الغدد الكظرية - الهيكل الصحيح يمكن للقلب وخلايا العضلات التعرف عليه وتحفيزهما للعمل ، لحماية الجسم من الإجهاد البدني والنفسي. بالطريقة نفسها ، يمكن لجميع بروتينات الإنزيم في أجسامنا أن تؤدي وظائفها - مثل انقسام الخلايا ، وإنتاج الطاقة ، ونقل الجزيئات وغيرها الكثير - فقط من خلال الشكل الذي تمتلكه.

يستخدم علماء الكيمياء الحيوية التكنولوجيا الحديثة للبحث عن جزيئات الحياة هذه. لقد كشفت كل قطعة جديدة من التكوين المذهل الذي حصلوا عليه عن هذا الخلق الذي لا يضاهى إلى أبعد من ذلك ، وأظهروا عدم منطقية الادعاءات القائلة بأن الصدفة يمكن & # 8220 & # 8221 تطور مثل هذا النظام. من خلال أكثر المنطق معيبًا ، يؤمن الداروينيون بالصدفة باعتبارها إلهًا مبدعًا ويزعمون أن الهياكل ذات النظام المعقد والمتفوق ظهرت إلى الوجود كنتيجة للصدفة. فقط الأشخاص المخلصون والعقلاء ذوو الضمير الصالح قادرون على رؤية الحق ، وقد أظهرنا الله في القرآن & # 8217an:

الله إله واحد. لا إله إلا هو الرحمن الرحيم. (سورة البقرة: 163).


هل ترتيب الأحماض الأمينية مهم في تكوين البروتين؟ - مادة الاحياء

الأحماض الأمينية والبروتينات

مدرسة بروكلين الثانوية الدولية

برنامج البحث الصيفي لمعلمي العلوم

موضوعات: البيئة المعيشية (علم الأحياء)

يعد هذا نشاطًا رائعًا لمساعدة الطلاب على البناء على المفاهيم التالية:

البروتينات مصنوعة من الأحماض الأمينية.

يوجد العديد من البروتينات المختلفة في أجسامنا ولها وظائف مختلفة.

يحدد ترتيب الأحماض الأمينية نوع البروتين ووظيفته.

يمكن تضمين مفاهيم أخرى في هذا الدرس. قبل هذا الدرس ، كان الطلاب قد جربوا عدة دروس حول الذرات والجزيئات ، ثم على المونومرات والبوليمرات في السكر والنشا. كان الطلاب قد تعلموا أيضًا عن الحمض النووي ، وأجروا مختبرًا لاستخراج الحمض النووي.

في النشاط ، يقوم الطلاب ببناء أساور بروتينية باستخدام خرز بألوان وأشكال مختلفة تمثل الأحماض الأمينية المختلفة. يحدد الجدول الأول في ورقة النشاط الخرزات المختلفة. أشتري الخرز في محل لبيع الخرز. قد تحتاج إلى تعديل الجدول الأول لمطابقة الخرز لديك. يمكنك مراسلتي عبر البريد الإلكتروني إذا كنت بحاجة إلى مستند Word لهذا الغرض. يمكن للمرء أيضًا طلب الخرز عبر الإنترنت. من حيث الخيط ، أستخدم الخيط المطاطي لصنعها. يمكن أيضًا شراؤها من متجر الخرز. تأكد من شراء ما يكفي من الخرز وخيط مطاطي حتى يتمكن كل طالب من صنع سوار واحد على الأقل.

أقدم للطلاب فرصة صنع سوار وإعطاء السوار لشخص آخر. بطاقات الهدايا موجودة في الصفحة الأخيرة من ورقة النشاط. عادةً ما أنسخ بطاقات الهدايا وأقطعها وأضعها أمام الفصل الدراسي. يمكن للطلاب الخروج والحصول على واحدة. يستمتعون بإعطاء هدية البروتين للعائلة والأصدقاء. (على سبيل المثال ، الاسترخاء ، أو الصحة).

