معلومة

هل يرتبط الهيموجلوبين بالأكسجين مثل الامتزاز


لقد قرأت مؤخرًا عن الهيموجلوبين ووجدت كيف يرتبط بالأكسجين. هذا يبدو مشابهًا جدًا ل Adsorption. هل ترتبط عملية الهيموجلوبين بالأكسجين من خلال الامتزاز؟


من مقال ويكيبيديا ، أشرت إلى أن الإجابة على سؤالك واضحة لا. تبدو مختلفة تمامًا: يوصف الامتصاص على أنه ظاهرة سطحية ، بينما يحدث ارتباط الأكسجين في جيب داخلي واحد في كل وحدة فرعية غلوبين ويشكل رابطة محددة لذرة Fe (II). تختلف الطبيعة الكيميائية لهذا الجيب تمامًا عن طبيعة سطح البروتين.

تنص مقالة ويكيبيديا على ما يلي:

الامتزاز هو التصاق الذرات أو الأيونات أو الجزيئات من غاز أو سائل أو مادة صلبة مذابة إلى سطح ما. هذه العملية تخلق فيلم من كثف على سطح الممتزات.

و

على غرار التوتر السطحي ، فإن الامتزاز هو نتيجة للطاقة السطحية. في المادة السائبة ، يتم ملء جميع متطلبات الترابط (سواء كانت أيونية أو تساهمية أو معدنية) للذرات المكونة للمادة بواسطة ذرات أخرى في المادة. ومع ذلك ، فإن الذرات الموجودة على سطح المادة الماصة ليست محاطة بالكامل بذرات ماصة أخرى ، وبالتالي يمكنها جذب كثف.

ومع ذلك ، إذا استعنت بكتاب نصي يصف الكيمياء الحيوية للهيموجلوبين ، مثل بيرج وآخرون. ستجد الطبيعة الكيميائية المحددة للتجليد موصوفة بوضوح ، كما هو موضح في هذا المستخلص:

تقع ذرة الحديد في مركز البروتوبورفيرين ، مرتبطة بأربع ذرات نيتروجين البيرول. في ظل الظروف العادية ، يكون الحديد في حالة الأكسدة الحديدية (Fe2 +). يمكن أن يشكل أيون الحديد رابطتين إضافيتين ، واحدة على كل جانب من مستوى الهيم. ويطلق على مواقع التجليد هذه موقع التنسيق الخامس والسادس. في الهيموجلوبين ، يتم احتلال موقع التنسيق الخامس بواسطة حلقة إيميدازول لبقايا الهيستيدين من البروتين. في deoxyhemoglobin ، يظل موقع التنسيق السادس غير مشغول ... يؤدي ارتباط جزيء الأكسجين في موقع التنسيق السادس لأيون الحديد إلى إعادة ترتيب الإلكترونات داخل الحديد بشكل كبير بحيث يصبح الأيون أصغر بشكل فعال ، مما يسمح له بالانتقال إلى مستوى البورفيرين (الشكل 10.19).

التشابه الوحيد الذي يمكنني رؤيته هو أنه في كلتا العمليتين يتم التحكم في تفاعل الغاز مع المادة التي يرتبط بها بواسطة ضغط الغاز. ومع ذلك ، في حالة الهيموغلوبين ، هناك اختلاف واضح عن الامتصاص من حيث أن الاعتماد على الضغط يُظهر منحنى سيني ، يناسبه على وجه التحديد لدور التوصيل الكمي للأكسجين إلى الأنسجة عند نطاق ضغط منخفض صغير معين.

يبدو أنك أتيت من العلوم الفيزيائية. إذا كان الأمر كذلك ، فاستعد لتندهش من مدى ذكاء عالم الكيمياء الأم الطبيعة.


الفرق بين الهيموغلوبين والميوغلوبين

قدرة الربط جزيء الأكسجين، مع بروتينات الهيم ، هو ما يحدث فرقًا في كل من الجزيئات. الهيموغلوبين يسمى بروتين الدم الرباعي ، بينما الميوغلوبين يسمى بروتين أحادي. الهيموغلوبين هو وجدت بشكل منهجي في جميع أنحاء الجسم ، بينما يكون الميوغلوبين وجدت في أنسجة العضلات فقط.

الهيموغلوبين هو مصنوع من مجموعة البروتين والأطراف الصناعية وهي معروفة بحمل صبغة الأكسجين. إنه الجزء الأكثر حيوية للحفاظ على الحياة لأنه يعمل في نقل الأكسجين وكذلك ثاني أكسيد الكربون في جميع أنحاء الجسم.

يعمل الميوغلوبين خلايا العضلات فقط ، عن طريق تلقي الأكسجين من كرات الدم الحمراء ونقله إلى عضية ميتوكوندريا من خلايا العضلات. بعد ذلك ، يتم استخدام هذا الأكسجين للتنفس الخلوي لتوليد الطاقة. في هذه المقالة ، سننظر في النقاط الرائعة التي تميز الهيموغلوبين والميوغلوبين.


ما هو الهيموجلوبين

الهيموغلوبين عبارة عن بروتين كروي متعدد الوحدات له هيكل رباعي. وهي تتألف من وحدتين α ووحدتين فرعيتين مرتبة في هيكل رباعي السطوح. الهيموغلوبين هو بروتين معدني يحتوي على الحديد. ترتبط كل واحدة من الوحدات الفرعية الأربعة للبروتينات الكروية بمجموعة هيم اصطناعية غير بروتينية ، والتي ترتبط بجزيء أكسجين واحد. يحدث إنتاج الهيموجلوبين في نخاع العظام. يتم تصنيع بروتينات الغلوبين بواسطة الريبوزومات في العصارة الخلوية. يتم تصنيع جزء هيم في الميتوكوندريا. يتم الاحتفاظ بذرة حديد مشحونة في حلقة البورفيرين عن طريق الارتباط التساهمي للحديد مع أربع ذرات نيتروجين في نفس المستوى. تنتمي ذرات N هذه إلى حلقة الإيميدازول لبقايا الهيستيدين F8 لكل وحدة من وحدات الغلوبين الأربعة. في الهيموجلوبين ، يوجد الحديد على هيئة Fe 2+ ، مما يعطي اللون الأحمر لخلايا الدم الحمراء.

لدى البشر ثلاثة أنواع من الهيموغلوبين: الهيموغلوبين أ ، الهيموغلوبين أ2 والهيموغلوبين F. الهيموغلوبين أ هو النوع الشائع من الهيموجلوبين ، والذي يتم ترميزه بواسطة HBA1, HBA2، و HBB الجينات. تتكون الوحدات الفرعية الأربع للهيموجلوبين A من وحدتين α واثنين من الوحدات الفرعية (α2β2). الهيموغلوبين أ2 والهيموجلوبين F نادرة وتتكون من وحدتين فرعيتين α واثنين ووحدتين فرعيتين α واثنين ، على التوالي. عند الرضع ، يكون نوع الهيموجلوبين هو Hb F (α2γ2).

