معلومة

ماذا يحدث إذا توقف الإنزيم عن العمل في الجسم؟


على سبيل المثال ، إذا توقفت الإنزيمات في الجهاز الهضمي عن العمل ، فسيظل الهضم يحدث لأن الإنزيمات ليست سوى محفزات للتفاعلات.

اشكرك


يعتمد ذلك على نوع الإنزيم الذي "يتوقف" عن العمل ، وعلى التفاعل الذي يحفزه. أولاً ، يحتوي الجينوم البشري (ومعظم الكائنات الحية) على العديد من الجينات المشفرة للإنزيمات ذات الوظائف الزائدة جزئيًا (أو كليًا) ، وهذا يمكن أن يخفف الضرر الذي يلحق بمسار كيميائي حيوي معين في حالة توقف إنزيم داخل المسار عن العمل .

ومع ذلك ، إذا كان التفاعل الذي يسهله الإنزيم المعين أمرًا أساسيًا لفيزيولوجيا الخلية / الجسم ، فلن يكون الجنين / الكائن الحي قابلاً للحياة وبالتالي لن نلاحظ هذه المتغيرات. وهكذا ، كلما لوحظت طفرة مع النمط الظاهري "فقدان الوظيفة" في الكائن الحي ، فمن المحتمل ألا تكون ضرورية لوجودها (على الرغم من أنها قد تؤثر كثيرًا على الأداء السليم).

تعمل الإنزيمات على تسريع التفاعلات بأحجام مختلفة ، وبالتالي ، بدونها ، لن تحدث معظم التفاعلات بالسرعة الكافية لتكون مفيدة من الناحية الفسيولوجية. لذا ، نعم ، إنها محفزات "فقط" لكنها مضبوطة تمامًا للاحتياجات الفسيولوجية لملايين السنين من التطور.


يُعرَّف تثبيط التغذية الراجعة بأنه العملية التي يثبط فيها المنتج النهائي للتفاعل أو يتحكم في عمل الإنزيم الذي ساعد في إنتاجه. بعبارة أخرى ، يشير إلى موقف تشارك فيه المنتجات النهائية المتكونة في نهاية سلسلة من التفاعلات في قمع نشاط الإنزيمات التي ساعدت في تصنيع المنتج (المنتجات) النهائية.

تثبيط التغذية الراجعة هو مصطلح عام ينطبق على آليات التحكم الموجودة في الجسم والخلايا الفردية التي يمكن أن توقف أو تمنع إجراءات معينة. بدون تثبيط ردود الفعل ، قد تنتج أجسامنا الكثير من بعض المواد ، وليس ما يكفي من مواد أخرى ، مما يؤدي إلى إهدار مواردنا الثمينة ، وهو شيء جسم الإنسان يكره لكى يفعل!

يتكون منع التغذية الراجعة من الإجراءات التي يتخذها الجسم لتنظيم بعض العمليات الطبيعية ، ويرتبط بشكل أساسي بتشغيل وإيقاف الإنزيمات. قبل أن نتمكن من الخوض في الغرض الذي يخدمه منع التغذية الراجعة ، وكيف ينجز مهمته المهمة ، نحتاج إلى فهم المزيد عن الإنزيمات ودورها في الجسم.

من أجل فهم تثبيط التغذية الراجعة ، من المفيد أن يكون لديك القليل من الخلفية عن الإنزيمات والركائز والمنتجات.


روبوتات خط التجميع

تعلمون جميعًا عن السيارات وخطوط التجميع التي يتم تصنيعها فيها. هناك روبوتات عملاقة تساعد الناس على القيام بمهام محددة. البعض يرفع السيارة بأكملها ، وبعضها يرفع الأبواب ، والبعض الآخر يضع البراغي على الإطارات. الإنزيمات مثل تلك الروبوتات العملاقة. يمسكون بقطعة أو قطعتين ويفعلون شيئًا لهم ثم يطلقون سراحهم. بمجرد الانتهاء من عملهم ، ينتقلون إلى القطعة التالية ويفعلون الشيء نفسه مرة أخرى. إنها روبوتات بروتينية صغيرة داخل خلاياك.

الروبوت المصمم لتحريك باب السيارة لا يمكنه الضغط على السيارة. لا تستطيع أذرع الروبوت المتخصصة القيام بهذه المهمة. الانزيمات هي نفسها. يمكنهم العمل فقط مع جزيئات محددة والقيام فقط بمهام محددة. نظرًا لأنها محددة جدًا ، فإن هيكلها مهم جدًا. إذا تم إفساد حمض أميني واحد فقط من الإنزيم ، فقد لا يعمل الإنزيم. سيكون الأمر كما لو أن شخصًا ما فصل أحد الأسلاك في إنسان آلي.

على سبيل المثال ، بعض مبيدات الأعشاب تستخدم لمنع نشاط انزيم النبات. يمكن لجزيء مبيد أعشاب صغير أن يرتبط بـ موقع نشط من الإنزيم وإيقافه عن العمل. تكيفت النباتات عن طريق تغيير واحد أو اثنين من الأحماض الأمينية في إنزيماتها. يضبطون هيكلهم ، ويكونون قادرين على مواصلة العمل ، ولم يعد مبيدات الأعشاب قادرة على الحد من الإنزيم.


ماذا يحدث عندما يتم تغيير طبيعة الإنزيم؟

عندما يتم تغيير طبيعة الإنزيم ، يمكن أن يفقد بعض خصائصه الأصلية وقد لا يكون قادرًا على أداء وظائفه الطبيعية. قد يتم تغيير طبيعة الإنزيم بسبب درجات الحرارة المرتفعة.