هدف: ما هي البروتينات ، ما هي وظيفتها ، وما هي اللبنات الأساسية للبروتينات؟

افعل الآن: في بعض البلدان ، يصاب الأطفال الذين لا يحصلون على ما يكفي من البروتين بمعدة كبيرة. لماذا ا؟

بعد إكمال الطلاب لـ Do Now ، يمكن للمدرس بدء الفصل بالتحدث عن Do Now ثم طرح أسئلة على الطلاب حول الدروس السابقة:

ما هي الوحدة الأساسية للحياة؟

أين يوجد الحمض النووي في الخلية؟

لماذا يقع فى النواة؟

كيف يمكنك إزالة الحمض النووي؟

ماذا يفعل الصابون للشحوم؟

كيف كان شكل الحمض النووي الخاص بك عند استخراجه؟

اليوم سنفعل شيئين. أولاً سنقرأ مقالاً عن مرض يحدث عندما لا يحصل الناس على ما يكفي من البروتين في نظامهم الغذائي. ثم سنقوم بنشاط نصنع فيه نماذج من البروتينات.

اقرأ المقالة عن طريق جعل الطلاب المختلفين يتناوبون على القراءة. ناقش المقال مع الطلاب. استنتج من الطلاب أننا بحاجة إلى البروتين من أجل هيكل وتنظيم أجسامنا.

الانتقال إلى نشاط صناعة الأساور البروتينية. اسأل الطلاب ، "تذكر ما الذي يتكون منه النشا؟" الجلوكوز. اشرح أن البروتين مشابه. إنها بوليمر وهي مكونة من مونومرات. ما الذي يتكون منه البروتينات؟ تُعرف وحدات البناء هذه باسم أحماض أمينية. يوجد حوالي 20 نوعًا من الأحماض الأمينية في جسم الإنسان. كم عدد أنواع البروتينات المختلفة التي تعتقد أن لديك؟ خذ استجابات مختلفة. اشرح أن هناك أكثر من 20000 نوع من البروتينات في جسم الإنسان. كيف يكون هذا ممكنا؟ 20 نوعا من الأحماض الأمينية ولكن أكثر من 20000 نوع من البروتينات؟ إنه ممكن.

هذا مثال جيد: كم عدد الكلمات الموجودة في اللغة الإنجليزية؟ كم عدد الحروف هناك؟ يوجد 26 حرفًا فقط ولكن هناك أكثر من 100000 كلمة في اللغة الإنجليزية. استنتج من الطلاب كيف يكون هذا ممكنًا.

ابدأ بكتابة الكلمة مجنون. هل يمكن لأي شخص استخدام هذه الأحرف لعمل كلمة مختلفة؟ سوف يتعرف الطالب على الكلمة سد. هل هناك كلمات أخرى لها حروف متشابهة؟ ربما اكتب آدم, سيدتي.

البروتينات متشابهة. يحدد ترتيب الحروف معنى الكلمة (مثال: جنون مقابل دام). يحدد ترتيب الأحماض الأمينية نوع البروتين ووظيفته.

اقرأ ورقة النشاط (PDF) وأكمل النشاط. يصنع الطلاب في أي مكان من واحد أو أكثر من أساور البروتين. اطلب من الطلاب العمل معًا ثم الإجابة على الأسئلة في مجموعات أو بشكل فردي. راجع الأسئلة في النهاية.

معايير العلوم الوطنية

علوم الحياة ، معيار المحتوى C: في جميع الكائنات الحية ، يتم نقل التعليمات الخاصة بتحديد خصائص الكائن الحي في DNA ، وهو بوليمر كبير يتكون من وحدات فرعية من أربعة أنواع (A و G و C و T).

تتضمن معظم وظائف الخلايا تفاعلات كيميائية. تتفاعل جزيئات الطعام المأخوذة في الخلايا لتوفير المكونات الكيميائية اللازمة لتخليق الجزيئات الأخرى. أصبح كل من التحلل والتركيب ممكنًا من خلال مجموعة كبيرة من محفزات البروتين ، تسمى الإنزيمات.

معايير ولاية نيويورك للعلوم (البيئة المعيشية)

1.2 ح: العديد من المواد العضوية وغير العضوية المذابة في الخلايا تسمح بحدوث تفاعلات كيميائية ضرورية من أجل الحفاظ على الحياة. يجب في البداية تكسير جزيئات الطعام العضوية الكبيرة مثل البروتينات والنشويات (هضمها إلى الأحماض الأمينية والسكريات البسيطة على التوالي) ، من أجل دخول الخلايا. بمجرد دخول المغذيات إلى الخلية ، ستستخدمها الخلية كوحدات بناء في تخليق المركبات الضرورية للحياة.