نظرًا لأن جزيء الهيموجلوبين يتكون من أربع وحدات فرعية ، فيمكنه الارتباط بأربعة جزيئات أكسجين. وبالتالي ، يوجد الهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء ، باعتباره ناقل الأكسجين في الدم. نظرًا لوجود أربع وحدات فرعية في الهيكل ، يزداد ارتباط الأكسجين حيث يرتبط جزيء الأكسجين الأول بمجموعة الدم الأولى. يتم تحديد هذه العملية على أنها ارتباط تعاوني للأكسجين. يشكل الهيموغلوبين 96٪ من الوزن الجاف لكرات الدم الحمراء. يرتبط بعض ثاني أكسيد الكربون أيضًا بالهيموجلوبين للانتقال من الأنسجة إلى الرئتين. 80٪ من ثاني أكسيد الكربون ينتقل عبر البلازما. يظهر هيكل الهيموغلوبين في شكل 1.

الشكل 1: هيكل الهيموغلوبين

وظيفة الهيموجلوبين


يكشف الباحثون عن أصول الهيموجلوبين المعقد عن طريق إحياء البروتينات القديمة

أنبوب اختبار بهيموجلوبين أسلاف مُنقى ، أعيد تكوينه كما كان موجودًا منذ أكثر من 400 مليون سنة. الائتمان: G. Hochberg.

يتم تنفيذ معظم العمليات البيولوجية بواسطة مجمعات من بروتينات متعددة تعمل معًا للقيام ببعض الوظائف. كيف يمكن أن تتطور هذه الهياكل المعقدة هو أحد الألغاز العظيمة في علم الأحياء الحديث ، لأنها تلتصق ببعضها بشكل عام باستخدام واجهات جزيئية متقنة ، والأشكال الوسيطة التي نشأت من خلالها ضاعت دون أثر.

الآن ، كشف فريق دولي من الباحثين بقيادة الأستاذ جوزيف ثورنتون ، الأستاذ بجامعة شيكاغو ، وطالب الدراسات العليا آرفيند بيلاي ، أن التعقيد يمكن أن يتطور من خلال آليات بسيطة بشكل مدهش. حددت المجموعة "الحلقة المفقودة" التطورية التي تطورت من خلالها الهيموجلوبين - مركب البروتين الأساسي المكون من أربعة أجزاء والذي ينقل الأكسجين في دم جميع الحيوانات الفقارية تقريبًا - من سلائف بسيطة. ووجدوا أن الأمر استغرق طفرتين فقط منذ أكثر من 400 مليون سنة لتحفيز ظهور بنية ووظيفة الهيموجلوبين الحديثة.

الدراسة ، "أصل التعقيد في تطور الهيموغلوبين ،" سيتم نشرها على الإنترنت في المجلة طبيعة سجية في 20 مايو ، يضم الفريق أيضًا علماء من جامعة تكساس إيه آند إم ، وجامعة نبراسكا لينكولن ، وجامعة أكسفورد (المملكة المتحدة).

كل جزيء هيموجلوبين عبارة عن مركب بروتيني مكون من أربعة أجزاء يتكون من نسختين من كل من بروتينين مختلفين ، لكن البروتينات الأكثر ارتباطًا بهما لا تشكل معقدات على الإطلاق. كانت إستراتيجية الفريق ، التي كانت رائدة في مختبر ثورنتون على مدى العقدين الماضيين ، نوعًا من السفر عبر الزمن الجزيئي: استخدام الأساليب الإحصائية والكيميائية الحيوية لإعادة بناء البروتينات القديمة وتوصيفها تجريبيًا قبل وأثناء وبعد تطور الأشكال الأولى للهيموجلوبين. سمح لهم ذلك بتحديد الحلقة المفقودة أثناء تطور الهيموجلوبين - مركب من جزأين ، يتكون من نسختين من بروتين واحد ، كان موجودًا قبل آخر سلف مشترك للإنسان وأسماك القرش. لم يمتلك هذا المركب القديم المكون من جزأين أيًا من خصائص الهيموجلوبين الحديثة الحرجة التي تسمح له بربط الأكسجين في الرئتين وتوصيله إلى الخلايا البعيدة في الدماغ والعضلات والأنسجة الأخرى.

من خلال إدخال طفرات مختلفة في بروتين الرابط المفقود هذا الذي حدث خلال الفترة التاريخية التالية ، وجدوا أن طفرتين فقط على سطح البروتين تسببا في تكوين المركب المكون من أربعة أجزاء ونقل التغييرات الحرجة في وظيفة الارتباط بالأكسجين.

إن النظرة التقليدية لتطور التعقيد البيولوجي - التي اقترحها لأول مرة تشارلز داروين والتي وضعها ريتشارد دوكينز مؤخرًا - هي أن التعقيد يزداد تدريجيًا عبر رحلة طويلة من الطفرات العديدة ، كل منها مفضل بالانتقاء الطبيعي لأنه يتسبب في تحسينات صغيرة في الوظيفة. واللياقة البدنية. يُظهر البحث الجديد أنه على المستوى الجزيئي على الأقل ، يمكن إنشاء أشكال معقدة جديدة بسرعة كبيرة.

قال ثورنتون: "لقد ذهلنا عندما رأينا أن مثل هذه الآلية البسيطة يمكن أن تمنح مثل هذه الخصائص المعقدة". "هذا يشير إلى أن القفزات في التعقيد يمكن أن تحدث فجأة وحتى عن طريق الصدفة أثناء التطور ، مما ينتج عنه كيانات جزيئية جديدة تصبح في النهاية ضرورية لبيولوجيتنا."

بدأ المشروع عندما اقترب بيلاي ، وهو طالب دراسات عليا في قسم البيئة والتطور ، من ثورنتون وجورج هوشبيرج ، دكتوراه ، باحث ما بعد الدكتوراه في مختبره ، بفكرة أن الهيموغلوبين يمكن أن يكون حالة اختبار لمعرفة مدى تعقيد الجزيئات تطورت عبر التاريخ.

قال بيلاي: "لقد تمت دراسة بنية ووظيفة الهيموغلوبين أكثر من أي جزيء آخر على الأرجح". "ولكن لم يُعرف أي شيء عن كيفية نشأته أثناء التطور. إنه نموذج رائع لأن مكونات الهيموغلوبين هي جزء من عائلة بروتين أكبر حيث لا يشكل الأقارب الأقرب معقدات ولكنهم يعملون في عزلة. ويمكن إعادة بناء تاريخهم من تسلسل نسلها الحديث ، وهناك أدوات معملية رائعة لوصف خصائصها ".

