معلومة

الوحدة 4: بنية البروتين - علم الأحياء


  • الوحدة 4.1: بنية البروتين
    تحدد الخصائص الفيزيائية والكيميائية للأحماض الأمينية العشرون المختلفة التي تحدث بشكل طبيعي شكل البروتين وتفاعلاته مع بيئته. كما تحدد بعض التسلسلات القصيرة من الأحماض الأمينية في البروتين مكان تواجد البروتين في الخلية. تتكون البروتينات من مئات إلى آلاف الأحماض الأمينية. كما يمكنك أن تتخيل ، فإن طي البروتين عملية معقدة وهناك العديد من الأشكال المحتملة بسبب العدد الكبير من مجموعات الأحماض الأمينية.
  • الوحدة 4.2: الهيكل الأساسي
    يتكون البروتين من أحماض أمينية مرتبطة بترتيب خطي. يُطلق على هذا المستوى الأساسي من بنية البروتين هيكله الأساسي وينشأ من تكوين روابط الببتيد بين الأحماض الأمينية الفردية. يشار إلى كل حمض أميني في البوليمر الخطي على أنه بقايا. يتم تحديد ترتيب أو تسلسل الأحماض الأمينية من خلال المعلومات المشفرة في جينات الخلية.
  • الوحدة 4.3: الهيكل الثانوي
    قبل مناقشة البنية الثانوية ، من المهم تقدير المرونة التوافقية للبروتينات. يحتوي كل بقايا في بولي ببتيد على ثلاث روابط تربط ذرات السلسلة الرئيسية التي يحتمل أن تكون حرة في الدوران. يصف تشكيل الذرات المشاركة في هذه الروابط البنية الثانوية للبروتين. يشار إلى زاوية الدوران حول الرابطة بزاوية الالتواء. تحدد زاوية الالتواء الاتجاه النسبي لأربع ذرات في الفضاء والزاوية بين مستويين.
  • الوحدة 4.4: البنية الثلاثية واستقرار البروتين
    ينطوي انتشار البروتين على تحويل الحالة الأصلية (المطوية) عالية الترتيب إلى حالة غير مطوية (مشوهة). أثناء عملية التفتح ، لا يتغير الهيكل الأساسي (مثل الروابط التساهمية) للبروتين. عادة ما يكون للحالة المطوية بنية ثلاثية واحدة ومحددة جيدًا وفريدة من نوعها مع جزء كبير من الأحماض الأمينية المدفونة في لب البروتين ، المنعزل من المذيب. ستتعرض جميع سلاسل الأحماض الأمينية الجانبية للمذيب في الحالة غير المطوية.

الوحدة 4: بنية البروتين - علم الأحياء

كما تمت مناقشته سابقًا ، فإن شكل البروتين مهم لوظيفته. لفهم كيفية حصول البروتين على شكله النهائي أو تشكيله ، نحتاج إلى فهم المستويات الأربعة لبنية البروتين: الأولية والثانوية والثالثية والرباعية (الشكل 2).

التسلسل الفريد وعدد الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد هو هيكلها الأساسي. يتم تحديد التسلسل الفريد لكل بروتين في النهاية بواسطة الجين الذي يشفر البروتين. قد يؤدي أي تغيير في تسلسل الجينات إلى إضافة حمض أميني مختلف إلى سلسلة البولي ببتيد ، مما يتسبب في تغيير بنية البروتين ووظيفته. في فقر الدم المنجلي ، تحتوي سلسلة الهيموجلوبين على بديل أحادي للأحماض الأمينية ، مما يتسبب في حدوث تغيير في كل من بنية ووظيفة البروتين. أكثر ما يجب مراعاته هو أن جزيء الهيموجلوبين يتكون من سلسلتين ألفا وسلسلتين بيتا يتكون كل منهما من حوالي 150 من الأحماض الأمينية. لذلك يحتوي الجزيء على حوالي 600 حمض أميني. الاختلاف البنيوي بين جزيء الهيموجلوبين الطبيعي وجزيء الخلية المنجلية - الذي يقلل بشكل كبير من متوسط ​​العمر المتوقع - هو حمض أميني واحد من الـ 600.

الشكل 1. في عينة الدم هذه ، المتخيلة بتكبير 535x باستخدام مجهر المجال الساطع ، تكون الخلايا المنجلية على شكل هلال ، بينما الخلايا الطبيعية على شكل قرص. (الائتمان: تعديل العمل بواسطة بيانات شريط مقياس إد عثمان من مات راسل)

بسبب هذا التغيير في أحد الأحماض الأمينية في السلسلة ، تتخذ خلايا الدم الحمراء عادة شكلها الهلالي أو على شكل قرص ، والتي تسد الشرايين. هذا يمكن أن يؤدي إلى عدد لا يحصى من المشاكل الصحية الخطيرة ، مثل ضيق التنفس ، والدوخة ، والصداع ، وآلام في البطن لأولئك الذين يعانون من هذا المرض.

تؤدي أنماط الطي الناتجة عن التفاعلات بين الأجزاء غير المجموعة R من الأحماض الأمينية إلى ظهور الهيكل الثانوي من البروتين. الأكثر شيوعًا هي هياكل الألواح المطوية ألفا (α) وبيتا (). كلا الهيكلين مثبتان في الشكل بواسطة روابط هيدروجينية. في حلزون ألفا ، تتشكل الروابط بين كل رابع حمض أميني وتسبب تحريفًا في سلسلة الأحماض الأمينية.

في الصفيحة المطوية β ، تتشكل "الطيات" بواسطة رابطة هيدروجينية بين الذرات على العمود الفقري لسلسلة البولي ببتيد. مجموعات R متصلة بالكربون ، وتمتد فوق وتحت طيات الطية. تتم محاذاة الأجزاء المطوية بالتوازي مع بعضها البعض ، وتتشكل الروابط الهيدروجينية بين نفس أزواج الذرات على كل من الأحماض الأمينية المتوافقة. تم العثور على هياكل صفائح α-helix و β مطوية في العديد من البروتينات الكروية والليفية.

يُعرف الهيكل الفريد ثلاثي الأبعاد لعديد الببتيد باسمه الهيكل الثالث. ينتج هذا الهيكل عن تفاعلات كيميائية بين مختلف الأحماض الأمينية ومناطق البولي ببتيد. في المقام الأول ، تخلق التفاعلات بين مجموعات R بنية معقدة ثلاثية الأبعاد من البروتين. قد تكون هناك روابط أيونية تتكون بين مجموعات R على أحماض أمينية مختلفة ، أو رابطة هيدروجينية تتجاوز تلك المشاركة في البنية الثانوية. عندما يحدث طي البروتين ، تكمن مجموعات R الكارهة للماء من الأحماض الأمينية غير القطبية في الجزء الداخلي من البروتين ، بينما تقع مجموعات R المحبة للماء في الخارج. تُعرف الأنواع السابقة من التفاعلات أيضًا باسم التفاعلات الكارهة للماء.

في الطبيعة ، تتكون بعض البروتينات من عدة عديدات ببتيدات ، تُعرف أيضًا بالوحدات الفرعية ، ويشكل تفاعل هذه الوحدات الفرعية هيكل رباعي. تساعد التفاعلات الضعيفة بين الوحدات الفرعية على استقرار الهيكل العام. على سبيل المثال ، الهيموغلوبين عبارة عن مزيج من أربع وحدات فرعية متعددة الببتيد.