2.1g: تقوم الخلايا بتخزين المعلومات المشفرة واستخدامها. تُستخدم المعلومات الجينية المخزنة في الحمض النووي لتوجيه تركيب آلاف البروتينات التي تتطلبها كل خلية.

2.1i: يتم عمل الخلية بواسطة أنواع مختلفة من الجزيئات التي تجمعها ، ومعظمها من البروتينات. جزيئات البروتين طويلة ، وعادة ما تكون سلاسل مطوية مصنوعة من 20 نوعًا مختلفًا من الأحماض الأمينية في تسلسل معين. يؤثر هذا التسلسل على شكل البروتين. ويحدد شكل البروتين بدوره وظيفته.

5.1 ج: في جميع الكائنات الحية ، يمكن استخدام المركبات العضوية لتجميع جزيئات أخرى مثل البروتينات والحمض النووي والنشا والدهون. يمكن استخدام الطاقة الكيميائية المخزنة في الروابط كمصدر للطاقة لعمليات الحياة.


1. كنت أفكر أنه بعد نشأة الحياة مباشرة ، لم تكن الكائنات الحية معقدة كما هي الآن. نظرًا لأن الكائنات الحية قد تنوعت وتطورت وخلقت أنواعًا جديدة ، كان على الأحماض الأمينية التنويع لإنشاء الحمض النووي الذي من شأنه أن يرمز لكل هذه السمات الجديدة. جميع الأحماض الأمينية نوعًا ما تنحدر من نفس الأحماض الأمينية الأولى ، لذلك سيتبع ذلك أنها كلها مرتبطة بطريقة منظمة.

2. نظرت إلى المصدر الذي نشره ديفون واكتشفت أن اتجاه الجينات التي يتكون منها موضع B-globin البشري مهم حقًا بالنسبة لهم ليعملوا بشكل صحيح. إذا تم إعادة ترتيب الجينات ، فلن يتم التعبير عن الجينات في الوقت المناسب من التطور. يوضح هذا أن الترتيب والترتيب المكاني (المسافة بين) الجينات ضروريان للتعبير عنها بشكل صحيح ولجعل البروتين يعمل.

3. E. ليس استبدال زوج القاعدة حيث يتم استبدال نيوكليوتيد قاعدة واحدة بنوكليوتيد آخر من نفس المادة الوراثية. اعتمادًا على مكان وجوده (غالبًا ما يحدث في الجينات غير الأساسية) ، فإنه لا يؤثر كثيرًا حقًا. إنه ليس B لأنه إذا تم حذف الثلاثة ، فمن غير المرجح أن يفسد التجميع لبقية الكروموسوم ، على الرغم من أنه نوع من الحذف ، على ما أعتقد. إنه ليس C لأنه إذا كان واحدًا فقط في النهاية ، فإنه سيميل إلى عدم إفساد بقية الجينات. ليس D في نهاية الجين هو التيلومير ، وهو جزء متكرر من الجين ، لذلك لا يهم إذا تم قطعه ، وهو ما يحدث كثيرًا أثناء تكرار الحمض النووي. الإجابة هي E لأنه إذا حدث ذلك في بداية تسلسل الترميز ، فسوف يفسد مجموعة النوكليوتيدات الثلاثة لبقية الجين ، مما سيجعل الخيط بأكمله غير منطقي لأن النيوكليوتيدات لن تعني شيئًا- -أو سيكون رمزًا لأشياء غريبة - إذا لم يكونوا مع رفيقيهم الآخرين.


مسحوق الليمونادة المركب من الأحماض الأمينية الأساسية من MyoHealth & reg

المنتج الوحيد الحاصل على براءة اختراع في الولايات المتحدة لتوفير جميع الأحماض الأمينية الأساسية التسعة (EAAs) التي لا يستطيع جسمك إنتاجها. سهل التحضير ، سهل التحضير ، مسحوق قابل للذوبان. هذا المكمل الغذائي الخالي من الغلوتين ضروري لدعم نمط حياة صحي ووظيفة العضلات اليومية.