يؤدي تغيير طبيعة الإنزيم إلى تغيير دائم لهذا الإنزيم. يأتي التغيير الدائم من تغير الحرارة في شكل الإنزيم ، مما يمنعه من العمل بشكل صحيح. لا تغير الحرارة شكل الإنزيم فحسب ، بل تغير أيضًا مستوى الأس الهيدروجيني ، مما يتسبب في توقف الإنزيم عن العمل.

على الرغم من أن الإنزيمات تتغير بالحرارة ، إلا أنه لا يمكن قتلها لأنها ليست كائنات حية. إنها تعمل بشكل أفضل في درجات الحرارة المثلى ، وهي مجرد بروتينات تزيد من سرعة التفاعلات الكيميائية في خلايا الكائنات الحية. بشكل عام ، تعمل الحرارة على تسريع معدل التفاعل الكيميائي ، وهذا ليس بالأمر السيئ ما لم تصبح درجة الحرارة شديدة السخونة. تبلغ درجة الحرارة المثلى للإنزيمات في جسم الإنسان حوالي 98.6 درجة فهرنهايت.

الإنزيمات مثل قطع اللغز. يمكن أن يتناسب جزيء واحد فقط مع الشكل المناسب في إنزيم واحد ، مما يجعل شكل هذه الإنزيمات مهمًا للغاية. أي شيء ، مثل تغيير الطبيعة ، يغير شكل الموقع النشط للإنزيم يجعله عديم الفائدة ، وهذا هو سبب أهمية درجة الحرارة المناسبة.


بدون الإنزيمات ، يستغرق التفاعل البيولوجي الضروري للحياة 2.3 مليار سنة: دراسة جامعة الأمم المتحدة

نشر الدكتور ريتشارد ولفندن ، أستاذ خريج الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية ، وعضو الأكاديمية الوطنية للعلوم ، والمؤلف المشارك تشارلز لويس ، دكتوراه تقريرًا في عدد نوفمبر من وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم يوضح أنه بدون إنزيمات لتسريع العملية ، سيستغرق الأمر 2.3 مليار سنة لإكمال التحول البيولوجي الحيوي.

ريتشارد ولفندن ، دكتوراه

تعتمد جميع التفاعلات البيولوجية داخل الخلايا البشرية على الإنزيمات. تمكن قوتهم كمحفزات من حدوث تفاعلات بيولوجية عادة في أجزاء من الثانية. ولكن ما مدى بطء سير هذه التفاعلات بشكل عفوي ، في غياب الإنزيمات - دقائق ، ساعات ، أيام؟ ولماذا حتى طرح السؤال؟

أحد العلماء الذي يدرس هذه القضايا هو ريتشارد ولفندن ، دكتوراه ، أستاذ خريج متميز في الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية والكيمياء في جامعة نورث كارولينا في تشابل هيل. يشغل ولفندن مناصب في كل من كلية الطب وكلية الآداب والعلوم وهو عضو في الأكاديمية الوطنية للعلوم.

في عام 1995 ، ذكر ولفندن أنه بدون إنزيم معين ، فإن التحول البيولوجي الذي اعتبره "ضروريًا للغاية" في تكوين اللبنات الأساسية للحمض النووي والحمض النووي الريبي سيستغرق 78 مليون سنة.

قال ولفندن: "لقد وجدنا الآن رد فعل - مرة أخرى ، في حالة عدم وجود إنزيم - يكون أبطأ بنحو 30 مرة من ذلك". "نصف عمرها - الوقت الذي يستغرقه نصف المادة ليتم استهلاكها - هو 2.3 مليار سنة ، أي حوالي نصف عمر الأرض. يمكن للإنزيمات أن تجعل هذا التفاعل يحدث في أجزاء من الثانية ".

مع المؤلف المشارك تشارلز أ.لويس ، دكتوراه ، عالم ما بعد الدكتوراه في مختبره ، نشر ولفندن تقريرًا عن النتائج الجديدة التي توصلوا إليها مؤخرًا في الطبعة الأولى على الإنترنت من وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم. ومن المقرر أن تظهر الدراسة في طبعة 11 نوفمبر / تشرين الثاني المطبوعة.

وأشار ولفندن إلى أن التفاعل المعني ضروري للتخليق الحيوي للهيموجلوبين والكلوروفيل. ولكن عندما يتم تحفيزه بواسطة إنزيم uroporphyrinogen decarboxylase ، فإن معدل إنتاج الكلوروفيل والهيموغلوبين في الخلايا "يزداد بعامل مذهل ، وهو ما يعادل الفرق بين قطر الخلية البكتيرية والمسافة من الأرض إلى الشمس".

قال ولفندن: "هذا الإنزيم ضروري لكل من الحياة النباتية والحيوانية على هذا الكوكب". "ما نحدده هنا هو ما يجب على التطور التغلب عليه ، أن الإنزيم يتغلب على عقبة هائلة ، رد فعل نصف عمر يبلغ 2.3 مليار سنة."

قال ولفندن إن معرفة المدة التي ستستغرقها التفاعلات بدون الإنزيمات تسمح لعلماء الأحياء بتقدير تطورها كمحفزات غزيرة الإنتاج. كما أنها تمكن العلماء من مقارنة الإنزيمات بالمحفزات الصناعية المنتجة في المختبر.