لكل بروتين تسلسله وشكله الفريدان المرتبطان ببعضهما البعض من خلال التفاعلات الكيميائية. إذا تعرض البروتين لتغيرات في درجة الحرارة أو درجة الحموضة أو التعرض للمواد الكيميائية ، فقد يتغير هيكل البروتين ويفقد شكله فيما يعرف باسم تمسخ كما نوقش في وقت سابق. غالبًا ما يكون التمسخ قابلاً للانعكاس لأنه يتم الحفاظ على الهيكل الأساسي إذا تمت إزالة عامل تغيير الطبيعة ، مما يسمح للبروتين باستئناف وظيفته. في بعض الأحيان يكون التمسخ لا رجوع فيه ، مما يؤدي إلى فقدان الوظيفة. يمكن رؤية أحد الأمثلة على تمسخ البروتين عندما يتم قلي البيض أو غليه. يتم تغيير طبيعة بروتين الألبومين الموجود في بياض البيض السائل عند وضعه في إناء ساخن ، ويتحول من مادة صافية إلى مادة بيضاء غير شفافة. لا يتم تغيير طبيعة جميع البروتينات في درجات حرارة عالية ، على سبيل المثال ، البكتيريا التي تعيش في الينابيع الحارة لديها بروتينات تتكيف لتعمل في درجات الحرارة تلك.

يوضح الشكل 2 المستويات الأربعة لبنية البروتين (الابتدائية والثانوية والثالثية والرباعية).

الشكل 2. يمكن ملاحظة المستويات الأربعة لبنية البروتين في هذه الرسوم التوضيحية. (الائتمان: تعديل العمل من قبل المعهد القومي لبحوث الجينوم البشري)


هذا هو الجزء أ ، تعبير البروتين ، تحت موضوع الوحدة تقنيات البروتين. يحتوي جزء الموضوع هذا على قسمين لمراجعته: البرنامج التعليمي للمحتوى والرسوم المتحركة لأمبير.

انقر على الرابط التالي لزيارة مركز تعلم العلوم الوراثية بجامعة يوتا:

بمجرد وصولك إلى صفحة ويب DNA to Protein ، قم بعرض الجانب الأيمن من الشاشة حيث تظهر عبارة "البروتينات". انقر فوق جولة الأساسيات ، ما هو البروتين؟ لمراجعة بعض المعلومات العامة حول دور وإنتاج البروتينات في جسم الإنسان. عند الانتهاء من الجولة ، الأساسيات ، انقر فوق قسم الاستكشاف التفاعلي أدناه لعرض الرسوم المتحركة التالية ، "اختبار نشاط نيوروفيبرومين في خلية". يتيح لك النشاط المتحرك رؤية كيف يمكن أن يتأثر الانقسام الطبيعي للخلايا بطفرة بروتينية. ستتعرف في النشاط على جين NF1 الذي يرمز للبروتين الليفي العصبي وكيف يتفاعل وينظم وظيفة بروتين Ras الذي يعزز انقسام الخلايا.

نظرة عامة على أنظمة التعبير عن البروتين: سير العمل (Invitrogen)

تم تصميم مخطط التدفق التالي بواسطة شركة Invitrogen ويقدم ملخصًا لسير العمل المتضمن في استخدام نظام تعبير البروتين لدراسة والتحقق من صحة وظيفة البروتين والتعبير. سيتم استكشاف العديد من التقنيات المعروضة في المخطط الانسيابي لتحضير العينة وفصل البروتين وتوصيف البروتين والتحقق الوظيفي في المجموعتين الفرعيتين لوحدة البروتين b و c.

المرجع: Invitrogen (www.invitrogen.com ، صفحة HTML) "يتيح تعبير البروتين تحليل بنية البروتين ووظيفته. يختلف استخدام البروتينات المؤتلفة اختلافًا كبيرًا - من الدراسات الوظيفية في الجسم الحي إلى الإنتاج على نطاق واسع للدراسات الهيكلية والعلاجات. يعد استخدام أفضل نظام تعبير للبروتين والتطبيق هو مفتاح نجاحك. غالبًا ما تكون القابلية للذوبان والوظائف والسرعة والعائد من أهم العوامل التي يجب مراعاتها عند اختيار نظام التعبير. يقدم Invitrogen مجموعة متنوعة من أنظمة التعبير ، لذا تأكد من العثور على نظام يلبي احتياجاتك. يبرز الجدول التالي خصائص مضيفات التعبير الأكثر شيوعًا. "(Invitrogen) تم تصميم مخطط التدفق الثاني المقدم أدناه أيضًا بواسطة Invitrogen وينظم الأنواع المختلفة من أنظمة التعبير عن البروتين والناقلات التي يمكن استخدامها في المختبر وفي الجسم الحي لدراسة وظيفة البروتين والتعبير عنه. كما ترون ، فإن المضيفين التاليين يمتدون على مجموعة متنوعة من الكائنات الحية التي تشمل أنظمة بدائية النواة وحقيقية النواة.

  • فحص التعبير السريع
  • البروتينات السامة
  • إدراج ملصقات غير طبيعية أو أحماض أمينية
  • المقايسات الوظيفية
  • تفاعلات البروتين
  • التعبير السريع مباشرة من البلازميد
  • نظام مفتوح & # 8211 إضافة مكونات بسهولة لتحسين القابلية للذوبان أو الوظيفة
  • شكل بسيط
  • القابلة للتطوير
  • متوافق مع Gateway® Cloning
  • التعبير ينتج أكثر من 3 ملغ
  • تحليل هيكلي
  • جيل الأجسام المضادة
  • المقايسات الوظيفية
  • تفاعلات البروتين
  • القابلة للتطوير
  • منخفض الكلفة
  • شروط الثقافة البسيطة
  • متوافق مع استنساخ Gayteway®
  • ذوبان البروتين
  • الحد الأدنى من التعديلات اللاحقة للترجمة
  • قد يكون من الصعب التعبير عن البروتينات الوظيفية للثدييات
  • تحليل هيكلي
  • جيل الأجسام المضادة
  • المقايسات الوظيفية
  • تفاعلات البروتين
  • معالجة البروتين حقيقيات النوى
  • قابلة للتخمر (جرام لكل لتر)
  • متطلبات وسائط بسيطة
  • التخمير مطلوب لعوائد عالية جدا
  • قد تتطلب ظروف النمو التحسين
  • المقايسات الوظيفية
  • تحليل هيكلي
  • جيل الأجسام المضادة
  • تعديلات Posstranslational مماثلة لأنظمة الثدييات
  • غلة أكبر من أنظمة الثدييات
  • متوافق مع استنساخ Gateway®
  • شروط ثقافية أكثر تطلبًا
  • المقايسات الوظيفية
  • تفاعلات البروتين
  • جيل الأجسام المضادة
  • أعلى مستوى من التعديلات الصحيحة اللاحقة للترجمة
  • أعلى احتمال للحصول على بروتينات بشرية تعمل بكامل طاقتها
  • متوافق مع Gateway® Cloning
  • ينتج المليجرام المتعدد لكل لتر فقط في المزارع المعلقة
  • شروط ثقافية أكثر تطلبًا

المرجع: Invitrogen (www.invitrogen.com ، صفحة HTML)


موارد البيولوجيا الجزيئية

أثناء الإعداد للمختبر ، اقرأ الرسالة من الدكتور بيركوفيتز للأطفال. أقدم جزء طي الورق في المختبر دون ربطه بالأنشطة التي كنا نعمل عليها في الفصل. ثم بعد المعمل نربط الأفكار معًا في نقاش صفي. من المهم تشجيع الطلاب على العمل بمفردهم لإنشاء الطائر. سيمنع هذا الطلاب الذين لديهم الخطوة من مساعدة أولئك الذين فاتتهم الخطوة.