MyoHealth & Trade مسحوق الليمونادة مجمع الأحماض الأمينية الأساسية

الأحماض الأمينية هي لبنات البناء الخلوية للبروتين في جسمك.

هناك 20 من الأحماض الأمينية الأساسية في جسمك وبروتينات rsquos ، 9 منها ضرورية لنظامك الغذائي لأن خلاياك لا تستطيع تصنيعها. تُعرف هذه الأحماض الأمينية (هيستيدين ، إيسولوسين ، ليسين ، ليسين ، ميثيونين ، فينيل ألانين ، ثريونين ، فالين ، وتربتوفان) الأحماض الأمينية الأساسية.

إن خط مركب MyoHealth Essential Amino Acid هو المنتج الوحيد الحاصل على براءة اختراع في الولايات المتحدة والذي يمنحك جميع الأحماض الأمينية الأساسية التسعة (EAAs) التي أثبتت فعاليتها إكلينيكيًا لدعم قوة العضلات ووظائفها.

تم تطويره على مدار 30 عامًا بناءً على نتائج من وكالة ناسا والمعاهد الوطنية للصحة (NIH) و 25 تجربة إكلينيكية بشرية بقيادة خبير مشهور في الأحماض الأمينية والتغذية والتمثيل الغذائي للعضلات روبرت وولف ، دكتوراه.، MyoHealth هو الأول والوحيد مجمع EAA للحصول على براءة اختراع أمريكية لصياغته الفريدة والفعالة للغاية.

ما الذي يمكن أن تقدمه لك MyoHealth؟

ثبت سريريًا أن:

  • قم بتوفير EAA & rsquos التي تحتاجها والتي لا يستطيع الجسم إنتاجها بمفرده
  • توليف البروتين بشكل أكثر كفاءة وفعالية
  • ساعد في بناء كتلة عضلية هزيلة بشكل أسرع في أي عمر
  • زيادة التمثيل الغذائي

مسحوق مجمع الأحماض الأمينية الأساسية ليموناضة MyoHealth & reg

  • أول مجمع EAA حائز على براءة اختراع في الولايات المتحدة يحتوي على جميع EAAs التسعة
  • سهل الخلط وسريع الذوبان
  • نكهة عصير الليمون
  • بدون سكر أو كربوهيدرات أو كائنات معدلة وراثيًا أو كافيين
  • محلى طبيعيا مع ستيفيا
  • معترف بها عمومًا على أنها تركيبة آمنة (GRAS) معتمدة من EAA
  • التمثيل السريع
  • مغرفة واحدة = الجرعة اليومية الموصى بها من الأحماض الدهنية الأساسية 3.6 جرام

للحصول على نتائج مثبتة إكلينيكيًا ، نوصي بجرعة يومية من 3.6 جرام EAAs.

استخدام مسحوق MyoHealth & reg

تحتوي كل مغرفة من مسحوقنا سريع المفعول على 3.6 جرام من الأحماض الأمينية الأساسية.

امزج ملعقة واحدة (1) من مسحوق MyoHealth مع 8 أونصة. أو المزيد من الماء أو مشروبك المفضل. مسحوق MyoHealth مذاق أفضل مبردًا أو مع الثلج.

لنتائج أسرع
للحصول على نتائج أسرع ، نوصي بمضاعفة جرعتك اليومية ليصبح المجموع 7.2 جرامًا من الأحماض الأمينية الأساسية في اليوم لمدة 60 يومًا الأولى. يمكن تحقيق ذلك من خلال مكيالين من البودرة يوميًا لمدة 60 يومًا الأولى.

على سبيل المثال: 7.2 جرام من الأحماض الأمينية الأساسية = ملعقتان من مسحوق MyoHealth

عند تناول وجبتين ، اشرب واحدة في الصباح وأخرى في المساء.

  1. لا يتعين عليك شرب MyoHealth دفعة واحدة. بعد خلط مشروبك ، يمكنك تناوله طوال اليوم.
  2. مضاعفة جرعتك للحصول على نتائج أسرع في أول 60 يومًا ستساوي 7.2 جرامًا من الأحماض الأمينية الأساسية في اليوم.
  3. اشرب MyoHealth قبل 30 دقيقة من التمرين أو بعده لتعزيز الامتصاص.