قال ثورنتون إن فكرة بيلاي كانت "رائعة ، وقد ألهمت قدرًا هائلاً من العمل التجريبي من قبل آرفيند وبقية الفريق." تعود التكهنات حول كيفية تطور الهيموجلوبين إلى 60 عامًا على الأقل إلى لينوس بولينج وماكس بيروتز ، الآباء المؤسسين للكيمياء الحيوية للبروتين ، ولكن حتى الآن لم تكن هناك طريقة لدراسة المشكلة تجريبيًا.

أظهر تحليل الهياكل الذرية للبروتينات القديمة كيف استفادت الطفرتان من المزيد من الميزات القديمة لتجميع المركب الوسيط المكون من جزأين في مجمع مكون من أربعة أجزاء. أدخلت الطفرات تغييرين على سطح البروتين مما سمح له بالارتباط بإحكام بسطح البروتين الآخر ، والذي ظل دون تغيير أثناء تجنيده في التفاعل الجديد. كما أن الأجزاء القديمة الأخرى من السطحين قد التصقت ببعضها البعض ببساطة عن طريق الصدفة ، مما أضاف قوة إضافية للتفاعل الذي أحدثته الطفرتان الجديدتان. وأشار ثورنتون إلى أن هذه العناصر القديمة ، وحتى المركب المكون من جزأين ، يجب أن تكون موجودة بالصدفة ، وليس لأنها عززت البنية أو الوظيفة النهائية للبروتين ، لأنها تطورت قبل ظهور تلك الخصائص.

ربما كانت النتيجة الأكثر إثارة للدهشة هي أن الطفرتين الحرجتين ، من خلال تحفيز تكوين البنية المكونة من أربعة أجزاء ، تسببت أيضًا في إحداث تغييرات حرجة في وظائف الارتباط بالأكسجين في المجمع. يمكن للهيموجلوبين أن يؤدي وظيفته الفسيولوجية لأن تقاربه للأكسجين مرتفع بما يكفي لربط الأكسجين في الرئتين ، ولكنه منخفض بما يكفي لإطلاقه في الأنسجة في أماكن أخرى من الجسم. كما أنه يربط الأكسجين بشكل تعاوني: عندما يأخذ أحد المكونات الأربعة جزيءًا من الأكسجين ، تميل المكونات الأخرى إلى فعل الشيء نفسه - وهذا يحدث في الاتجاه المعاكس أيضًا - وبالتالي يصبح المجمع بأكمله أكثر فاعلية في تجنيد الأكسجين وإطلاقه في الأماكن الصحيحة.

سلائف الهيموغلوبين القديمة - بما في ذلك الحلقة المفقودة المعقدة المكونة من جزأين - مرتبطة بالأكسجين بإحكام شديد ولم تكن متعاونة ، لذلك لم يكن بإمكانها أداء وظيفة تبادل الأكسجين بشكل فعال. وجد الباحثون أن الطفرتين الرئيسيتين لم تمنحا البنية المكونة من أربعة أجزاء فحسب ، بل أعطتا أيضًا خصائص ارتباط الهيموغلوبين بالأكسجين الحرجة. على الرغم من أن الطفرات تحدث في جزء من سطح البروتين الذي يجمع المركب معًا - وليس في موقع ارتباطه بالأكسجين - فإن المنطقتين متصلتان بسلسلة قديمة من الأحماض الأمينية الموجودة في جميع أعضاء عائلة بروتين الغلوبين. عندما يتجمع المركب المكون من أربعة أجزاء ، يتحرك هذا الخيط ، ويعاد تشكيل موقع الارتباط بالأكسجين بطريقة تجعله يربط الأكسجين بشكل غير محكم. وعندما يقوم أحد مكونات مركب الهيموجلوبين بربط الأكسجين ، فإن الخيط يتحرك للخلف ، ويعيد تشكيل السطح الذي يربط البروتينات المجاورة معًا ، مما يسمح للجار بالتحسن في ربط الأكسجين أيضًا. وبهذه الطريقة ، ظهرت الخصائص الوظيفية المعقدة كأثر جانبي فوري عندما تطورت قدرة الهيموجلوبين على التجمع لأول مرة.

قال ثورنتون: "تخيل لو لم تحدث هاتان الطفرتان مطلقًا ، أو إذا لم تكن السمات الهيكلية التي استفادا منها في مكانها في ذلك الوقت". "الهيموغلوبين كما نعرفه لم يكن ليتطور ، وكذلك العديد من الابتكارات اللاحقة التي تعتمد على النقل الفعال للأكسجين ، مثل التمثيل الغذائي السريع والقدرة على النمو بشكل أكبر بكثير والتحرك بشكل أسرع بكثير من أسلافنا البحريين القدماء."

سيتم إصدار الدراسة في 20 مايو 2020 ، بتاريخ طبيعة سجية الموقع الإلكتروني ويوم 28 مايو في العدد المطبوع للمجلة. المؤلفون المشاركون إلى جانب بيلاي وهوتشبيرج وثورنتون هم طالب الدراسات العليا بجامعة شيكاغو كارلوس كورتيز روميرو ويانغ ليو وآرثر لاجانوفسكي من جامعة تكساس إيه آند إم وأنتوني سينور وجاي إف ستورتس من جامعة نبراسكا لينكولن وشين تشاندلر وجوستين. من جامعة أكسفورد (المملكة المتحدة).


MedallionNet ™ أفضل شبكة Wi-Fi في البحر & # 8211 A CLUE!

ماذا عن الأشخاص المعزولين في البحر؟ كثير منهم من كبار السن ، وكثير منهم يعانون من ظروف صحية سابقة ، وكثير منهم أصيبوا بالأنفلونزا مما جعلهم أكثر عرضة للإصابة بالإنفلونزا هذا الموسم & # 8217s. هل عانوا من داء الميكروويف؟ https://doctormurray.com/does-the-flu-shot-increase-covid-19-risk/


ما هو الهيموجلوبين ، وهل يجب أن تقلق من وجوده في دمك؟

إذا كنت تحب التنفس والبقاء على قيد الحياة ، فيجب أن تكون مغرمًا جدًا بالهيموجلوبين. هذا المركب الحامل للحديد هو علم الأحياء وحامل الأكسجين المعين # 8217s.

اعتمادات الصورة مرتضى الموسوي / فليكر.