وقال "بدون المحفزات ، لن تكون هناك حياة على الإطلاق ، من الميكروبات إلى البشر". "إنه يجعلك تتساءل عن كيفية عمل الانتقاء الطبيعي بطريقة تنتج بروتينًا ينطلق من الأرض كمحفز بدائي لمثل هذا التفاعل البطيء للغاية."

يمكن للطرق التجريبية لرصد التفاعلات البطيئة جدًا أن تولد أيضًا معلومات مهمة لتصميم الدواء العقلاني بناءً على الدراسات الجزيئية الخلوية.

قال ولفندن: "إن الإنزيمات التي تقوم بعمل مذهل في التحفيز الكيميائي هي ، دون أدنى شك ، الأهداف الأكثر حساسية لتطوير الأدوية". "الإنزيمات التي ندرسها رائعة لأنها تفوق جميع الإنزيمات المعروفة الأخرى في قوتها كمحفزات."

أجرى ولفندن بحثًا مكثفًا حول آليات الإنزيم والصلات المائية للمركب البيولوجي. أثر عمله أيضًا على التصميم العقلاني للعقار ، وساعدت النتائج التي توصل إليها مختبره في تحفيز تطوير عقاقير مثبطات الإنزيم المحول للأنجيوتنسين ، والتي تُستخدم الآن على نطاق واسع لعلاج ارتفاع ضغط الدم والسكتة الدماغية. كما أدت الأبحاث التي أجريت على الإنزيمات كمحفزات بارعة إلى تصميم مثبطات الأنزيم البروتيني التي تُستخدم لعلاج عدوى فيروس العوز المناعي البشري.

قال ولفندن: "لقد بدأنا فقط في فهم كيفية تسريع التفاعلات مع المحفزات الكيميائية ، ولم يأت أحد حتى على مسافة صاخبة لإنتاج أو توقع حجم قوتها التحفيزية".

جاء دعم هذا البحث من المعهد الوطني للطب العام ، وهو أحد مكونات المعاهد الوطنية للصحة.


ماذا يحدث إذا توقف الإنزيم عن العمل في الجسم؟ - مادة الاحياء


منتهكي الأسطورة
شائعات الإنزيم والأساطير والحقائق والحقائق

أخذ الإنزيمات على معدة فارغة

تنفجر الشائعات: إذا كنت تأخذ إنزيمات هضمية على معدة فارغة ، أو تأخذ إنزيمات ثم لا تأكل ، أو تأخذ الكثير من إنزيمات البروتياز ، فاحذر. يمكنهم هضم بطانة الأمعاء.

المغفل الأسطوري: إذا كانت الإنزيمات الهضمية ستهضم أنسجة الجسم السليمة ، فستكون قد هضمت بالفعل منذ فترة طويلة - على سبيل المثال ، بعد وقت قصير من أول مرة أكلت فيها. كانت إنزيماتنا الهضمية قد فعلت ذلك بالفعل. يمتلك الجسم ضوابط وتوازنات لجميع الإنزيمات التي تدير كل جانب من جوانب الجسم. لديها ضوابط وتوازنات لمعظم وظائف الجسم الشائعة الأخرى أيضًا. تذكر أن القناة الهضمية تسبح بالفعل في إنزيمات الجهاز الهضمي طوال الوقت على أي حال. من المفترض أن يكون لدينا الكثير من الإنزيمات في الأمعاء منذ الولادة وحتى الموت من أجل الصحة السليمة. إن نقص الإنزيمات الكافية يسبب مشاكل صحية.

للإنزيمات مواقع نشاط محددة جدًا ووظائف محددة جدًا. لديهم صلة بالأنسجة المشوهة أو الميتة أو التالفة. هذا يجعل بعض الإنزيمات فعالة جدًا في تنظيف الجروح والالتهابات.

لا توجد حالات مسجلة لأنزيمات الجهاز الهضمي تؤثر سلبًا على الأنسجة السليمة في أي مجموعة واسعة من الدراسات السريرية التي أجريت على العديد من الأشخاص لمجموعة متنوعة من الأمراض أو الحالات.

وظيفة الإنزيمات والبنكرياس

تنفجر الشائعات: إذا كنت تتناول مكملات إنزيم الجهاز الهضمي بانتظام ، فسيتوقف البنكرياس عن العمل وستعتمد على مكملات الإنزيم إلى الأبد.

أسطورة المغفل: لم يحدث هذا ، ولم يتم العثور على حدوثه على الرغم من وجود مئات الآلاف من المرضى على الإنزيمات ، وأحيانًا لفترات طويلة من الزمن وبجرعات عالية. الحقيقة هي أنه بمجرد توقف مكملات الإنزيم ، يعود البنكرياس إلى مستواه الطبيعي لإنتاج الإنزيم وإنتاجه. قد يؤدي تناول الإنزيمات التكميلية إلى منح البنكرياس `` راحة '' ويساعده على أن يصبح أكثر كفاءة وفعالية بمجرد توقف مكملات الإنزيم.

هناك سيناريو آخر تزيد من خلاله مكملات الإنزيم من إنتاج إنزيم الجسم بدلاً من تقليله. يتم إنتاج بعض إنزيمات الجهاز الهضمي في خلايا بطانة الأمعاء. عندما تصاب القناة الهضمية لأي سبب من الأسباب ، يمكن أن تتلف هذه الخلايا وتفقد وظيفة الإنزيم الخاصة بها. هذا يعني أن الأطعمة التي تتطلب هذه الإنزيمات لتحطيم شامل لن يتم هضمها بقدر ما ينبغي.