إذا كنت حاملاً أو مرضعة أو تتناول أدوية ، فقد ترغب في استشارة مقدم الرعاية الصحية قبل الاستخدام. يحفظ بعيدا عن متناول الأطفال. للإبلاغ عن حدث ضار خطير أو للحصول على معلومات عن المنتج ، اتصل بالرقم 1-800-991-7116. المعلومات المقدمة هنا هي لأغراض إعلامية فقط.

Reginator & reg - براءة الاختراع الأمريكية رقم 9364463

إذا لم تكن راضيًا تمامًا عن مشترياتك ، فستتلقى استردادًا كاملاً ، أقل من الشحن والتسليم ، في غضون 60 يومًا من تاريخ الطلب. يرجى الاتصال برقمنا المجاني للحصول على تفاصيل كاملة على 2968-850-877-1 ، أو لتلقي تعليمات لإعادة المنتجات لاسترداد الأموال.

س: ما هي الاحماض الامينية؟

الأحماض الأمينية هي لبنات البناء الخلوية للبروتين في جسمك.

تلعب الأحماض الأمينية دورًا ، بشكل مباشر أو غير مباشر ، في كل وظيفة فسيولوجية تقريبًا. يخدم كل حمض أميني أغراضًا متعددة ويعمل بالتنسيق مع الأحماض الأمينية الأخرى.

س: ما هي الأحماض الأمينية الأساسية؟

هناك 20 من الأحماض الأمينية الغذائية ذات الصلة ببيولوجيا الإنسان. أحد عشر عنصرًا غير أساسي (NEAAs) ، مما يعني أن الجسم يمكنه تصنيعها. تسعة عناصر أساسية (EAAs) ، مما يعني أنه يجب الحصول عليها من النظام الغذائي.

الأحماض الأمينية الأساسية التسعة هي: هيستيدين ، إيزولوسين ، ليسين ، ليسين ، ميثيونين ، فينيل ألانين ، ثريونين ، فالين ، وتريبتوفان.

س: ما هي العلاقة بين الأحماض الأمينية والبروتينات؟

الأحماض الأمينية هي لبنات البناء الخلوية للبروتين.

عندما ترتبط الأحماض الأمينية ببعضها البعض عن طريق روابط الببتيد ، تشكل الأحماض الأمينية بولي ببتيد ، وهي كلمة أخرى للبروتين.

العضلات هي المستودع الرئيسي للأحماض الأمينية في الجسم وتتطلب البروتين لينمو في الكتلة.

س: ما هو الفرق بين الأحماض الأمينية الأساسية والأحماض الأمينية ذات السلسلة الفرعية؟

الأحماض الأمينية المتفرعة السلسلة (BCAAs) هي مجموعة من ثلاثة أحماض أمينية أساسية (EAAs): ليسين ، إيزولوسين وفالين. لذا فإن جميع الأحماض الأمينية متفرعة السلسلة هي أحماض أمينية أساسية ، ولكن ليست كل الأحماض الأمينية الأساسية هي أحماض أمينية متفرعة السلسلة.

تسمى Leucine و isoleucine و valine & quotbranched chain & quot لأنها & rsqu تعد الأحماض الأمينية الوحيدة التي لها سلسلة تتفرع إلى الجانب. في حين أن BCAAs ضرورية لإنتاج الطاقة واستقلاب العضلات ، فإن BCAAs وحدها لا تحفز تخليق البروتين العضلي.

في الواقع ، أظهرت الدراسات القليلة التي تقيس الاستجابة لـ BCAAs انخفاض معدل تخليق البروتين العضلي. 1 هذا يجعل استخدام BCAAs فقط إلى حد ما مثل إرسال فريق بيسبول بثلاثة لاعبين فقط.