مع استثناءات قليلة جدًا ، الدم هو قرمزي مميز ومكثف. ينبعث اللون من المستويات العالية من الهيموجلوبين (مكتوب أيضًا & # 8216 هيموجلوبين & # 8217) في كريات الدم الحمراء ، خلايا الدم الحمراء. على الرغم من أن هذا يبدو وكأنه نوع خيالي من العفريت ، إلا أنه في الواقع بروتين معدني. ويجب أن نكون شاكرين جدًا لوجود & # 8217s هناك! يمكن القول إن الحيوانات بحجمنا لن تكون ممكنة بدون الهيموجلوبين.

تسليم مهم

تتكون خلايا الدم الحمراء لديك من 96٪ تقريبًا من الهيموجلوبين بالوزن الجاف ، وحوالي 35٪ عندما تكون رطبة. يجب أن يكون هذا المحتوى المرتفع للغاية أول مؤشر لنا على مدى أهمية البروتين لكائناتنا. إذن ماذا تفعل بالضبط؟ حسنًا ، في جوهرها ، تعمل كمورد للوقود في الجسم. تتأكد الخلايا المحملة بالهيموغلوبين من وجود كمية كافية من الأكسجين تصل إلى أنسجة الجسم لتتمكن من توليد الطاقة (التنفس).

الهيموغلوبين هو الجسم و # 8217s الناقل الأوكسجين المعين. يمكن لكل جزيء منه & # 8212 على الأقل ، من الإصدار الذي يستخدمه جسم الإنسان & # 8212 أن يرتبط بأربعة جزيئات أكسجين ويتركها بسرعة عند الحاجة. في حين أن الدم يمكن أن يحمل بشكل طبيعي بعض الأكسجين المذاب في بلازماه ، فإن الهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء لدينا يزيد من قدرتها على حمل الأكسجين سبعين ضعفًا. وهو أمر جيد جدا بالنسبة لنا.

على الرغم من أن وظيفتها الرئيسية هي نقل الأكسجين ذهابًا وإيابًا ، إلا أن هذا ليس الغاز الوحيد الذي يمكنه حمله. يشارك الهيموغلوبين أيضًا في تنظيف & # 8216exhaust & # 8217 من الخلايا ، ويحمل حوالي 25٪ من ثاني أكسيد الكربون.2 التي تنتجها خلايانا ، وتنقل أكسيد النيتريك (NO) حول الجسم.

ما هو بالضبط؟

مثل جميع البروتينات الأخرى ، الهيموجلوبين عبارة عن هيكل ثلاثي الأبعاد تم إنشاؤه من عدة أحماض أمينية مرتبطة ببعضها البعض ، ثم تلتف حول نفسها. يصنع مصطلح الهيموجلوبين إيماءة مباشرة للجزيء وشكل # 8217s من الكلمة اللاتينية الجذرية & # 8216globus & # 8217 (التي تعني الكرة). في حين أن السلالات المختلفة يمكن أن تستخدم بروتينات الهيم / غلوبين (التي هي اسم العائلة الأوسع لهذه البروتينات) مع هياكل مختلفة ، فإن النوع الذي يستخدمه البشر والثدييات يتكون من أربع مجموعات فرعية تسمى & # 8216 بروتينات كروية & # 8217. تُعرف الطريقة الخاصة التي ترتبط بها هذه العناصر معًا بنمط طية غلوبين وتُرى على نطاق واسع في عائلة الهيم / الغلوبين.

الشيء الذي يجعل الهيموجلوبين مهمًا للغاية هو أيون الحديد (ذرة) الموجود في منتصف هذه الأقسام الفرعية الأربعة. هذه هي المنطقة المحددة حيث O2 ترتبط الجزيئات بشكل عكسي بالبروتين ، ليتم حملها بعيدًا. يتم لحام ذرة الحديد هذه ، بدورها ، بالبروتين من خلال أربع روابط تساهمية مع ذرات النيتروجين. اعتمادًا على التكافؤ الدقيق لذرة الحديد هذه ، سواء كانت حديدية أو حديدية ، سيكون البروتين قادرًا على ربط مركبات الأكسجين. & # 8220Ferric & # 8221 حديد أو حديد (II) يمكنه ربطه ، بينما & # 8216 حديدي & # 8217 حديد ، حديد (III) ، لا يمكنه ذلك. عندما لا تكون قيد الاستخدام ، ترتبط ذرة الحديد هذه بجزيء الماء كعنصر نائب.

من ناحية أخرى ، يرتبط ثاني أكسيد الكربون بمناطق أخرى من بروتينات الهيم التي تشكل جزيء الهيموجلوبين.

ماذا يحدث عندما لا يعمل & # 8217t؟

عادة ما يكون تفاعل الهيموجلوبين والقدرة على الارتباط بقائمة طويلة من المركبات هو قوته الرئيسية ، ولكن في الغالب لأنه يمكن أيضًا فك ارتباط هذه الجزيئات بسهولة. أحد الغازات التي ترمي مفتاح الربط في هذا النهج هو أول أكسيد الكربون: غاز عديم اللون والرائحة ومميت للغاية.

تكمن المشكلة في أول أكسيد الكربون هذا في أنه بمجرد ارتباطه بالهيموغلوبين ، فإنه يشكل الكربوكسي هيموغلوبين. هذا المركب يجعل الرابطة بين الخلية والأكسجين أكثر استقرارًا ، وبالتالي يصعب تفكيكها لاحقًا. بالنسبة للمبتدئين ، هذا يعني أن أي خلية دم حمراء واجهت جزيء أول أكسيد الكربون لديها قدرتها على نقل الأكسجين بشكل كبير (إن لم يكن بالكامل). ثانيًا ، ينتج عن التفاعل بين هذين الأمرين إطلاق الجذور الحرة للميتوكوندريا. هذه تسبب الإجهاد التأكسدي ، والذي يمكن أن يكون المحرك الرئيسي للشيخوخة ، وكذلك يجذب الكريات البيض (خلايا الدم البيضاء) إلى المنطقة.

تشمل بعض تأثيرات التسمم بأول أكسيد الكربون ، على المستوى البيولوجي ، تلف الخلايا البطانية (تلك التي تتكون منها الأغشية والأوعية الدموية) ، وأبرزها تلف الأوعية الدموية للدماغ ، و بيروكسيد الدهون (تلف الخلايا الكيميائية) ) من أغشية المخ. نظرًا لأن الكاربوكسي هيموغلوبين أحمر فاتح جدًا ، يمكن أن يتخذ جلد ضحايا التسمم بأول أكسيد الكربون لونًا ورديًا أو أرجوانيًا. لا يتطلب الأمر سوى تركيزات حوالي 0.1٪ في المحيط للتسبب في فقدان الوعي وربما الموت.