مختبر 30-40 دقيقة

أثناء المختبر ، سيعمل الطلاب على اتجاهات قابلة للطي. إنهم يكافحون مع اتباع التعليمات (على وجه التحديد الخطوتين 3 و - 5 و 8 و - 9) وسيبحثون عن المساعدة. حاول مساعدتهم قليلاً ولكن ليس كثيرًا. من الواضح أن نصف صفك سيعاني من مشاكل أكثر من الآخرين. ستجد أن ذلك يساعد بشكل ضئيل ولكن التشجيع يبقيهم يعملون. يبدو أن الطلاب يستمتعون حقًا بجانب & ldquonon lab & rdquo لهذا النشاط.

Postlab تنظيف لمدة 10 دقائق

أثناء عملية ما بعد المعمل ، ناقش المشكلات التي واجهها الأشخاص أثناء المختبر. موضوع مشاكل الطي يميل إلى السيطرة على المناقشة. الآن هو الوقت المناسب للسماح للطلاب بالتعرف على حقيقة أنهم كانوا يعملون بمجموعتين مختلفتين من الاتجاهات. هذا يفتح مناقشة حول الطفرة وتأثيراتها على منتج البروتين ووظيفة rsquos في الكائن الحي.


الوحدة 2: الكيمياء البيولوجية

  • الوحدة 2: الذرات والمجموعات الوظيفية والماء
    • بعد الخوض في التجميع الوظيفي للجزيئات ، سيتمكن الطلاب من تحديد المجموعات الوظيفية المختلفة ، وتمييز كل منها ، حسب الفئة (أي قطبي أو غير قطبي أو محايد أو مشحون).
    • تحديد منطقة عازلة وفائدتها للنظام البيولوجي.
    • حدد رابطة هيدروجينية وارسم روابط هيدروجينية محتملة بين أي جزيئين مناسبين.
    • تحديد ورسم بنية الرابطة الهيدروجينية بين أي جزيئين مناسبين.
    • تحديد ورسم هيكل رابطة هيدروجينية بين أي جزيئين مناسبين.
    • صِف حالة من الانتقائية الحيوية الناتجة عن بنية الكربون وترابطه.
    • صف كيف يعمل الماء ، كمذيب ، على حماية بنية الأيونات في المحلول.
    • وصف خصائص المياه التي تجعلها أكثر ملاءمة لدعم الأنظمة الحية.
    • وصف الفرق بين الروابط التساهمية وغير التساهمية.
    • وصف الطاقة المرتبطة بكسر الروابط التساهمية وغير التساهمية.
    • وصف التأثير الكارهة للماء وأهميته في النظم البيولوجية.
    • وصف خصائص المياه الضرورية لدعم الأنظمة الحية.
    • صف نتائج التأثير الكارهة للماء ، وهو تفاعل الجزيئات الكارهة للماء مع استبعاد الماء.
    • تحديد الشحنة على المجموعات الوظيفية عند مستوى أس هيدروجيني معين.
    • حدد العدد الإجمالي للروابط الهيدروجينية الممكنة من ذرة كهربية معينة.
    • يميز بين إلكتروليت قوي وإلكتروليت ضعيف.
    • اشرح التركيب الأساسي لجزيء الماء وكيف يمكن أن يشكل بنية ثلاثية الأبعاد.
    • اشرح أهمية وجود ذرات كهربية في الجزيء.
    • حدد المجموعات الوظيفية المختلفة وقم بتمييز كل منها حسب الفئة (أي قطبي / غير قطبي ، مشحون / غير مشحون).
    • تحديد الذرات الكهربية الموجودة في النظم البيولوجية.
    • حدد الذرة الأكثر كهرسلبية عند مقارنة ذرتين.
    • ضع ما لا يقل عن 4 من العناصر النزرة الرئيسية الموجودة في الخلايا والحالة الأيونية التي توجد فيها بشكل طبيعي.
    • ضع قائمة بالذرات (العناصر) الموجودة في النظم البيولوجية الأكثر أهمية للحياة ، بما في ذلك الذرات والعناصر النزرة الأكثر شيوعًا.
    • ضع قائمة بالذرات الست الرئيسية الموجودة في تكوين النظم البيولوجية ووصف الخصائص التي تجعلها ضرورية للحياة.
    • التعرف على الرابطة التساهمية والأيونية ووصفها هيكليًا.
    • التعرف على الرابطة التساهمية والقوى بين الجزيئات (رابطة أيونية وهيدروجينية وتفاعلات فان دير فال) ووصفها من الناحية الهيكلية والحيوية.
    • التعرف على الرابطة التساهمية والأيونية والهيدروجينية ووصفها من الناحيتين الهيكلية والحيوية.
    • حدد إلكتروليتًا ضعيفًا واكتب تعبيرًا عن ثابت التوازن.
    • صف ديناميات التوازن.
    • صف العلاقة بين الأس الهيدروجيني وتركيز البروتون.
    • التمييز بين الأحماض والقواعد وشرح علاقتها بتفكك الحمض.
    • اشرح العلاقة بين تركيز الحمض والقاعدة المترافقة عند التوازن.
    • عند الانتهاء من هذه المراجعة ، سيتمكن الطلاب من وصف أهمية Ka و pKa ، وشرح العلاقة بينهما.
    • بعد فحص جزيئات الكربوهيدرات ، سيتمكن الطلاب من وصف الوظائف الرئيسية الثلاث للكربوهيدرات.
    • وصف المجموعات الوظيفية في الكربوهيدرات.
    • حدد الرابطة الجليكوسيدية والعلاقة بين التكثيف والتحلل المائي.
    • حدد معايير تكوين الرابطة الجليكوسيدية.
    • وصف التكثيف والتحلل المائي.
    • صِف الكربونات غير المألوفة للشكل الدموي للكربوهيدرات.
    • تعيين وظائف للسكريات الأحادية ، والثنائية ، والسكريات الواردة في النص.
    • التمييز بين الألدوز (الألدهيدات) والكيتوز (الكيتونات).
    • تمييز ووصف الاختلافات بين جدار الخلية النباتية وجدار الخلية البكتيرية.
    • فرق بين الألدوز والكيتوز.
    • التمييز بين الاختلافات الهيكلية المميزة بين عديدات السكاريد المتجانسة.
    • التمييز بين الهياكل الابتدائية والثانوية والثالثية والرباعية.
    • يميز ويميز الفروق بين السليلوز والنشا والجليكوجين.
    • اشرح هياكل ألفا الحلزون وبيتا.
    • اشرح لماذا جميع الأحماض الأمينية هي L-isomer ولماذا ليس الجلايسين.
    • اشرح لماذا تعتبر الكربوهيدرات مناسبة تمامًا لوظائف الإشارات والتعرف على الخلايا.
    • حدد الرابطة الجليكوسيدية.
    • تحديد ووصف خصائص الجزيئات المميزة.
    • حدد المراكز غير المتماثلة (اللولبية).
    • حدد المتضادمات لجميع الكربوهيدرات مثل D.
    • تحديد الهيكل الأساسي لجميع الأحماض الأمينية.