عندما يتم توفير مكملات إنزيم الجهاز الهضمي ، يمكن أن يكون لها تأثير استباقي في الشفاء على أنسجة الأمعاء بالإضافة إلى تكسير الأطعمة نفسها. عندما تلتئم بطانة القناة الهضمية باستخدام الإنزيم ، تنمو الخلية مرة أخرى وتعمل وظيفة الإنزيم مرة أخرى في القناة الهضمية. لذلك ، في جوهرها ، يمكن للإنزيمات التكميلية أن تعزز وظيفة الإنزيم في أجسامنا (استعادتها من الحالة التالفة). عندما تتوقف الإنزيمات التكميلية ، تنتج الأمعاء المزيد من الإنزيمات التي كانت عليها من قبل.

الانزيمات والتفاعل الخالب

تنفجر الشائعات: إذا كنت تحاول استخدام مُخلب محدد لإزالة المعادن الثقيلة من جسمك ، فلا تأخذ إنزيمات الجهاز الهضمي لأن الإنزيمات قد تكسر الرابطة المعدنية الثقيلة المرتبطة بالمخلب وتحرر المعدن الثقيل مرة أخرى.

المغفل الأسطورة: هذا لا يحدث. ضع في اعتبارك أن الفكرة كانت كذلك ، فإن إنزيمات البنكرياس الخاصة بنا ستكون مسؤولة عن نفس الإجراء ، ولن تكون الخالب فعالة أبدًا.

تكسر الإنزيمات الموجودة في منتجات الإنزيم الهضمي روابط معينة في مواد غذائية معينة (عضوية). هذه ليست نوع الروابط التي يتم العثور عليها عندما يربط الخالب بالزئبق أو المعادن الثقيلة الأخرى. تشكل خالب السندات روابط كبريتية خاصة.

في الواقع ، يقول معظم الأشخاص الذين لديهم خبرة في إجراء عملية إزالة معدن ثقيل وإنزيمات أن إضافة إنزيمات الجهاز الهضمي حسنت بشكل كبير من فعالية برنامج إزالة السموم أو إزالة السموم.

إنزيمات تحل محل حمية GFCF

تنفجر الشائعات: يقول عدد قليل من مؤيدي حمية GFCF والشركات المشاركة في نظام GFCF الغذائي (الخالي من الكازين والغلوتين) أن الإنزيمات الهاضمة لا يمكن أن تحل محل هذا النظام الغذائي المعين.

أسطورة المغفل: هذا البيان واسع جدًا كما هو وفي الواقع يحتوي على المزيد من "الأجزاء". أولاً ، إن الإنزيمات الهضمية متخصصة جدًا فيما تفعله. لا تعمل العديد من منتجات الإنزيمات على البروتينات الموجودة في منتجات الألبان والحبوب المعروفة باسم الكازين والغلوتين. ومع ذلك ، فهي ليست مصممة للقيام بذلك.

تم تصميم أحد المنتجات ، Peptizyde by Houston Nutraceuticals ، للعمل على بروتينات الكازين والغلوتين ، وقد أثبت فعاليته في السماح لمعظم الناس بترك نظام GFCF الغذائي إذا أرادوا ذلك. في الوقت الحالي ، تقوم آلاف العائلات بنجاح كبير باستبدال نظام GFCF الغذائي لمدة تصل إلى 4 سنوات حتى الآن. يقوم عدد لا بأس به من الأشخاص بأداء أفضل بكثير من نظام GFCF الغذائي الذي يحتوي على Peptizyde مقارنة بالنظام الغذائي الذي يحتوي على الإنزيمات. يختلف مدى استجابة أي فرد تمامًا كما هو الحال مع أي نظام غذائي أو دواء أو علاج أو أي إجراء آخر.

جانب آخر هو أن بعض الأشخاص أو المنظمات التي تدعي أن الإنزيمات لا تحل محل GFCF يبيعون منتجات الإنزيم بأنفسهم. لذا فهم يشيرون إلى منتجات الإنزيم التي يبيعونها أو يوزعونها ، وليس كل منتج إنزيم في العالم. إنهم يقدمون مطالبة عامة لذلك سيكون المشتري المحتمل تحت انطباع أن البيان ينطبق على جميع منتجات الإنزيم ، وبالتالي قد يكون أقل احتمالًا لشراء منتج إنزيم أكثر فاعلية في مكان آخر.

في بعض الأحيان ، يتم قول البيان من قبل شخص يتحدث عن موقفه الخاص: لقد جربوا شخصيًا منتج إنزيم من نوع ما وما زالوا بحاجة إلى GFCF. قد يكون هذا سردًا حقيقيًا لتجربته الفردية ، لكن هذا لا يعني أنه صحيح لكل منتج ولكل شخص (أنه لا يمكن أبدًا لأي منتج إنزيم في أي مكان أن يحل محل GFCF). هناك ثروة من الخبرة والشهادات على عكس ذلك.

هذا الموقع المستقل مخصص للتعليم والمعلومات حول الإنزيمات الهاضمة. هناك حاجة كبيرة لتوفير معلومات عملية وعامة عن العلاج بالأنزيم لمجموعة واسعة من الاستخدامات.

كانت الإنزيمات موجودة منذ وقت طويل جدًا. نأمل أن يساعد هذا الموقع في تقليل منحنى التعلم.