أول أكسيد الكربون هو نتاج حرق غير كامل. هو & # 8217s الأكثر شيوعًا في الدخان الناتج عن الحرائق المنخفضة الاحتراق أو المشتعلة. أي حريق لا يمكنه الوصول إلى نفس القدر من الأكسجين الذي يريده بشكل مثالي سينتج كمية من ثاني أكسيد الكربون. ينتج أول أكسيد الكربون هذا أيضًا في السجائر وهو أحد الأسباب الرئيسية للشعور بضيق التنفس بعد الدخان. يمكن حجب ما يصل إلى 20٪ من جميع مواقع الارتباط بالأكسجين بواسطة ثاني أكسيد الكربون لدى المدخنين الشرهين.

اعتمادات الصورة ZEISS Microscopy / Flickr.

ومن المفارقات أن العملية التي يتم من خلالها إعادة تدوير الهيموجلوبين في طحالنا هي المصدر الطبيعي الوحيد لأول أكسيد الكربون في جسم الإنسان ، وهي مسؤولة عن المستويات الأساسية لهذا الغاز الموجودة في مجرى الدم. تعيش كل خلية دم حمراء صحية لحوالي 120 يومًا قبل إعادة تدويرها.

السيانيد (CN-) ، أول أكسيد الكبريت (SO) ، الكبريتيد (S.2-) وكبريتيد الهيدروجين (H2S) تحب المجموعات أيضًا الارتباط بالهيموجلوبين وعدم تركها ، مما يجعلها شديدة السمية بالنسبة لنا. تجنب استنشاقها بأي ثمن.

عدد قليل جدًا من خلايا الدم الحمراء & # 8212 ، وبالتالي ، فإن الهيموجلوبين غير الكافي لنقل الغازات حول & # 8212 يُعرف باسم & # 8216anemia & # 8217. فقر الدم هو أكثر أمراض الدم شيوعًا في الولايات المتحدة ، حيث يصيب حوالي 6٪ من السكان. بعبارات عامة للغاية ، ينتج عن فقدان الدم ، أو عدم القدرة على إنتاج ما يكفي من خلايا الدم الحمراء ، أو بسبب ظروف تؤدي إلى فقدان سريع لهذه الخلايا ، على الرغم من أن بعض الحالات ناجمة عن الوراثة.

النساء وكبار السن والأشخاص الذين يعانون من ظروف طويلة الأمد هم أكثر عرضة للإصابة بفقر الدم. الشيخوخة والحالات الطبية المزمنة يمكن أن تسبب فقر الدم عن طريق الإضرار بقدرة الجسم على إنتاج وإعادة تدوير الهيموجلوبين النساء أكثر عرضة للإصابة بفقر الدم الناجم عن نقص الحديد بسبب فقدان الدم المرتبط بالدورة الشهرية.

تشمل أعراض فقر الدم الدوخة ، أو الشعور وكأنك على وشك الإغماء ، والصداع ، وأنماط ضربات القلب غير العادية ، وضيق التنفس ، وبرودة اليدين والقدمين ، والتعب ، وآلام الضعف الجسدي في الصدر ، والبطن ، والعظام ، أو المفاصل ، أو الانتفاخ. يكون أيضًا من الأعراض.

أي بدائل؟

يعطي الهيموغلوبين المؤكسج الدم في شراييننا لونه القرمزي.الدم غير المؤكسج الذي يتدفق عائدًا إلى القلب والرئتين يكون لونه أغمق ، على الرغم من أن الأوردة التي تحمله تظهر غالبًا باللون الأرجواني أو الأزرق. أحد المركبات ذات الصلة المعروفة باسم الميوجلوبين هو السبب في أن عضلاتنا أو عضلات اللحوم الحمراء حمراء لامعة ولكن أيضًا رمادية بعض الشيء. يعمل الميوغلوبين إلى حد كبير مثل الهيموغلوبين مع اختلاف أنه & # 8217s لا يقصد منه حمل الأكسجين ، بل الاحتفاظ به مخزناً للاستخدام. من الناحية الهيكلية ، يحتوي الميوغلوبين على موقع ربط واحد فقط (يمكن أن يحتوي على أكسجين أقل من الهيموغلوبين) ولكن الرابطة أكثر استقرارًا.

ولكن إذا كنت ترغب في الحصول على دم أزرق كامل ، يمكنك الذهاب إلى الهيموسيانين. هذا هو ثاني أكثر الجزيئات شيوعًا المستخدمة لنقل الأكسجين في الدم بعد الهيموجلوبين ، ويمكن رؤيته في العديد من الرخويات أو الأنثروبود. إنه يحل محل مجموعات الحديد الهيم للمجموعات الحاملة للنحاس ، ويتحول إلى اللون الأزرق الغني جدًا عندما يتأكسج.

إذا كنت ترغب في اختيار اللون الوردي أو البنفسجي ، فجرّب الهيمريثرين بدلاً من ذلك. إنه ليس مركبًا شائعًا جدًا ، يستخدمه حفنة من الأنواع ، وخاصة الفقاريات البحرية وعدد قليل من الديدان (الدودة الحلزونية). إنه يبرز عندما يصبح واضحًا عندما لا يكون مؤكسجًا.

ومع ذلك ، فإن ما تحب الحلقيات استخدامه هو الهيمريثرين والإريثروكورين. هم & # 8217re متشابهة إلى حد كبير في الهيكل ولكن مع مجموعات هيم مختلفة بشكل كبير. يظهر الهيمريثرين باللون الأحمر عندما يتأكسج ويظهر باللون الأخضر عندما لا يكون. يعتبر الإريثروكورين شائعًا في ديدان الأرض ويتميز بأنه جزيء ضخم ، يحتوي على ما يصل إلى مئات الأقسام الفرعية لبروتين الهيم ومواقع ربط أيون الحديد.

أخيرًا ، تم العثور على استخدام أكثر غرابة لبروتينات الهيم في النباتات البقولية مثل الفاصوليا. إنهم يستخدمون ليغيموغلوبين لسحب الأكسجين بعيدًا عن البكتيريا المثبتة للنيتروجين حول جذورهم ، والأكسجين هنا يضعف عملية تقليل غاز النيتروجين إلى نيتروجين ، وهو عنصر غذائي رئيسي لجميع الحياة النباتية ويفرض سقفًا على قدرتها على النمو.