    • حدد الجزيئات: جلسيرالديهيد ، ثنائي هيدروكسي أسيتون ، ريبوز ، جلوكوز ، جالاكتوز وفركتوز.
    • حدد أي منشطات للكربوهيدرات توجد في الطبيعة.
    • وضح الأنواع المختلفة من الروابط المسؤولة عن تثبيت البنية الثلاثية للبروتين معًا.
    • ضع أي حمض أميني في إحدى فئات الخصائص الأربع ، بناءً على هيكل سلسلته الجانبية.
    • تعرف على الببتيد (رابطة الأميد) واذكر الخصائص الهيكلية لها.
    • التعرف على اتجاه ألفا وبيتا للهيدروكسيل على كربون شاذ.
    • التعرف على ووصف هيكل ووظيفة السكروز واللاكتوز والسليلوز والجليكوجين والأميلوز والأميلوبكتين والنشا.
    • تعرف على الكربون الشاذ في الشكل الدموي للكربوهيدرات.
    • تصنيف سلاسل الأحماض الأمينية الجانبية على أساس القطبية والتأين.
    • تحديد ووصف الهيكل الأساسي للبروتين.
    • حدد القوة الدافعة لطي بولي ببتيد في الماء وفي مذيب غير قطبي.
    • حدد الخصائص الهيكلية لرابطة الببتيد التي ستضع قيودًا على طي البروتين.
    • صف كيف تكون البنية الرباعية ديناميكية.
    • صف أمثلة محددة للبنية الثانوية بالتفصيل.
    • وصف القيود الهيكلية المحددة التي تميز البنية الثانوية.
    • وصف المجالات الهيكلية.
    • صف الترابط المتضمن في طي البروتينات.
    • صف نوع التفاعل المسؤول عن تكوين رابطة الببتيد وتفككها.
    • صف ما هو ضروري لتشكيل هيكل رباعي.
    • اشرح كيف تحدد البنية الأولية الهيكل النهائي للبروتين.
    • اشرح الروابط التساهمية الممكنة في تثبيت البنية الثلاثية.
    • اشرح لماذا معظم الأحماض الأمينية التي تحدث بشكل طبيعي هي L-isomers ولماذا ليس الجلايسين.
    • أعط مثالاً واحداً على الأقل للهيكل الرباعي.
    • تحديد ورسم الرابطة الهيدروجينية بين روابط الببتيد.
    • التعرف على التركيب الأساسي للأحماض الأمينية.
    • تحديد المجموعات الوظيفية المشاركة في تكوين رابطة الببتيد.
    • تحديد طاقة التنشيط وتأثير الإنزيم عليها.
    • تحديد ارتباط التوازن ووصف كيف يكون ديناميكيًا.
    • صف كيف يؤثر الأس الهيدروجيني على حركية الإنزيم.
    • صف كيف تؤثر درجة الحرارة على حركية الإنزيم.
    • وصف تأثير تغيير تركيز الترابط على التوازن.
    • صِف التفاعل العام لتفاعل محفز بالإنزيم.
    • وصف التفاعلات التي تعمل على استقرار البروتين المركب الترابطي.
    • تمييز الفرق بين الربيطة والركيزة.
    • ارسم رسمًا بيانيًا لربط التوازن.
    • اشرح أوجه التشابه بين ارتباط البروتين بالليغند وتفكك الإلكتروليت الضعيف.
    • اشرح ما يحدث قبل وبعد تكوين المركب ES.
    • اشرح ، ووضح بيانياً ، تأثير كل نوع من المانع على الرسم البياني للسرعة مقابل تركيز الركيزة: أ) غير تنافسي ، ب) تنافسي.
    • يمثل بيانياً العلاقة ، بين كل مما يلي ، من أجل تفاعل محفز بالإنزيم: 1) السرعة وتركيز الركيزة 2) السرعة وتركيز الإنزيم 3) السرعة ودرجة الحموضة و 4) السرعة ودرجة الحرارة.
    • التعرف على الارتباط العكسي للبروتينات بروابطها ووصفها.
    • عند الانتهاء من هذا الموضوع ، سيتمكن الطلاب من التعرف على الارتباط القابل للانعكاس للبروتينات مع الروابط الخاصة بهم ووصفها.
    • الوحدة 7: الدهون والأغشية
      • حدد الطابع الأمفيباثي للفوسفوليبيد والجليكوليبيد.
      • حدد وظائف كل فئة من فئات الدهون.
      • وصف ورسم السمات المميزة لغشاء الفسيفساء السائل.
      • وصف وتحديد الفرق بين الجسيم الشحمي والمزيل.
      • اشرح كيف تؤثر السمات الهيكلية المختلفة للأحماض الدهنية على دورها في الدهون الفوسفورية والدهون.
      • تسمية وتحديد روابط استر بين الأحماض الدهنية والجلسرين والجليسرول والفوسفات.
      • وصف التغييرات البيئية اللازمة للسماح بإعادة تدوير المواد الوسيطة في الالتقام الخلوي بوساطة المستقبلات.
      • وصف مجموعة من المعايير للنقل الانتقائي لجزيء معين للمرور عبر قناة غشاء.
      • وصف مصدرًا نموذجيًا للطاقة (أمثلة عامة ومحددة).
      • صف كيف يتم توليد الضغط الأسموزي وما هي الشروط اللازمة لخلق ضغط تناضحي مرتفع في الخلية.
      • وصف الفرق بين الالتقام العام وتوصيل البروتين.
      • صف العوامل التي تؤثر على الانتشار البسيط
      • وصف مصير الجزيء المأخوذ في الخلية عن طريق مستقبل التداخل الخلوي.
      • وصف مصير المادة التي تخضع لعملية الالتقام الخلوي.
      • صف السمات الهيكلية العامة لبروتين النقل الغشائي.
      • وصف الاختلافات المذابة بين المحاليل متساوية التوتر ، مفرطة التوتر ، منخفضة التوتر.
      • وصف الاتجاه العفوي لحركة الجزيئات
      • صف الخصائص التركيبية والكيميائية للميسر النموذجي & # 8216 & # 8217.
      • صف لماذا تتطلب العملية طاقة.
      • توضيح كيف يختلف الالتقام الخلوي بوساطة المستقبلات عن نقل البروتين.
      • يميز بين الانتشار الميسر والنقل النشط.
      • التمييز بين الانتشار البسيط والانتشار الميسر.
      • تمييز آليات uniports و symports و antiports.
      • اشرح كيف يختلف الالتقام الخلوي بوساطة المستقبل عن البلعمة.
      • اشرح تأثير محلول متساوي التوتر وفرط التوتر وخافض التوتر على شكل الخلية.
      • اشرح الفرق بين كثرة الكريات البيضاء والبلعمة.
      • اشرح لماذا يؤكد وصف التناضح على تأثير المذيب.
      • اشرح كيف أن السطح الداخلي للحويصلة الداخلية هو نفس السطح الخارجي للخلية ولماذا هذا مهم للخلية.