1 لا تعض أكثر مما تستطيع مضغه

الإنزيمات عبارة عن بروتينات ذات شكل ثلاثي الأبعاد يحدد نشاطها. ينتج الهيكل الثلاثي الأبعاد للإنزيم عن هيكله الثلاثي. يحتوي الإنزيم على موقع نشط ، مثل الفم ، حيث يربط الركيزة - الجزيء الذي سيعدله الإنزيم. يتكون هذا الموقع النشط من البنية الثلاثية للإنزيم ، مما يعني أنه يتكون من وجود سلاسل جانبية معينة من الأحماض الأمينية (تُعرف أيضًا باسم مجموعات الأحماض الأمينية R أو المجموعات الوظيفية) التي تبرز ، مثل الأسنان ، في مساحة الفم . تتفاعل السلاسل الجانبية مع الركيزة تمامًا مثل الأسنان التي تلدغ في الطعام أو تسحق أو تسحق أو تنكسر الركيزة.


ملخص

الإنزيمات عبارة عن محفزات كيميائية تعمل على تسريع التفاعلات الكيميائية في درجات الحرارة الفسيولوجية عن طريق خفض طاقة التنشيط. عادة ما تكون الإنزيمات عبارة عن بروتينات تتكون من واحد أو أكثر من سلاسل عديد الببتيد. تحتوي الإنزيمات على موقع نشط يوفر بيئة كيميائية فريدة تتكون من مجموعات معينة من الأحماض الأمينية R (بقايا). هذه البيئة الفريدة مناسبة تمامًا لتحويل مفاعلات كيميائية معينة لهذا الإنزيم ، والتي تسمى الركائز ، إلى مواد وسيطة غير مستقرة تسمى حالات الانتقال. يُعتقد أن الإنزيمات والركائز ترتبط بتوافق مستحث ، مما يعني أن الإنزيمات تخضع لتعديلات طفيفة عند ملامسة الركيزة ، مما يؤدي إلى ارتباط كامل ومثالي. ترتبط الإنزيمات بالركائز وتحفز التفاعلات بأربع طرق مختلفة: تجميع الركائز معًا في الاتجاه الأمثل ، مما يؤدي إلى تعريض هياكل الروابط للركائز للخطر بحيث يمكن كسر الروابط بسهولة أكبر ، وتوفير الظروف البيئية المثلى لحدوث رد فعل ، أو المشاركة مباشرة في تفاعل كيميائي عن طريق تكوين روابط تساهمية عابرة مع الركائز.

يجب تنظيم عمل الإنزيم بحيث يتم تحفيز التفاعلات المرغوبة في خلية معينة في وقت معين ولا يتم تحفيز التفاعلات غير المرغوبة. يتم تنظيم الإنزيمات حسب الظروف الخلوية ، مثل درجة الحرارة ودرجة الحموضة. يتم تنظيمها أيضًا من خلال موقعها داخل خلية ، وفي بعض الأحيان يتم تجزئتها بحيث يمكنها فقط تحفيز ردود الفعل في ظل ظروف معينة. يعد تثبيط وتنشيط الإنزيمات عبر جزيئات أخرى من الطرق المهمة الأخرى لتنظيم الإنزيمات. يمكن للمثبطات أن تعمل بشكل تنافسي ، أو غير تنافسي ، أو مثبطات غير تنافسية غير تنافسية عادة ما تكون مثبطات غير تنافسية. يمكن للمنشطات أيضًا تعزيز وظيفة الإنزيمات بشكل خيفي. الطريقة الأكثر شيوعًا التي تنظم بها الخلايا الإنزيمات في المسارات الأيضية هي من خلال تثبيط التغذية الراجعة. أثناء تثبيط التغذية الراجعة ، تعمل منتجات المسار الأيضي كمثبطات (عادةً ما تكون خيفيًا) لواحد أو أكثر من الإنزيمات (عادةً أول إنزيم ملتزم بالمسار) المشاركة في المسار الذي ينتجها.


الانزيمات

الإنزيمات هي بروتينات أساسية توجد في جميع الخلايا الحية. لديهم وظيفتان رئيسيتان:

1) تعمل كمحفزات (المحفز هو مادة كيميائية تسرع التفاعل الكيميائي)
2) يتحكمون في جميع التفاعلات الكيميائية التي تحدث داخل الخلية.

كل خلية لديها العديد من الإنزيمات المختلفة. كل إنزيم محدد: إنه يؤثر فقط على مادة كيميائية معينة. تسمى هذه المادة الكيميائية التي يغيرها الإنزيم الركيزة. يمكن للإنزيم إما أن يفكك ركيزة واحدة إلى منتجين مختلفين ، أو يمكن أن ينضم إلى ركيزتين في منتج واحد. مثال واحد موضح أدناه:
السبب في أن الإنزيمات محددة هو أن كل إنزيم له منطقة تسمى "الموقع النشط" الذي يلائم الركيزة. يمكنك أن تتخيل الأنزيم الذي يلائم الركيزة مثل مفتاح يلائم القفل. في هذا الرسم البياني ، "الشكل الوظيفي" هو الموقع النشط.
لذلك يقوم أحد الإنزيمات بإجراء تفاعل كيميائي معين: على سبيل المثال يضيف الليز أو يزيل الروابط المزدوجة في الجزيئات.