هل يرتبط الهيموغلوبين بالأكسجين مثل الامتزاز - علم الأحياء

كيمياء الهيموجلوبين والميوجلوبين

في وقت أو آخر ، اختبر الجميع الإحساس اللحظي بضرورة التوقف ، والتقاط أنفاسه ، ومثل حتى وقت كافٍ.2 يمكن أن تمتصه الرئتان وتنتقل عبر مجرى الدم. تخيل كيف ستكون الحياة إذا كان علينا الاعتماد فقط على رئتينا والماء في دمائنا لنقل الأكسجين عبر أجسامنا.

ا2 قابل للذوبان بشكل هامشي فقط (& lt 0.0001 م) في بلازما الدم عند درجة الحموضة الفسيولوجية. إذا كان علينا الاعتماد على الأكسجين المذاب في الدم كمصدر للأكسجين ، فسنحصل على 1٪ تقريبًا من الأكسجين الذي اعتدنا عليه. (ضع في اعتبارك كيف ستكون الحياة إذا كانت كمية الأكسجين التي تلقيتها تعادل نفسًا واحدًا فقط كل 5 دقائق ، بدلاً من نفس واحد كل 3 ثوانٍ.) آلية لنقل الأكسجين بنشاط عبر النظام. يحتوي مجرى الدم لدينا على حوالي 150 جم / لتر من البروتين المعروف باسم الهيموغلوبين (Hb) ، وهو فعال للغاية كحامل للأكسجين لدرجة أن تركيز O2 في مجرى الدم يصل إلى 0.01 م نفس تركيز الهواء. بمجرد Hb-O2 يصل المركب إلى الأنسجة التي تستهلك الأكسجين ، O2 يتم نقل الجزيئات إلى بروتين آخر الميوغلوبين (ميغابايت) الذي ينقل الأكسجين عبر الأنسجة العضلية.

الموقع الذي يرتبط فيه الأكسجين بكل من الهيموغلوبين والميوغلوبين هو الهيم هو مبين في الشكل أدناه.

في وسط الهيم توجد ذرة Fe (II). أربعة من ستة مواقع التنسيق حول هذه الذرة تحتلها ذرات النيتروجين من مستو البورفيرين حلقة. يشغل موقع التنسيق الخامس ذرة نيتروجين من سلسلة جانبية هيستيدين على أحد الأحماض الأمينية في البروتين. موقع التنسيق الأخير متاح لربط O2 مركب. وبالتالي فإن الهيم هو الجزء الحامل للأكسجين من جزيئات الهيموغلوبين والميوغلوبين. هذا يطرح السؤال التالي: ما هي وظيفة البروتين الكروي أو جزء & quotglobin & quot من هذه الجزيئات؟

تشير بنية الميوجلوبين إلى أن مجموعة الهيم الحاملة للأكسجين مدفونة داخل جزء البروتين من هذا الجزيء ، مما يمنع أزواج مجموعة الهيمز من الاقتراب من بعضها. هذا مهم ، لأن هذه البروتينات تحتاج إلى ربط O2 بشكل قابل للانعكاس ولا يستطيع Fe (II) الهيم ، بمفرده ، القيام بذلك. عندما لا يكون هناك غلوبين لحماية الهيم ، فإنه يتفاعل مع الأكسجين لتكوين ذرة Fe (III) مؤكسدة بدلاً من Fe (II) -O2 مركب.

يتكون الهيموغلوبين من أربع سلاسل بروتينية ، كل منها بحجم جزيء الميوغلوبين ، والتي تنثني لتعطي هيكلًا يشبه إلى حد بعيد الميوغلوبين. وبالتالي ، يحتوي الهيموغلوبين على أربع مجموعات منفصلة من الهيم يمكنها ربط جزيء O2. على الرغم من أن المسافة بين ذرات الحديد للنصيف المجاورة في الهيموجلوبين كبيرة جدًا بين 250 و 370 نانومتر ، فإن فعل ربط O2 يؤدي الجزيء الموجود في أحد الأطراف الأربعة في الهيموجلوبين إلى زيادة ملحوظة في ألفة O2 ملزمة في الحواف الأخرى.

هذه تفاعل تعاوني بين مواقع الارتباط المختلفة يجعل الهيموجلوبين بروتينًا جيدًا لنقل الأكسجين بشكل غير عادي لأنه يمكّن الجزيء من التقاط أكبر قدر ممكن من الأكسجين بمجرد وصول الضغط الجزئي لهذا الغاز إلى مستوى عتبة معين ، ومن ثم إعطاء أكبر قدر ممكن من الأكسجين عندما الضغط الجزئي لـ O2 ينخفض ​​بشكل ملحوظ أقل من هذا المستوى العتبة. الهيمان متباعدتان جدًا بحيث لا يمكن التفاعل بشكل مباشر. لكن التغييرات التي تحدث في هيكل الغلوبين الذي يحيط بالهيم عندما يلتقط O2 جزيء ينتقل ميكانيكيا إلى الكرياتين الأخرى في هذا البروتين. تحمل هذه التغييرات الإشارة التي تسهل كسب أو خسارة O2 جزيء من نصفي الأخرى.

غالبًا ما تنقل رسومات تراكيب البروتينات انطباعًا عن بنية ثابتة وصلبة ، يتم فيها تثبيت السلاسل الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية الفردية في موضعها. لا شيء يمكن أن يكون أبعد عن الحقيقة. التغييرات التي تحدث في بنية الهيموغلوبين عندما يرتبط الأكسجين بالحواشي كبيرة جدًا لدرجة أن بلورات الهيموغلوبين غير المؤكسج تتحطم عند تعرضها للأكسجين. يمكن الحصول على مزيد من الأدلة على مرونة البروتينات من خلال ملاحظة أنه لا يوجد مسار في الهياكل البلورية للميوجلوبين والهيموجلوبين الذي على طوله O2 يمكن أن ينتقل الجزيء للوصول إلى مجموعة الهيم. تشير حقيقة أن هذه البروتينات تربط الأكسجين بشكل عكسي إلى أنه يجب أن تخضع لتغييرات بسيطة في تغييرات شكلها التي تم تسميتها حركات التنفس. التي تفتح ثم تغلق المسار الذي على طوله O2 الجزيء ينتقل عندما يدخل البروتين. تشير المحاكاة الحاسوبية للحركة داخل البروتينات إلى أن الجزء الداخلي من البروتين له & quot؛ ميوعة & quot؛ مهم & quot؛ مع مجموعات تتحرك داخل البروتين بقدر 20 نانومتر.


إدسال ، جى تى. الهيموجلوبين وأصول مفهوم التباين. تغذيها. بروك. 39, 226–235 ( 1980).

بور ، سي ، هاسيلباخ ، ك. & amp Krogh، A. Über einen in biologischen Beziehung wichtigen Einfluss، den die Kohlen-sauerspannung des Blutes auf dessen Sauerstoffbindung übt. سكاند. قوس. فيسيول. 15, 401– 412 (1904).