س: لماذا لا يتم تناول مصل اللبن والبازلاء ومساحيق البروتين الأخرى بشكل كافٍ؟

لا يتمثل دور البروتين في الغذاء في تزويد أجسامنا بالبروتينات بشكل مباشر ، ولكن في توفير الأحماض الأمينية التي يمكن للجسم أن يصنع منها البروتينات الخاصة به. عندما نأكل الأطعمة التي تزود كل حمض أميني أساسي بكميات كافية ، فإن أجسامنا تدعم تخليق البروتين.

يحتوي MyoHealth على جميع الأحماض الأمينية الأساسية التسعة وقد ثبت سريريًا أنه يدعم تخليق البروتين الأمثل للجسم ليتحول إلى ما يتجاوز الطاقة لبناء كتلة عضلية خالية من الدهون.

أظهرت الدراسات أن MyoHealth أكثر فعالية من عزل بروتين مصل اللبن:

  • 3 مرات استجابة ابتنائية أكبر
  • زيادة صافي زيادة البروتين العضلي
  • تمثيل أسرع

س: هل لا يزال بإمكاني تناول بروتين مصل اللبن مع MyoHealth؟

نعم ، تختلف كمية بروتين مصل اللبن في مكمل الطرف الثالث بشكل كبير بسبب طرق المعالجة المختلفة. 2 ومع ذلك ، بفضل وجود جميع الأحماض الأمينية الأساسية التسعة في MyoHealth ، سيكون جسمك قادرًا على امتصاص المزيد من بروتين مصل اللبن الذي تتناوله.

س: لماذا من المهم بالنسبة لي بناء العضلات والحفاظ عليها مع تقدمي في السن؟

كلما تقدمت في العمر ، زاد معدل فقدان العضلات الذي تعاني منه. تقوم العضلات بالعديد من وظائف التمثيل الغذائي التي تتجاوز الحركة الجسدية. وهذا يشمل دعم صحة العظام ، وتمكين البقاء على قيد الحياة في حالة قصور القلب والسرطان ، وتوفير وظائف الدماغ والأعصاب المناسبة.

س: كم يجب أن آخذ MyoHealth كل يوم؟

تحتوي كل مغرفة من مسحوق MyoHealth سريع المفعول على 3.6 جرام من الأحماض الأمينية الأساسية.

امزج ملعقة واحدة (1) من المسحوق مع 8 أونصة. أو المزيد من الماء أو مشروبك المفضل.

لنتائج أسرع

للحصول على نتائج أسرع ، نوصي بمضاعفة جرعتك اليومية ليصبح المجموع 7.2 جرامًا من الأحماض الأمينية الأساسية في اليوم لمدة 60 يومًا الأولى.

يمكن تحقيق ذلك من خلال مكيالين من البودرة يوميًا لمدة 60 يومًا الأولى.

7.2 جرام من الأحماض الأمينية الأساسية = ملعقتان من مسحوق التوت MyoHealth

7.2 جرام من الأحماض الأمينية الأساسية = 1 ملعقة من مسحوق MyoHealth Berry Crush + 5 كبسولات نباتية من MyoHealth

7.2 جرام من الأحماض الأمينية الأساسية = 10 كبسولات نباتية من MyoHealth

س: ما المدة التي أحتاجها لأخذ MyoHealth؟ ماذا يمكنني أن أتوقع؟

التزم بالاستخدام لمدة 6 أسابيع على الأقل مع اتباع نظام غذائي صحي وممارسة الرياضة.

سيمنحك استكمال نظامك الغذائي بـ MyoHealth مزيدًا من الطاقة للقيام بالأنشطة التي تستمتع بها. ستتحسن صحتك الأيضية ، بما في ذلك ضغط الدم ودهون الدم.

ستعمل على تحسين تكوين جسمك تدريجيًا ، وفقدان الدهون واكتساب كتلة عضلية. وكل هذا سينعكس في زيادة مستوى القوة والحيوية التي تشعر بها.

س: هل ستساعدني MyoHealth على إنقاص الوزن؟

لم يتم تصميم MyoHealth ليكون نظامًا لفقدان الوزن أو كبديل للوجبات. ومع ذلك ، فهو المنتج الوحيد الحاصل على براءة اختراع في الولايات المتحدة والمثبت سريريًا أنه يساعدك على بناء قوة العضلات وصحتها بشكل أسرع في أي عمر.