قبل حدوث تفاعل كيميائي ، يجب إضافة الطاقة. هذه الطاقة مطلوبة لتنشيط التفاعل أو لبدء التفاعل. على سبيل المثال ، يحترق البنزين جيدًا في الهواء ، ولكن إذا قمت فقط بتعريض البنزين للهواء ، فلن يحدث شيء - عليك أن تضبطه لبدء التفاعل الكيميائي (الاحتراق). وبالمثل في فصل الكيمياء ، غالبًا ما تقوم بخلط المواد الكيميائية معًا ، ثم يتعين عليك تسخينها لجعلها تتفاعل بالفعل. تعد زيادة درجة الحرارة طريقة شائعة للتغلب على حاجز طاقة التنشيط بطريقة أخرى عن طريق زيادة الضغط. في كلتا الحالتين ، يجتمع الإنزيم والركيزة معًا بسرعة أكبر.

عادة ، في كل مرة ترتفع فيها درجة الحرارة بمقدار 10 درجة مئوية ، يتضاعف معدل التفاعل المتحكم فيه بواسطة الإنزيم. هذا صحيح فقط إذا ظلت درجة الحرارة أقل من 50 درجة مئوية تقريبًا ، على عكس المحفز غير العضوي (مثل المحول الحفاز في عادم السيارة) الذي يعمل جيدًا في درجات حرارة عالية جدًا ، يتم تجميع الإنزيمات معًا بواسطة روابط هيدروجينية هشة ، وبالتالي تفسد الإنزيمات طبيعة أعلى من حوالي 50 درجة مئوية ، درجة حرارة جسم الإنسان الطبيعية البالغة 37 درجة مئوية توفر بيئة داخلية جيدة لأنزيمات تعمل بكفاءة.

هناك بعض الاستثناءات لهذه القاعدة التي تفيد بأن الإنزيمات تعمل بشكل أفضل في درجات حرارة أعلى: على سبيل المثال ، غالبًا ما تحتوي الأسماك التي تعيش في مياه القطب الشمالي أو القطب الجنوبي على إنزيمات تعمل جيدًا حتى عند -2 درجة مئوية ، تحت درجة تجمد المياه العذبة.

أحد الأمثلة على ذلك هو سمكة القطب الجنوبي Trematomus التي تظهر هنا. مثل العديد من الأسماك في القطب الجنوبي ، هذه السمكة لها عيون كبيرة منتفخة لتجميع أكبر قدر ممكن من الضوء من البحر الخافت تحت الجليد. تتكيف الإنزيمات من هذه الأسماك جيدًا مع البيئات الباردة بحيث تتفكك (وتموت الأسماك) إذا وصلت درجة الحرارة إلى 5 درجات مئوية فقط (41 درجة فهرنهايت). بالإضافة إلى احتوائها على إنزيمات تتكيف مع البرد ، تحتوي هذه الأسماك أيضًا على بروتينات سكرية خاصة تعمل كمضاد للتجمد في دمائها. يعتبر مانع التجمد الطبيعي هذا أكثر فعالية 300 مرة من مضاد التجمد العادي في سيارتك ، على الرغم من أن كيفية عمله بالضبط لا تزال غامضة بعض الشيء.


عامل بيئي آخر مهم في التحكم في معدل تفاعل التحكم في الإنزيم هو الرقم الهيدروجيني. تحتوي الأحماض على درجة حموضة أقل من 7 ، بينما تحتوي القواعد (القلويات) على درجة حموضة أكبر من 7. الإنزيمات الموجودة في المعدة ، مثل البيبسين (الذي يهضم البروتين) ، تعمل بشكل أفضل في الظروف الحمضية جدًا (درجة الحموضة 1-2) ، ولكن معظم الإنزيمات يعمل بشكل أفضل في الجسم بالقرب من الرقم الهيدروجيني 7. وبالمناسبة ، لا يتم هضم بطانة المعدة بواسطة البيبسين لأنها محمية بطبقة من المخاط.

عندما يموت نبات أو حيوان ، يتحلل الجسم عادة بواسطة البكتيريا أو الفطريات. إذا كانت الظروف تمنع عمل الإنزيمات في البكتيريا ، فسيتم الحفاظ على الجسم.

تُظهر هذه الصورة (رجل تولوند) جثة تم اكتشافها في ديمارك في مستنقع الخث في عام 1950. كان الشخص قد خُنق ، وفي البداية اعتقدت الشرطة أنه جريمة قتل حديثة. لكن مستنقعات الخث حمضية للغاية ، واتضح أن الجسم كان عمره 2000 عام ، وقد تم حفظه جيدًا في الخث. منع الحمض الموجود في مستنقع الخث البكتيريا أو الفطريات من تحلل الجسم. يعتقد علماء الآثار أن الجثة من طقوس القتل ، لكنهم غير متأكدين مما إذا كان الشخص قد قُتل كعقاب ، أو ما إذا كان الجسد كان تضحية للآلهة.
لمزيد من التفاصيل حول كيفية حماية المستنقعات للجثث والأدلة الأثرية الأخرى ، راجع هذا الموقع أدناه:
مجلة علم الآثار

تم العثور على جثث مماثلة من مئات أو حتى آلاف السنين في جبال الألب وفي جبال الأنديز ، حيث حالت درجات الحرارة الباردة دون التدهور.

المثبطات هي مواد كيميائية تبطئ عمل الإنزيمات. يمكن أن يكون هذا المنع من نوعين:

أ) المثبطات التنافسية تشبه الركيزة الحقيقية ، وتندرج فعليًا في جزء من الموقع النشط

ب) تختلف المثبطات غير التنافسية كيميائيًا عن الركيزة وتناسب جزءًا مختلفًا من الإنزيم.