Adair، GS دراسة نقدية للطريقة المباشرة لقياس الضغط الاسموزي للهيموجلوبين. بروك. R. Soc. سر لندن. أ, 108 أ, 627– 637 (1925).

Pauling، L. توازن الأكسجين في الهيموجلوبين وتفسيره البنيوي. بروك. ناتل. أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 21, 186– 191 (1935).

Pauling ، L. ، Itano ، H.A ، Singer ، S.J. & أمبير ؛ ويلز ، آي سي. فقر الدم المنجلي: مرض جزيئي. علم 110 , 543–548 (1949).

Perutz، M.F، Bolton، W.، Diamond، R.، Muirhead، H. & amp Watson، H. فحص بالأشعة السينية لانخفاض نسبة الهيموجلوبين في الحصان. طبيعة سجية 203, 687– 690 (1964).

Monod، J.، Wyman، J. & amp Changeux، J.-P. حول طبيعة التحولات الخيفية: نموذج معقول. جيه مول. بيول. 12, 88– 118 (1965).

Koshland ، D.E. ، Nemethy ، G. & amp Filmer ، D. مقارنة بيانات الربط التجريبية والنماذج النظرية في البروتينات التي تحتوي على وحدات فرعية. الكيمياء الحيوية 5, 365–385 (1966).

بيروتز ، م. الكيمياء التجسيمية للتأثيرات التعاونية في الهيموجلوبين. طبيعة سجية 228, 726–739 (1970).

Perutz ، M.F. ، Wilkinson ، AJ. ، Paoli ، M. & amp Dodson ، G.G. إعادة النظر في الكيمياء الفراغية للتأثيرات التعاونية في الهيموغلوبين. آن. القس بيوفيس. بيومول. هيكل. 27, 1– 34 (1998).

رودجرز ، دي ، كريبو ، آر إتش وأمب إدلشتاين ، إس جي. التزاوج والأقطاب من 14 ضفيرة في ألياف الهيموجلوبين المنجلية. بروك. ناتل. أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 84, 6157–6161 (1987).

إيتون ، دبليو إيه وأمب هوفريشتر ، جي بلمرة هيموجلوبين الخلايا المنجلية. حال. حماية. تشيم. 40, 63– 279 (1990).

إدلشتاين ، إس جيه. تمديدات النموذج الخيفي للهيموجلوبين. طبيعة سجية 230, 224–227 (1971).

Szabo، A. & amp Karplus، M. نموذج رياضي لعلاقات التركيب - الوظيفة في الهيموجلوبين. جيه مول. بيول. 72: 163–197 (1972).

Imai، K. يصف نموذج Monod-Wyman-Changeux allosteric أكسجة الهيموجلوبين بمعامل واحد قابل للتعديل. جيه مول. بيول. 167 , 741–749 (1983).

شولمان ، RG ، هوبفيلد ، ج. & amp Ogawa، S. التفسير الخيفي لخصائص الهيموجلوبين. ربع. القس بيوفيس. 8, 325– 420 (1975).

بيروتز ، م. آليات التعاون والتنظيم الخيفي في البروتينات. ربع. القس بيوفيس. 22, 139–236 (1989).

سميث ، ف. & amp Ackers، G.K. الدقة التجريبية للطاقات الحرة التعاونية لحالات الربط العشر للهيموجلوبين البشري. بروك. ناتل. أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 82, 5347– 5351 (1985).

Sawicki، C.A & amp Gibson، Q.H. تمت دراسة التغيرات التوافقية الرباعية في الهيموجلوبين البشري عن طريق التحليل الضوئي بالليزر للكاربوكسي هيموجلوبين. J. بيول. تشيم. 251, 1533–1542 (1976).

Rivetti ، C. ، Mozzarelli ، A. ، Rossi ، GL ، Henry ، ER & amp Eaton ، W. الكيمياء الحيوية 32, 2888– 2906 (1993).

Liddington ، R. ، Derewenda ، Z. ، Dodson ، G.G. & amp Harris، D. يحدد هيكل الحالة T المرتبط للهيموجلوبين أصل الارتباط التعاوني بالأكسجين. طبيعة سجية 331, 725– 728 (1988).

Sun، D.Z.P.، Zou، M.، Ho، NT، & amp Ho، C. مساهمة بقايا الهيستيدل السطحية في سلسلة ألفا في تأثير بوهر على الهيموجلوبين الطبيعي لدى البالغين: أدوار التأثيرات الكهروستاتيكية العالمية. الكيمياء الحيوية 36, 6663–6673 ( 1997).

بتاتي إس ، موزاريللي إيه وأمبير بيروتز إم إف آلية الهيموجلوبين الخيفي: تمزق جسور الملح يرفع ألفة الأكسجين في الهيكل T. جيه مول. بيول. 281, 581–585 (1998).

Shibayama، N.، & amp Saigo، S.. تثبيت الهياكل الرباعية للهيموجلوبين البشري البالغ عن طريق تغليفه في هلام السيليكا الشفاف المسامي. جيه مول. بيول. 251, 203 –209 (1995).

بتاتي. S. & amp Mozzarelli، A. T state hemoglobin يربط الأكسجين بشكل غير متعاون مع التأثيرات الخيفية للبروتونات وهيكسافوسفات الإينوزيتول والكلوريد. J. بيول. تشيم. 272, 32050 –32055 (1997).

أكيرز ، ج. فك الشفرة الجزيئية لخفة الهيموجلوبين. حال. حماية. تشيم. 51, 185–253 ( 1998).

Gill، S.J.، Robert، CH، Coletta، M.، Di Cera، E. & amp Brunori، M. بيوفيز. ج. 50, 747–752 (1986).

Mozzarelli، A.، Rivetti، C.، Rossi، GL، Eaton، W. علوم البروتين. 6, 484–489 (1997).

Shibayama, N., Morimoto, H. & Saigo, S. Asymmetric cynanomet valency hybrid hemoglobin: the issue of valency exchange. الكيمياء الحيوية 37, 6221–6228 (1998).

Gibson, Q.H. The photochemical formation of a quickly reacting form of haemoglobin. بيوتشيم. ي. 71, 293–303 (1959).

Antonini, E. & Brunori, M. Hemoglobin and myoglobin in their reactions with ligands (North-Holland Publishing Co., Amsterdam 1971).

Hopfield, J.J., Shulman, R.G. & Ogawa, S. An allosteric model of hemoglobin: I, kinetics. جيه مول. Biol. 61, 425–443 (1971).