      الوحدة 4: أسس علم الأحياء الجزيئي

      • الوحدة 10: نسخ الحمض النووي
        • حدد اتجاه تخليق الحمض النووي.
        • صف إحدى طرق التحرير التي تحدث أثناء تخليق الحمض النووي.
        • صف تكوين المجمع المفتوح في أصل النسخ المتماثل.
        • صف عملية ربط شظايا أوكازاكي في خيط مستمر من الحمض النووي.
        • وصف نتائج النسخ المتماثل شبه المحافظ.
        • التفريق بين الأصول المتعددة للنسخ المتماثل التي تستخدم لتقليل وقت تكرار الكروموسومات حقيقية النواة.
        • ناقش كيف يتم استخدام الارتباط التنافسي في تسلسل الحمض النووي باستخدام dideoxy-NTPs.
        • التمييز بين التوليف المستمر والمتقطع للحمض النووي.
        • اشرح كيف يتم إنشاء الركيزة المناسبة لبوليميراز الحمض النووي في شوكة النسخ المتماثل.
        • اشرح كيف يتم تحديد طول الحمض النووي الذي تم تضخيمه خلال تفاعل البوليميراز المتسلسل.
        • اشرح متطلبات الركيزة لتخليق الحمض النووي بواسطة بوليميراز الحمض النووي.
        • اشرح سبب تكوّن شظايا أوكازاكي على الشريط المتأخر.
        • حدد كيفية استخدام الإنزيم تيلوميراز لقواعد تخليق الحمض النووي للتغلب على تقصير الكروموسوم.
        • وصف تعديل ما بعد النسخ الذي يحدث مع كل فئة من فئات منتجات النسخ.
        • وصف الفرق بين عامل حقيقيات النواة وعامل بدائية النواة
        • وصف الاختلافات بين متطلبات الركيزة لبوليميراز الدنا وبوليميراز الحمض النووي الريبي
        • وصف عملية تضفير الحمض النووي الريبي بما في ذلك التضفير ، الإنترونات ، الإكسونات والوعقات.
        • وصف دور 5 & # 8242-cap وذيل 3 & # 8242-polyA في عمل mRNA.
        • وصف أوجه التشابه بين عمل دنا البليميراز وبوليميراز الرنا
        • وصف الخطوات في عملية النسخ (تخليق الحمض النووي الريبي) بدءًا من ربط بوليميريز الحمض النووي الريبي بالمحفز وتنتهي بإطلاق البوليميراز من المُنهي
        • صف أين توجد المعلومات (الإشارة) الخاصة بالربط ولماذا قد تؤدي إلى تضفير بديل.
        • اشرح الفرق بين المروج الضعيف والقوي بما في ذلك أساس الفرق في & # 8220 قوة & # 8221 للمروج
        • قم بتسمية منتجات النسخ وتمييز كل منها عن المنتجات الأخرى
        • حدد الكود الجيني.
        • حدد دور كل جزيء من جزيئات الرنا المستخدمة في الترجمة.
        • صِف عملية الترجمة باعتبارها خطوة حكيمة.
        • صف التعديل اللاحق للنسخ الذي يجب أن يتم قبل الترجمة.
        • التمييز بين الترجمة بدائية النواة وحقيقية النواة.
        • ارسم بشكل صحيح الرابطة الهيدروجينية بين قواعد DNA و RNA.
        • تحديد وتسمية كل النيوكليوتيدات بشكل صحيح.
        • حدد نوع الحلزون الذي يصف DNA و RNA.
        • وصف 3 خصائص هيكلية مشتركة للعمود الفقري للبوليمر DNA / RNA.
        • وصف معايير تحديد البنية الأكثر استقرارًا بين جزيئين من الحمض النووي ، جزيئين من الحمض النووي الريبي ، بين جزيء الحمض النووي وجزيء الحمض النووي الريبي.
        • صف الفرق وحدد الفرق بين النيوكليوتيدات والنيكلوسيد.
        • صف الرابطة الهيدروجينية الموجودة بين أزواج القواعد التكميلية في DNA و RNA.
        • وصف الخصائص الرئيسية للحلزون المزدوج B-DNA
        • وصف الاختلافات الهيكلية بين الحلزون A و B-helix.
        • صف لماذا تكون أزواج قاعدة AT و AU أضعف من أزواج GC الأساسية.
        • صف سبب اقتران البيورينات دائمًا بالبيريميدينات لتكوين الهياكل الحلزونية للحمض النووي والـ RNA.
        • اشرح الفرق الرئيسي بين الهياكل الأساسية للحمض النووي والحمض النووي الريبي.
        • أعط مثالين على الانتقائية الحيوية في تكوين العمود الفقري للحمض النووي الريبي أو الحمض النووي.
        • حدد رابطة الفوسفوديستر.
        • تحديد الاقتران الصحيح بين قواعد DNA و RNA.
        • حدد الفرق بين البيورين وبيريميدين.
        • حدد بنية كل من القواعد النيتروجينية: A، T، G، C، U.
        • حدد القواعد التي يتم دمجها في DNA و RNA.
        • الوحدة 13: المسارات
          • وصف المسار الخطي والمتفرّع والدائري.
          • وصف السمات المشتركة للمسارات الأيضية.
          • وصف الاختلافات الرئيسية بين المانع التنافسي وغير التنافسي.
          • التمييز بين التنظيم عن طريق التعديل غير التساهمي والتساهمي للإنزيمات.
          • اشرح تنشيط الإنزيمات بواسطة المركبات الخيفية كطريقة للتنظيم.
          • اذكر الاختلافات الرئيسية بين المسارات التقويضية والابتنائية.
          • احسب تغير الطاقة الحرة في جيبس ​​، بالنظر إلى حالة النظام وتغيرات الطاقة القياسية.
          • صف كيف يمكن عكس مسار ذي طاقة حرة جيبس ​​موجبة عن طريق الاقتران بتفاعل يطلق الطاقة.
          • صف اتجاه انتقال الإلكترون في تفاعلات الأكسدة / الاختزال.
          • حدد الاتجاه التلقائي لتفاعل من طاقة جيبس ​​الحرة.
          • اشرح كيفية موازنة تفاعلات الأكسدة والاختزال.
          • اشرح الفرق بين الاقتران المباشر وغير المباشر.
          • شرح طرق تخزين الطاقة الرئيسية في التمثيل الغذائي & # 8211 مركبات فسفرة ، ناقلات الأكسدة والاختزال ، وتدرج البروتون.
          • اشرح العلاقة بين نقطة التوازن للنظام والفرق في الطاقات القياسية.
          • تحديد ووصف مصدر & # 8220 عالية الطاقة & # 8221 روابط الفوسفات في ATP.
          • حدد الفرق بين الطاقة القياسية وطاقة جيبس ​​الحرة.
          • اذكر اسم اثنين من حاملي الإلكترون العضوي الشائع وأظهر الإلمام بالتغيرات في البنية التي تحدث عند الأكسدة / الاختزال.
          • أخبر كيف يمكن استخدام الطاقة المخزنة في thioester لتخليق ATP أو تفاعلات الإضافة العضوية.
          • وصف التفاعلات المحفزة بواسطة نازعات الهيدروجين ، والهيدرات ، والأيزوميراز ، والتركيبات التركيبية.
          • اشرح الفرق بين الكيناز والفوسفاتيز
          • تحديد تحلل السكر وتحديد موقع القبو.
          • وصف التمثيل الغذائي اللاهوائي وكيف يؤثر على تحلل السكر.
          • صف كيف يتم تخزين الطاقة المنبعثة من الأكسدة.
          • التمييز بين كيفية استخدام الاقتران المباشر وغير المباشر لجعل تحلل السكر تلقائيًا.
          • اشرح ماذا يحدث عندما يتم استقلاب الجلوكوز من خلال تحلل السكر.
          • صف كيف يرتبط تحلل السكر بدورة TCA وأين تحدث دورة TCA.
          • وصف كيفية استخدام المواد الوسيطة في دورة TCA لتجميع مجموعة واسعة من المركبات.
          • اشرح أين يتم إطلاق ثاني أكسيد الكربون.
          • اشرح أين ، وبأي شكل ، يتم تخزين الطاقة المنبعثة من دورة TCA.
          • اشرح سينسيز ATP وتأثيرات التغييرات الخيفية أثناء إزفاء البروتون.
          • اشرح دور المجمعات الأربعة ، الإنزيم المساعد Q ، والسيتوكروم C في نقل الإلكترون.
          • اشرح ماذا يحدث عندما تنتقل الإلكترونات عبر المجمعات الأول والثالث والرابع.
          • تحديد مسار الإلكترونات من FADH2 إلى الأكسجين مما يؤدي إلى تكوين الماء.
          • تحديد مسار الإلكترونات من NADH إلى الأكسجين مما يؤدي إلى تكوين الماء.
          • توقع ما إذا كانت الطاقة الحرة المخزنة في تدرج أيون الهيدروجين غير المتوازن كافية لتجميع ATP من نقل 3 بروتونات.
          • صف كيف يتم تنظيم تحلل الجلوكوز وتكوين السكر بشكل متناسق عن طريق استشعار مستويات الطاقة في الخلية.
          • صف كيف تدخل الأحماض الأمينية المختارة في المسارات المؤكسدة.
          • وصف الاقتران غير المباشر في تخليق الجليكوجين وكيف يتم التحكم في تركيب الجليكوجين بواسطة فسفرة البروتين.
          • وصف نقل الإشارات بوساطة المستقبلات وشرح دور بروتينات G و adenyl cyclase.
          • اشرح كيف يمكن تصنيع الجلوكوز من البيروفات.
          • اشرح كيف يتم التحكم في تحلل الجليكوجين بواسطة فسفوريلاز الجليكوجين بواسطة فسفرة البروتين.
          • اشرح كيف تؤثر فسفرة الإنزيمات التي يتم التحكم فيها بالهرمونات على مستويات الفركتوز 2.6 فوسفات (F-26-P).
          • اشرح كيف يدخل ثنائي السكروز والسكروز واللاكتوز في تحلل السكر.
          • اشرح الدور الفسيولوجي لهرمونات الأدرينالين والجلوكاجون والأنسولين.
          • اشرح دور كينازات البروتين والفوسفاتيز في تنظيم وظيفة الإنزيم.
          • عبر عن كيفية تأثير استقلاب الجليكوجين والجلوكوز في الكبد على طلب الجلوكوز في الكائن الحي وخلايا الكبد.
          • تحديد دور الفوسفوفركتوز كيناز والفركتوز -1،6-بيسفوسفاتيز في مسارات تكوين الجلوكوز.
          • حدد عدد الخطوات في تحلل السكر غير المواتية بقوة لعكس عملية تكوين السكر ووصف كيفية عكس الخطوات.
          • تعرف على بنية الجليكوجين.
          • حدد كيفية استقلاب الدهون (الدهون الثلاثية) عن طريق أكسدة الأحماض الدهنية.
          • حدد عدد الخطوات في تحلل السكر باستخدام طاقات جيبس ​​الحرة القريبة من الصفر ويمكن عكسها في عملية تكوين السكر.
          • لخص كيف ينظم الفركتوز 2،6 ، مستويات الفوسفات تحلل السكر وتكوين السكر.
          • أخبر كيف يمكن دمج ذرات الكربون من الاستهلاك الزائد لأي مصدر غذائي في الدهون.