يوضح الرسم البياني أدناه مثالاً على إنزيم وركيزة وكلا النوعين من المثبطات. تتأثر المثبطات التنافسية بتركيز الركيزة - إذا كان هناك الكثير من الركيزة ، فعادة ما يحتوي الموقع النشط للإنزيم على ركيزة فيه ، وبالتالي لا يمكن للمثبط أن يلتصق هناك. ومع ذلك ، فإن المثبطات غير التنافسية ترتبط بجزء مختلف من الإنزيم ، وبالتالي فإن كمية الركيزة الموجودة ليس لها أي تأثير على هذه المثبطات. هذا الرسم البياني مأخوذ من جامعة ويسترن ميشيغان ، والذي يحتوي على معلومات أكثر تفصيلاً حول المثبطات (انظر أدناه).
تعتبر مثبطات الإنزيم مهمة تجاريًا في نواح كثيرة. على سبيل المثال المبيدات الحشرية تقتل الحشرات عن طريق تثبيط الإنزيمات الأساسية الموجودة في الحشرات (لا توجد هذه الإنزيمات في البشر). وبالمثل فإن العديد من الأدوية مثل الأسبرين والمضادات الحيوية مثبطات. يعمل الإنزيم سوبلين على هضم البروتينات ، ويستخدم في منظفات الغسيل. رينين هو إنزيم مستخرج من العجول ، ويستخدم في تخثر الحليب لصنع الجبن. يكتشف الجلوكوز أوكسيديز الجلوكوز في البول (على سبيل المثال في مرضى السكر).

مادة كيميائية أخيرة يمكن أن تؤثر على الإنزيمات هي أنزيم. الإنزيمات المساعدة تساعد الإنزيمات على العمل. ترتبط بعض الإنزيمات المساعدة بالإنزيم بشكل تساهمي ، لتشكيل "مجموعة صناعية". العديد من الإنزيمات المساعدة عبارة عن فيتامينات ، وتحتاج الخلايا عمومًا إلى كميات صغيرة فقط من الإنزيم المساعد. يمنحك النظام الغذائي النموذجي جميع الفيتامينات التي تحتاجها ، لذلك هناك فائدة قليلة أو معدومة من تناول أقراص فيتامين إضافية. الاستثناء الرئيسي لهذا هو فيتامين حمض الفوليك ، والذي يوجد بشكل رئيسي في الخضروات ذات اللون الأخضر الداكن مثل السبانخ أو الكرنب. ليس مفاجئًا أن هذا غالبًا ما يكون ناقصًا في النظام الغذائي ، ولذلك في يناير 1999 طلبت الحكومة الأمريكية من الشركات التي تصنع المنتجات الأساسية مثل الدقيق إضافة حمض الفوليك إلى الدقيق. لذلك الآن عندما تأكل الخبز أو البيتزا أو غيرها من الأطعمة الشائعة ، فإنك تحصل على حمض الفوليك الذي يحتاجه جسمك. حتى البيتزا هي حقا غذاء صحي!


كيف يؤثر الرقم الهيدروجيني على الإنزيمات

بيئة الأس الهيدروجيني لها تأثير كبير على الإنزيمات. يمكن أن يؤثر على القوى داخل الجزيئية ويغير شكل الإنزيم - من المحتمل أن يصل إلى النقطة التي يصبح فيها غير فعال. مع وضع هذه التأثيرات في الاعتبار ، تمتلك الإنزيمات النموذجية نطاقًا من الأس الهيدروجيني تعمل فيه على النحو الأمثل. على سبيل المثال ، يعمل alpha amylase ، الموجود في الفم ، بشكل أكثر فعالية بالقرب من درجة الحموضة المحايدة. ومع ذلك ، تعمل الليباز بشكل أفضل عند مستويات الأس الهيدروجيني الأساسية. تمنع الأنظمة العازلة المدمجة في معظم الكائنات الحية مستويات الأس الهيدروجيني من الوصول إلى النقطة التي تصبح فيها الإنزيمات الأساسية غير فعالة. إذا أصبح الإنزيم غير فعال بسبب مستوى الأس الهيدروجيني ، فإن ضبط الأس الهيدروجيني يمكن أن يتسبب في أن يصبح الإنزيم فعالًا مرة أخرى.


آلية عمل الإنزيمات

كما ذكرنا سابقًا ، يتم إنتاج معظم الإنزيمات في خلايا الكائنات الحية. تقوم الخلية بإنتاج الإنزيمات بناءً على تعليمات جينات تلك الخلية. لذا فإن العيوب في الجينات قد تؤدي إلى إنزيمات معيبة لا تعمل بشكل صحيح. تختلف بنية ووظيفة كل إنزيم. عليهم العمل على أهداف مختلفة ، والتي تختلف من إنزيم إلى آخر. عادة ، يمكن أن يعمل إنزيم معين على هدف معين فقط. إن مسار عمل الإنزيمات مختلف ومعقد ، وبالتالي ، هناك نظريات مختلفة بخصوص هذا الموضوع.

نظرة عامة: بشكل عام ، يمكن وصف آلية عمل الإنزيم على النحو التالي. يعمل كل إنزيم على هدف محدد يسمى الركيزة ، والتي تتحول إلى منتجات قابلة للاستخدام من خلال عمل الإنزيم. بمعنى آخر ، يتفاعل الإنزيم مع الركيزة مكونًا مركب ركيزة إنزيم. بمجرد اكتمال التفاعل ، يظل الإنزيم كما هو ، لكن الركيزة تتحول إلى منتجات. على سبيل المثال ، يعمل إنزيم السكراز على ركيزة السكروز لتشكيل المنتجات & # 8211 الفركتوز والجلوكوز.