لذلك ، عند تناول الجرعة الموصى بها من MyoHealth مع اتباع نظام غذائي صحي وبرنامج التغذية والتمارين الرياضية ، قد تجد زيادة في كتلة العضلات الخالية من الدهون ، مما يساعدك على المظهر والشعور باللياقة.

س: هل يجب علي أن أمارس الرياضة حتى تصبح MyoHealth فعالة؟

نعم ، التمارين تعزز نتائج MyoHealth.

في حين أن الفوائد الغذائية لـ MyoHealth وحدها هائلة ، إلا أن التآزر بين الأحماض الأمينية والتمارين البدنية أكبر ، لدرجة أنه عندما يتم دمجها معًا ، ستبدأ في رؤية التأثيرات الإيجابية والشعور بها في غضون 30 يومًا.

س: ما نوع الفوائد التي تقدمها MyoHealth للرياضيين الجادين؟

يوفر MyoHealth فوائد للقلب والأوعية الدموية والتمثيل الغذائي إذا تم تناوله في الساعة الأولى بعد ممارسة التمارين الهوائية أو قبل وأثناء تمارين المقاومة للرياضيين الراغبين في اكتساب كتلة عضلية.

استهلاك الأحماض الأمينية الأساسية (EAAs) في MyoHealth بعد ممارسة التمارين الهوائية يمكن أن يحل محل بروتين العضلات المتكسر أثناء التمرين ، بينما تزيد تمارين المقاومة من كتلة العضلات وقوتها عن طريق زيادة معدل دوران البروتين العضلي.

بالإضافة إلى ذلك ، ستزيد EAAs أيضًا من إنتاج الميتوكوندريا وعملها ، وهو الموقع الموجود في الخلية حيث يتم إنتاج الطاقة.

س: ما هو معدل دوران البروتين العضلي؟

يشير دوران البروتين في العضلات إلى التجديد المستمر للبروتين أو استبداله. يتم تعريفه من خلال التوازن بين تخليق البروتين وتدهور البروتين. 3

جميع البروتينات في الجسم في حالة دوران ثابتة ، مما يعني أن البروتينات تتفكك باستمرار ويتم تصنيع بروتينات جديدة. 4

  1. إيجل إتش ، بييز كا ، فليشمان آر ، وياما السادس. معدل دوران البروتين في مزارع الخلايا الثديية. J. بيول. تشيم. 234 (3) ، 592 و ndash597 (1959).
  2. وولف ، روبرت ، دكتوراه ، تصريح للدكتور روبرت وولف ، دكتوراه ، تحليل الفائدة الفسيولوجية لابتلاع 3 جرام من تركيبة محددة من الأحماض الأمينية ، 2 (2015).

س: أنا رياضي. كم يجب أن آخذ MyoHealth؟

أظهرت الدراسات المستقلة أن الرياضيين عانوا من فوائد إضافية عند تناول ما يصل إلى 15 جرامًا من الأحماض الأمينية الأساسية يوميًا.

نوصي بـ 2-3 حصص من MyoHealth يوميًا عند الانخراط في تمارين هوائية شاقة أو تمارين التحمل أو المقاومة.

س: هل لدى MyoHealth أي آثار جانبية؟

تعتبر جميع الأحماض الأمينية الأساسية في MyoHealth بشكل عام آمنة (GRAS) من قبل إدارة الأغذية والعقاقير (FDA) وليس لها آثار سلبية واضحة.

س: هل يمكنني أخذ الكثير من MyoHealth؟

تعتبر الأحماض الأمينية الأساسية في MyoHealth من المغذيات الكبيرة ، وبالتالي فهي مكافئة للطعام. نوصي باتباع نصائح الاستخدام المقترحة على هذا الموقع وأخذ ما لا يزيد عن 15 جرامًا من EAAs يوميًا.

أظهرت الدراسات أن ما يصل إلى 15 جرامًا من الأحماض الأمينية الأساسية يوميًا يقدم أقصى فائدة للأشخاص النشطين ، بينما لم يتم العثور على زيادة في النتائج تتجاوز 15 جرامًا.


شاهد الفيديو: ايه هو البروتين الطبيعي وايه هي الأحماض الامينية وأنواعها (كانون الثاني 2022).