          البروتينات: الوظائف والتركيب والخصائص والتصنيف

          دعونا نجري دراسة متعمقة للبروتينات. بعد قراءة هذا المقال سوف تتعرف على: 1. وظائف البروتينات 2. تراكيب البروتينات 3. خصائص البروتينات و 4. تصنيف البروتينات.

          البروتينات هي مركبات عضوية نيتروجينية ذات وزن جزيئي مرتفع تلعب دورًا حيويًا أو رئيسيًا في الكائنات الحية. وهي تتكون من 20 حمض أميني قياسي.

          وظائف البروتينات:

          الوظائف الرئيسية للبروتينات في جسم الإنسان هي:

          1. تعمل كوحدات لبناء الجسم ، على سبيل المثال ، بروتينات العضلات.

          2. أنها توفر الدعم والحماية لمختلف الأنسجة ، مثل الكولاجين والكيراتين.

          3. يتم تحفيز جميع التفاعلات الكيميائية في الجسم بواسطة إنزيمات بروتينية ، مثل التربسين.

          4. أنها تنقل الجزيئات والأيونات المختلفة من عضو إلى آخر ، على سبيل المثال ، الهيموجلوبين ، وألبومين المصل.

          5. أنها تخزن وتوفر العناصر الغذائية ، على سبيل المثال ، كازين الحليب ، والألبومين البيضاوي.

          6. أنها تحمي الجسم من الكائنات الغريبة الضارة ، على سبيل المثال ، الغلوبولين المناعي & # 8217s ، الفيبرينوجين.

          7. إنها تساعد على تنظيم النشاط الخلوي أو الفسيولوجي ، مثل الهرمونات ، أي الأنسولين ، هرمون النمو.

          تراكيب البروتينات:

          التركيب الأساسي للبروتينات:

          يشير التركيب الأساسي للبروتينات إلى العدد الإجمالي للأحماض الأمينية وتسلسلها في هذا البروتين المعين.

          يتم ترتيب عدد ثابت من الأحماض الأمينية في تسلسل معين. يحدد تسلسل الأحماض الأمينية في البروتين دوره البيولوجي. البروتينات المختلفة لها تسلسلات مختلفة. لذلك ، فإن دراسة العدد الكلي وتسلسل الأحماض الأمينية في البروتين هي دراسة هيكله الأساسي.

          يميز الهيكل الأساسي البروتين الطبيعي عن البروتين غير الطبيعي. يتكون الهيموغلوبين الطبيعي للبالغين (HbA) من سلسلتين ألفا و 2 سلاسل. تحتوي كل سلسلة α على 141 حمضًا أمينيًا وكل سلسلة β تحتوي على 146 حمضًا أمينيًا مرتبة في تسلسل معين. أي تغيير في التسلسل ينتج عنه هيموجلوبين غير طبيعي. كما هو الحال في الهيموجلوبين المنجلي (HbS) ، يوجد حمض أميني فالين في الموضع السادس من السلسلة P بدلاً من حمض الجلوتاميك في الهيموجلوبين الطبيعي.

          التركيب الثانوي للبروتينات:

          يشير إلى التواء سلسلة البولي ببتيد في شكل حلزوني.

          تم العثور على ثلاثة أنواع من الهياكل الحلزونية:

          α تعني الأول وكان الهيكل الموصوف أدناه هو الأول من بين الهياكل الحلزونية التي تم اكتشافها ، ومن ثم تُعرف باسم alpha (α) helix.

          السمات البارزة لهذا الهيكل هي كما يلي:

          أنا. هنا يتم لف البولي ببتيد أو لفه لتشكيل هيكل حلزوني أيمن.

          ثانيا. المسافة بين كل لفة من الملف هي 5.4 Å.

          ثالثا. هناك 3.6 من الأحماض الأمينية لكل دور.

          رابعا. تظهر مجموعات & # 8216R & # 8217 بارزة من اللولب.

          v. توجد رابطة هيدروجينية داخل السلسلة ، حيث يتحد هيدروجين مجموعة NH مع أكسجين مجموعة CO من الحمض الأميني الرابع خلفها. لذلك تشارك كل مجموعة ببتيد في الرابطة الهيدروجينية.

          السادس. تم العثور على هذا النوع من البنية في العديد من البروتينات في تركيبة مع هياكل أخرى. تظهر بنية الحلزون النقية في بروتين الشعر ، أي الكيراتين.

          β تعني الثاني وكان الهيكل الموصوف أدناه هو الاكتشاف الثاني بعد الحلزون α.

          السمات البارزة لهذا الهيكل هي:

          أنا. هنا السلسلة ليست حلزونية بل متعرجة.

          ثانيا. المسافة بين كل دورة 7 Å.

          ثالثا. يتم ترتيب سلاسل البولي ببتيد جنبًا إلى جنب في شكل طيات.

          رابعا. هناك رابطة هيدروجينية بين السلاسل وتشارك كل مجموعة ببتيد في الرابطة الهيدروجينية.