نظرية القفل والمفتاح: هذه إحدى النظريات التي تشرح آلية عمل الإنزيمات. وفقًا لهذه النظرية ، يحتوي كل إنزيم على منطقة محددة (تسمى الموقع النشط) والتي تهدف إلى ربط ركيزة معينة. الموقع النشط للإنزيم مكمل لجزء معين من الركيزة ، فيما يتعلق بالأشكال. سوف تتناسب الركيزة مع الموقع النشط تمامًا ، ويحدث التفاعل بينهما.

سوف تتناسب الركيزة الصحيحة مع الموقع النشط للإنزيم وتشكل مجمع ركيزة إنزيم. في هذا الموقع النشط يتم تحويل الركيزة إلى منتجات قابلة للاستخدام. بمجرد اكتمال التفاعل ، وإطلاق المنتجات ، يظل الموقع النشط كما هو ويكون جاهزًا للتفاعل مع ركائز جديدة. افترض إميل فيشر هذه النظرية في عام 1894. توفر هذه النظرية نظرة عامة أساسية حول عمل الإنزيمات على الركيزة. ومع ذلك ، هناك بعض العوامل التي لا تزال غير مبررة. وفقًا لهذه النظرية ، فإن الأحماض الأمينية (في حالة غير مرتبطة) في الموقع النشط مسؤولة عن شكلها المحدد. هناك بعض الإنزيمات التي لا تشكل أي شكل في شكل غير منضم. فشلت نظرية القفل والمفتاح في تفسير عمل هذه الإنزيمات.

نظرية الملائمة المستحثة: كوشلاند ، الابن ، صاغ هذه النظرية في عام 1958. هذه النظرية تدعم أيضًا فرضية القفل والمفتاح القائلة بأن الموقع النشط والركيزة يتناسبان تمامًا وأن أشكالهما مكملة. وفقًا لنظرية الملاءمة المستحثة ، فإن شكل الموقع النشط ليس جامدًا. إنه مرن ويتغير ، حيث تتلامس الركيزة مع الإنزيم.

لكي نكون أكثر دقة ، بمجرد أن يحدد الإنزيم الركيزة الصحيحة ، يتغير شكل موقعه النشط بحيث يتناسب مع الأخير تمامًا. ينتج عن هذا تكوين مركب الركيزة الإنزيمية والمزيد من التفاعلات. كما تشرح هذه النظرية آلية عمل العديد من الإنزيمات ، فهي مقبولة على نطاق واسع من فرضية القفل والمفتاح.

هل تود الكتابة لنا؟ حسنًا ، نحن نبحث عن كتاب جيدين يريدون نشر الكلمة. تواصل معنا وسنتحدث.

العوامل التي تؤثر على الإنزيمات وعمل # 8217: تتأثر أنشطة الإنزيمات بعوامل مختلفة ، مثل درجة الحرارة ودرجة الحموضة والتركيز. عادة ، تزيد درجات الحرارة المرتفعة من معدل التفاعلات التي تنطوي على الإنزيمات. يقال إن درجة الحرارة المثلى لمثل هذه التفاعلات تتراوح بين 37 و 40 درجة مئوية. بمجرد ارتفاع درجة الحرارة فوق هذا المستوى ، يتم تغيير طبيعة الإنزيمات ولم تعد صالحة للتفاعل مع الركائز. قد تؤثر الاختلافات في الأس الهيدروجيني أيضًا على آلية عمل الإنزيمات. قد يختلف مستوى الأس الهيدروجيني الأمثل من إنزيم إلى آخر ، حسب موقع عملهم. قد تؤدي الاختلافات عن مستوى الأس الهيدروجيني هذا إلى إبطاء نشاط الإنزيمات وينتج عن درجة الحموضة المرتفعة أو المنخفضة للغاية إنزيمات مشوهة لا يمكنها تثبيت الركيزة بشكل صحيح. قد يزداد معدل الأنشطة الأنزيمية مع تركيز الإنزيمات والركائز.

هذه ليست سوى لمحة موجزة عن آلية عمل الإنزيمات. ينتج جسم الإنسان العديد من الإنزيمات المسؤولة عن مجموعة واسعة من التفاعلات الكيميائية الضرورية لبقائنا على قيد الحياة. مباشرة من التنفس والهضم ، تشارك الإنزيمات في العديد من الوظائف. تستخدم بعض هذه الإنزيمات للأغراض الصناعية أيضًا. الإنزيمات الموجودة في منظفات الغسيل هي المسؤولة عن إزالة البقع وتنظيف الملابس. يستخدم البعض في تحضير الأطعمة والمشروبات.

المنشورات ذات الصلة

لكل إنزيم ، توجد قيمة pH مثالية ، حيث يعمل الإنزيم المحدد بشكل أكثر نشاطًا. أي تغيير في هذا الرقم الهيدروجيني يؤثر بشكل كبير على نشاط الإنزيم و / أو المعدل والهيليب

في التفاعل الكيميائي ، تسمى الخطوة التي ترتبط فيها الركيزة بالموقع النشط للإنزيم بمركب الركيزة الإنزيمية. يتأثر نشاط الإنزيم بـ & hellip

رينين هو إنزيم ضروري لهضم البروتينات. يساعد على هضم الحليب في الثدييات الصغيرة. تسرد هذه المقالة BiologyWise وظيفة إنزيم رينين.


شاهد الفيديو: Masked Wolf - Astronaut In The Ocean Alex Ercan Remix (كانون الثاني 2022).