Hofrichter, J., Sommer, J.H., Henry, E.R. & Eaton, W.A. Nanosecond absorption spectroscopy of hemoglobin, elementary processes in kinetic cooperativity. بروك. ناتل. أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 80 , 2235–2239 (1983).

Jackson, T.A., Lim, M. & Anfinrud, P.A. Complex nonexponential relaxation in myoglobin after photodissociation of MbCO: measurement and analysis from 2 ps to 56 μs. تشيم. Phys. 180, 131–140 ( 1994).

Frauenfelder, H., Sligar, S.G. & Wolynes, P.G. The energy landscapes and motions of proteins. علم 254, 1598–1603 ( 1991).

Agmon, N., & Hopfield, J.J. CO binding to heme proteins: a model for barrier height distributions and slow conformational changes. J. كيم. Phys. 79, 2042– 2053 (1983).

Hagen, S.J., Hofrichter, J. & Eaton, W.A. Protein reaction kinetics in a room-temperature glass. علم 269, 959–962 (1996).

Austin, R.H., Beeson, K.W., Eisenstein, L., Frauenfelder, H. & Gunsalus, I.C. Dynamics of ligand binding to myoglobin. الكيمياء الحيوية 14, 5355– 5373 (1975).

Eaton, W.A., Henry, E.R. & Hofrichter, J. Application of linear free energy relations to protein conformational changes: the quaternary structural change of hemoglobin. بروك. ناتل. أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 88, 4472– 4475 (1991).

Henry E.R., Jones, C.M., Hofrichter, J. & Eaton, W.A. Can a two-state MWC allosteric model explain hemoglobin kinetics? الكيمياء الحيوية 36, 6511–6528 (1997).

Perrella, M., Colosimo, A., Benazzi, L., Ripamonti, M. & Rossi-Bernardi, L. What the intermediate compounds in ligand binding to hemoglobin tell about the mechanism of cooperativity. بيوفيز. Chem. 37, 211– 223 (1990).

Dickerson, R.E. & Geis, I. Hemoglobin: structure, function, evolution, and pathology. (Benjamin/Cummings, Menlo Park, California 1983).

Huang Y.W., Doyle M.L. & Ackers G.K. The oxygen-binding intermediates of human hemoglobin: evaluation of their contributions to cooperativity using zinc-containing hybrids. بيوفيز. ي. 71, 2094–2105 (1996).

Doyle, M.L., Holt, J.M. & Ackers, G.K. Effects of NaCl on the linkages between O2 binding and subunit assembly in human hemoglobin: titration of the quaternary enhancement effect. بيوفيز. تشيم. 64, 271 –287 (1997).

Ackers, G.K. The energetics of ligand-linked subunit assembly in hemoglobin require a third allosteric structure. بيوفيز. تشيم. 37, 371–382 (1990).


What's to know about hemoglobin levels?

Hemoglobin is an iron-rich protein in red blood cells. Oxygen entering the lungs attaches to the hemoglobin in the blood, which carries it to the tissues in the body.

When someone has insufficient red blood cells or the ones they have do not work properly, the body is left short of the oxygen it needs to function. This condition is called anemia.

Here, we will look at the role of hemoglobin, and how levels of it in the blood are tested. We also examine the main kinds of anemia in more detail and explore ways to prevent the condition.

Share on Pinterest Hemoglobin is a protein in red blood cells that carries oxygen throughout the body.

Each hemoglobin protein can carry four molecules of oxygen, which are delivered throughout the body by red blood cells. Every one of the body’s billions of cells needs oxygen to repair and maintain itself.

Hemoglobin also plays a role in helping red blood cells obtain their disc-like shape, which helps them move easily through blood vessels.

How are hemoglobin levels tested?

Hemoglobin levels are measured by a blood test. Hemoglobin, or Hb, is usually expressed in grams per deciliter (g/dL) of blood. A low level of hemoglobin in the blood relates directly to a low level of oxygen.

In the United States, anemia is diagnosed if a blood test finds less than 13.5 g/dL in a man or less than 12 g/dL in a woman. In children, normal levels vary according to age.

High hemoglobin levels could be indicative of the rare blood disease, polycythemia. It causes the body to make too many red blood cells, causing the blood to be thicker than usual. This can lead to clots, heart attacks, and strokes. It is a serious lifelong condition that can be fatal if it is not treated.

High hemoglobin can also be caused by dehydration, smoking, or living at high altitudes, or it can be linked to other conditions, such as lung or heart disease.

Low hemoglobin levels usually indicate that a person has anemia. There are several kinds of anemia:

  • Iron-deficiency anemia is the most common type. This form of anemia occurs when a person does not have enough iron in their body, and it cannot make the hemoglobin it needs. Anemia is usually caused by blood loss, but can also be due to poor absorption of iron. This can happen, for example, when someone has had gastric bypass surgery.
  • Pregnancy-related anemia is a kind of iron-deficiency anemia, which occurs because pregnancy and childbirth require a significant amount of iron.
  • Vitamin-deficiency anemia happens when there are low levels of nutrients, such as vitamin B12 or folic acid (also called folate), in the diet. These anemias change the shape of the red blood cells, which makes them less effective.
  • Aplastic anemia is a disorder where blood-forming stem cells in the bone marrow are attacked by the immune system, resulting in fewer red blood cells.
  • Hemolytic anemia can be the result of another condition, or it can be inherited. It occurs when the red blood cells are broken up in the bloodstream or the spleen.
  • Sickle cell anemia is an inherited condition where the hemoglobin protein is abnormal. It means the red blood cells are sickle-shaped and rigid which stops them flowing through small blood vessels.

Anemia can also be caused by other conditions, such as kidney disease and chemotherapy for cancer, which can also affect the body’s ability to make red blood cells.

Newborns have a temporary anemia when they are 6-8 weeks old. This occurs when they run out of the red blood cells they are born with but their bodies have not made new red blood cells. This condition will not affect the baby adversely unless they are sick for some other reason.

Babies can also have anemia from breaking down cells too quickly, which results in yellowing skin, a condition known as jaundice. This often occurs if the mother and baby have incompatible blood types.


Evaluating Hemoglobin Levels

A hemoglobin level is usually measured as a part of a complete blood count (CBC). The results of other lab tests may also help determine the cause of hemoglobin problems.

  • Total RBC count such as MCHC (mean corpuscular hemoglobin concentration), MCH (mean corpuscular hemoglobin), and MCV (mean corpuscular volume) , which measures iron stores in the body

Normal Hemoglobin Ranges

Normal hemoglobin levels vary by age and sex. They're measured in grams per deciliter (g/dL).


شاهد الفيديو: قراءة تحليل الهرمون المنشط للغده الدرقيهTsh (كانون الثاني 2022).