          السلاسل معادية لبعضها البعض.

          تطوي للخلف على نفسها في الاتجاه العكسي للسلسلة.

          البنية الثلاثية للبروتينات:

          يطوى الشكل الحلزوني لعديد الببتيد في شكل كروي أو كروي أو إهليلجي أو أي شكل آخر ، وهو ما يسمى بالبنية الثلاثية للبروتينات. هذا الطي ضروري للنشاط البيولوجي للبروتينات. على سبيل المثال ، الإنزيمات ، الغلوبولين المناعي & # 8217s.

          التشكل الثلاثي يتم الاحتفاظ بأربعة أنواع من السندات:

          يتكون بين الهيدروجين وذرة كهربية مثل الأكسجين أو النيتروجين في مجموعة & # 8216R & # 8217 من الأحماض الأمينية.

          Formed between acidic (glutamic and aspartic) and basic (arginine, lysine or histidine) amino acids.

          This is a strong bond formed between the sulphahydryl groups of two cysteine amino acids. The resultant dimer structure formed is known as cystine (an amino acid found in proteins only and not in free form).

          4. Hydrophobic interactions:

          The ‘R’ groups of the hydrophobic amino acids aggregate together in the centre away from water, thereby developing a force of attraction between each “R” group and a force of repulsion from the water and these interactions are known as hydrophobic interactions.

          Quaternary Structure of Proteins:

          Quaternary structure is exhibited by oligomeric proteins.

          Are those which have two or more polypeptide chains.

          Quaternary structure refers to the type of arrangement of the polypeptides in an oligomeric protein. These polypeptides are held together by either hydrogen bonds, ionic bonds or Vander Waals’ forces, e.g., Hemoglobin has four polypeptide chains which are arranged in a particular fashion that is referred to the quaternary structure of hemoglobin.

          The Quaternary structure of hemoglobin describes that it is made up of four polypeptide chains two of which are α (α1 & α2) and the other two are β (β1 & β2). The two alpha chains are opposite to each other and adjacent to each β-chain. The α chains and the β chains are linked together by salt bridges.

          Structure function relationship in proteins:

          Hemoglobin plays a vital role in transport of oxygen from the lungs to the peripheral tissues and transport of carbon dioxide from the tissue to the lungs.

          There are three types of normal hemoglobin with the following polypeptides:

          (1) Adult hemoglobin (Hb A) has 2α2β chains.

          (2) Foetal hemoglobin (Hb F) has 2α2γ chains.

          (3) Minor adult hemoglobin (Hb A1) has 2α2δ chains.

          The number of amino acids in α chains is 141 amino acids and the other chains, i.e., β, γ & δ chains have 146 amino acids. These chains are differentiated based upon the difference in the sequence of arrangement of the amino acids in the chains. The quaternary structure of hemoglobin creates a cavity in between the tetramer in which 2, 3, diphosphoglycerate (DPG or BPG) is present forming a salt bridge with the amino terminal of β-chain that stabilizes the hemoglobin thereby lowering the affinity to oxygen.

          In the lungs, the partial pressure of oxygen is high which results in binding of O2 to one of the chains of Hb thereby rupturing the salt bridges between the four subunits. Subsequent oxygen binding (sigmoid curve of Hb-O9 association) is facilitated by rupture of the salt bridges altering secondary, tertiary and quaternary structures thus allowing rotation of one α/β subunit with respect to another α/β chain thereby compressing the tetramer and release of DPG. This results in increasing its affinity towards oxygen (the R state of Hb).

          In the peripheral tissues, CO2 binds with the a-amino group of the amino terminal with its conversion from positive to negative charge which favours salt bridge formation between the polypeptide chains with return to the deoxy state (T-state), i.e., release of oxygen from Hb. Release of O2 from the Hb is also facilitated by binding of DPG to the tetramer.

          When a person takes off on a flight, the aero plane slowly rises in altitude resulting in lowering of the O2 tension due to which oxygenation of Hb is not possible. Thus the person feels hypoxic, but the physiological mechanism of the body starts decreasing the production of DPG, due to which Hb can bind the oxygen even at lower pressure of oxygen.

          Therefore, when the aero plane reaches the maximum altitude and stays stable, the person feels comfortable. When Hb reaches the tissues DPG level increases enhancing release of oxygen. Similarly, the above process reverses, when a person dives deep into the sea. The high O2 pressure results in increased production of DPG facilitating oxygenation of Hb in the lungs and deoxygenating in the peripheral tissues.

          Properties of Proteins:

          1. Denaturation:

          Partial or complete unfolding of the native (natural) conformation of the polypeptide chain is known as denaturation. This is caused by heat, acids, alkalies, alcohol, acetone, urea, beta- mercaptoethanol.

          2. Coagulation:

          When proteins are denatured by heat, they form insoluble aggregates known as coagulum. All the proteins are not heat coagulable, only a few like the albumins, globulins are heat coagulable.

          3. Isoelectric pH (pH 1 ):

          The pH at which a protein has equal number of positive and negative charges is known as isoelectric pH. When subjected to an electric field the proteins do not move either towards anode or cathode, hence this property is used to isolate proteins. The proteins become least soluble at pH I and get precipitated. The pH I of casein is 4.5 and at this pH the casein in milk curdles producing the curd.

          4. Molecular Weights of Proteins:

          The average molecular weight of an amino acid is taken to be 110. The total number of amino acids in a protein multiplied by 110 gives the approximate molecular weight of that protein. Different proteins have different amino acid composition and hence their molecular weights differ. The molecular weights of proteins range from 5000 to 10 9 Daltons. Experimentally the molecular weight can be determined by methods like gel filtration, PAGE, ultra centrifugation or viscosity measurements.

          تصنيف البروتينات:

          Proteins are classified based upon:

          (2) Their structural complexity.

          A. Classification Based upon Solubility:

          On the basis of their solubility in water, proteins are classified into:

          These are insoluble in water. They include the structural proteins. They have supportive function (e.g., collagen) and/or protective function (e.g., hair keratin and fibrin).

          They are soluble in water. They include the functional proteins, e.g., enzymes, hemoglobin, etc.

          B. Classification Based upon Structural Complexity:

          On the basis of their structural complexity they are further divided into:

          Proteins which are made up of amino acids only are known as simple proteins.

          They are further sub-divided into:

          They are water soluble, heat coagulable and are precipitated on full saturation with ammonium sulphate, e.g., serum albumin, lactalbumin and ovalbumin.

          They are insoluble in water, but soluble in dilute salt solutions. They are heat coagulable and precipitate on half-saturation with ammonium sulphate, e.g., serum globulin and ovo-globulin.

          They are insoluble in water and neutral solvents. Soluble in dilute acids and alkalies. They are coagulated by heat, e.g., glutelin of wheat.

          Water insoluble but soluble in 70% alcohol, e.g., gliadin of wheat, proteins of corn, barley, etc.

          Water soluble, basic in nature due to the presence of arginine and lysine, found in nucleus. They help in DNA packaging in the cell. They form the protein moiety of nucleoprotein.

          Water soluble, basic in nature, not-heat coagulable. Found in sperm cells, hence component of sperm nucleoprotein.

          They are water soluble, non-heat coagulable. e.g., globin of haemoglobin.

          (ح) Albuminoids or scleroproteins:

          Insoluble in all neutral solvents, dilute acids or alkalies, e.g., keratin of hair and proteins of bone and cartilage.

          2. Conjugated proteins:

          Proteins which are made up of amino acids and a non-amino acid/protein substance called the prosthetic group are known as conjugated proteins.

          The various types of conjugated proteins are:

          (أ) Chromo proteins:

          Here the non-protein part is a coloured compound in addition to the protein part. السابق. Haemoglobin has heme as the prosthetic group and cytochromes also have heme.

          (ب) Nucleoproteins:

          These proteins are bound to nucleic acids, e.g., chromatin (histones + nucleic acids).

          (ج) Glycoproteins:

          When a small amount of carbohydrate is attached to a protein it is known as glycoproteins, e.g., mucin of saliva. (Note: Glycoproteins have major amounts of protein and some amount of carbohydrates and proteoglycans contain major amounts of carbohydrates and little amount of proteins).

          (د) Pbosphoprotein:

          Phosphoric acid is present with the protein. السابق. Milk casein and egg yolk (vitellin).

          Proteins in combination with lipids, e.g., LDL, HDL.

          (F) Metalloproteins:

          They contain metal ion in addition to the amino acids, e.g., hemoglobin (iron), ceruloplasmin (copper).

          3. Derived proteins:

          They are the proteins of low molecular weight produced from large molecular weight proteins by the action of heat, enzymes or chemical agents.

          Proteins → Proteans → Proteoses → Peptones → Peptides → Amino acids


          مراجع

          Cooper, S. et al. طبيعة سجية 466, 756–760 (2010).

          Alford, R. F. et al. J. Chem. Theory Comput. 13, 3031–3048 (2017).

          Farley, P. C. Biochem. مول. بيول. تعليم. 41, 56–57 (2013).

          Franco, J. J. Chem. تعليم. 89, 1543–1546 (2012).

          Stockman, B. J. et al. J. Chem. تعليم. 91, 451–454 (2014).

          Achterman, R. R. J. ميكروبيول. بيول. تعليم. 20, 20.3.63 (2019).

          Dsilva, L. et al. Biochem. مول. بيول. تعليم. 47, 133–139 (2019).


          Molecular Biology Resources

          Good work on your investigations of the AKT-1 gene in the yeast cells. Aren&rsquot transgenic organisms great? So it looks like organisms with the mutation can only survive in high potassium environments. Interesting &hellip

          I found out some additional information about the AKT-1 mutation that you may find interesting. The other research group that I mentioned before has discovered that the AKT-1 gene codes for a protein that acts as a channel in the cell membrane. The channel lets ions in and out of the cell, probably potassium in this case.

          I enclosed a PowerPoint presentation that explains how proteins are constructed from amino acids chains. Some of the most exciting discoveries in science have been in the field of proteomics, the study of protein structure and function. It turns out that in 2003, a Nobel Prize was given to a researcher who was working on the same gene that we are looking at right now. From the PowerPoint presentation, you will see that the different levels of protein structure greatly affect the way that a protein functions.

          I just can&rsquot seem to figure out what would cause the mutation of the AKT-1 gene to be such a problem for our plants. See if you can come up with an answer to the question based on the information in the attached presentation and lab activity. Please write back as soon as you come up with an idea. Make sure to support you idea with ideas from your lab and the PowerPoint! Thanks again for your help!


          Module 4: Protein Structure - Biology

          The primary types and functions of proteins are listed in Table 1.

          Table 1. Protein Types and Functions
          نوع أمثلة Functions
          Digestive Enzymes Amylase, lipase, pepsin, trypsin Help in digestion of food by catabolizing nutrients into monomeric units
          المواصلات Hemoglobin, albumin Carry substances in the blood or lymph throughout the body
          الهيكلي Actin, tubulin, keratin Construct different structures, like the cytoskeleton
          الهرمونات Insulin, thyroxine Coordinate the activity of different body systems
          دفاع Immunoglobulins Protect the body from foreign pathogens
          Contractile Actin, myosin Effect muscle contraction
          تخزين Legume storage proteins, egg white (albumin) Provide nourishment in early development of the embryo and the seedling

          Two special and common types of proteins are enzymes and hormones. الانزيمات, which are produced by living cells, are catalysts in biochemical reactions (like digestion) and are usually complex or conjugated proteins. Each enzyme is specific for the substrate (a reactant that binds to an enzyme) it acts on. The enzyme may help in breakdown, rearrangement, or synthesis reactions. Enzymes that break down their substrates are called catabolic enzymes, enzymes that build more complex molecules from their substrates are called anabolic enzymes, and enzymes that affect the rate of reaction are called catalytic enzymes. It should be noted that all enzymes increase the rate of reaction and, therefore, are considered to be organic catalysts. An example of an enzyme is salivary amylase, which hydrolyzes its substrate amylose, a component of starch.

          الهرمونات are chemical-signaling molecules, usually small proteins or steroids, secreted by endocrine cells that act to control or regulate specific physiological processes, including growth, development, metabolism, and reproduction. For example, insulin is a protein hormone that helps to regulate the blood glucose level.

          البروتينات لها أشكال مختلفة وأوزان جزيئية مختلفة ، فبعض البروتينات كروية الشكل بينما البعض الآخر ليفي بطبيعته. على سبيل المثال ، الهيموغلوبين هو بروتين كروي ، لكن الكولاجين الموجود في بشرتنا هو بروتين ليفي. Protein shape is critical to its function, and this shape is maintained by many different types of chemical bonds. Changes in temperature, pH, and exposure to chemicals may lead to permanent changes in the shape of the protein, leading to loss of function, known as denaturation. All proteins are made up of different arrangements of the same 20 types of amino acids.

          In Summary: Function of Proteins

          Proteins are a class of macromolecules that perform a diverse range of functions for the cell. They help in metabolism by providing structural support and by acting as enzymes, carriers, or hormones. The building blocks of proteins (monomers) are amino acids. Each amino acid has a central carbon that is linked to an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and an R group or side chain. There are 20 commonly occurring amino acids, each of which differs in the R group. Each amino acid is linked to its neighbors by a peptide bond. تُعرف سلسلة طويلة من الأحماض الأمينية باسم عديد الببتيد.

          Proteins are organized at four levels: primary, secondary, tertiary, and (optional) quaternary. الهيكل الأساسي هو التسلسل الفريد للأحماض الأمينية. The local folding of the polypeptide to form structures such as the α helix and β-pleated sheet constitutes the secondary structure. The overall three-dimensional structure is the tertiary structure. When two or more polypeptides combine to form the complete protein structure, the configuration is known as the quaternary structure of a protein. Protein shape and function are intricately linked any change in shape caused by changes in temperature or pH may lead to protein denaturation and a loss in function.


          NSP-Cas protein structures reveal a promiscuous interaction module in cell signaling

          Members of the novel SH2-containing protein (NSP) and Crk-associated substrate (Cas) protein families form multidomain signaling platforms that mediate cell migration and invasion through a collection of distinct signaling motifs. Members of each family interact via their respective C-terminal domains, but the mechanism of this association has remained enigmatic. Here we present the crystal structures of the C-terminal domain from the NSP protein BCAR3 and the complex of NSP3 with p130Cas. BCAR3 adopts the Cdc25-homology fold of Ras GTPase exchange factors, but it has a 'closed' conformation incapable of enzymatic activity. The structure of the NSP3–p130Cas complex reveals that this closed conformation is instrumental for interaction of NSP proteins with a focal adhesion-targeting domain present in Cas proteins. This enzyme-to-adaptor conversion enables high-affinity, yet promiscuous, interactions between NSP and Cas proteins and represents an unprecedented mechanistic paradigm linking cellular signaling networks.


          شاهد الفيديو: مراجعة العلاقة بين بنية البروتين وتخصصه الوظيفي الاستاذة بلعيش (كانون الثاني 2022).