معلومة

SS1_2019_Lecture_03 - علم الأحياء


الدهون

الدهون هي مجموعة متنوعة من المركبات الكارهة للماء والتي تشمل جزيئات مثل الدهون والزيوت والشموع والفوسفوليبيد والمنشطات. لنبدأ بتطوير فهم أساسي لهذه الفئة من الجزيئات الحيوية.

دهون وزيوت

جزيء دهن شائع أو الدهون الثلاثية. هذه الأنواع من الجزيئات هي بشكل عام كارهة للماء ، وعلى الرغم من أن لها وظائف عديدة ، فمن المحتمل أن تشتهر بأدوارها في دهون الجسم والزيوت النباتية. جزيء ثلاثي الجليسريد مشتق من نوعين من المكونات الجزيئية - مجموعة "رأس" قطبية ومجموعة "ذيل" غير قطبية. مجموعة "رأس" من أ الدهون الثلاثية مشتق من جزيء جلسرين واحد. يتكون الجلسرين ، وهو كربوهيدرات ، من ثلاثة كربون وخمسة هيدروجين وثلاث مجموعات وظيفية هيدروكسيل (-OH). غير القطبية حمض دهني تتكون مجموعة "الذيل" من ثلاثة هيدروكربونات (مجموعة وظيفية تتكون من روابط C-H) التي تحتوي أيضًا على مجموعة وظيفية كربوكسيل قطبية (ومن هنا جاء مصطلح "الأحماض الدهنية" - مجموعة الكربوكسيل حمضية في معظم الأس الهيدروجيني ذات الصلة بيولوجيًا). قد يتراوح عدد الكربون في الأحماض الدهنية من 4 إلى 36 ؛ الأكثر شيوعًا هي تلك التي تحتوي على 12-18 ذرة كربون.

شكل 1. يتكون Triacylglycerol من انضمام ثلاثة أحماض دهنية إلى العمود الفقري للجليسرول في تفاعل الجفاف. يتم إطلاق ثلاثة جزيئات من الماء في هذه العملية. الإسناد: مارك ت.فاكيوتي (عمل خاص)

ملاحظة: مناقشة ممكنة

نماذج من الدهون الثلاثية الموضحة أعلاه تصور نسبيا مواقع الذرات في الجزيء. إذا كنت تبحث عن صور للدهون الثلاثية في محرك بحث Google ، فستجد بعض النماذج التي تُظهر ذيول الفوسفوليبيد في مواضع مختلفة عن تلك الموضحة أعلاه. باستخدام حدسك ، أعط رأيًا عن النموذج الذي تعتقد أنه يمثل تمثيلًا أكثر صحة للحياة الواقعية. لماذا ا؟

الشكل 2. حمض الستريك هو حمض دهني مشبع شائع. حمض الأوليك وحمض اللينولينيك من الأحماض الدهنية غير المشبعة الشائعة. Facciotti (العمل الخاص)

ملاحظة: مناقشة ممكنة

تتكون الدهون الطبيعية مثل الزبدة وزيت الكانولا وما إلى ذلك في الغالب من الدهون الثلاثية. تختلف الخصائص الفيزيائية لهذه الدهون المختلفة اعتمادًا على عاملين:

  1. عدد الكربون في سلاسل الهيدروكربون ؛
  2. عدد حالات إزالة التشبع ، أو الروابط المزدوجة ، في سلاسل الهيدروكربون.

يؤثر العامل الأول على كيفية تفاعل هذه الجزيئات مع بعضها البعض ومع الماء ، بينما يؤثر العامل الثاني بشكل كبير على شكلها. يؤدي إدخال الرابطة المزدوجة إلى حدوث "تشويش" في الهيدروكربون "المستقيم" نسبيًا ، كما هو موضح في شكل مبالغ فيه قليلاً في الشكل 3.

بناءً على ما يمكنك فهمه من هذا الوصف الموجز ، اقترح سببًا منطقيًا - بكلماتك الخاصة - لشرح سبب صلابة الزبدة في درجة حرارة الغرفة بينما يكون الزيت النباتي سائلًا.

إليك معلومة مهمة يمكن أن تساعدك في السؤال: تحتوي الزبدة على نسبة أكبر من الهيدروكربونات الأطول والمشبعة في الدهون الثلاثية مقارنة بالزيت النباتي.

الشكل 3. الأحماض الدهنية المشبعة المباشرة مقابل الأحماض الدهنية غير المشبعة "المنحنية" / "الملتوية". Facciotti (العمل الخاص)

اتصال حقيقي:

هل فكرت يومًا في مدى أهمية الدهون للرؤية؟ اقرأ المزيد هنا.

ستيرول

منشطات هي دهون ذات هيكل حلقة مدمجة. على الرغم من أنها لا تشبه الدهون الأخرى التي تمت مناقشتها هنا ، فقد تم تصنيفها على أنها دهون لأنها تتكون أيضًا إلى حد كبير من الكربون والهيدروجين ، وهي كارهة للماء وغير قابلة للذوبان في الماء. جميع المنشطات لها أربع حلقات كربون مرتبطة. تحتوي العديد من المنشطات أيضًا على المجموعة الوظيفية -OH التي تضعها في تصنيف الكحول للستيرولات. العديد من المنشطات ، مثل الكوليسترول ، لها ذيل قصير. الكوليسترول هو الستيرويد الأكثر شيوعًا. يتم تصنيعه بشكل أساسي في الكبد وهو مقدمة للعديد من هرمونات الستيرويد مثل التستوستيرون. كما أنه مقدمة لفيتامين د والأملاح الصفراوية التي تساعد في استحلاب من الدهون وامتصاصها لاحقًا بواسطة الخلايا. على الرغم من الحديث عن الكوليسترول في كثير من الأحيان بعبارات سلبية ، إلا أنه ضروري للتشغيل السليم للعديد من الخلايا الحيوانية ، لا سيما في دوره كعنصر من مكونات غشاء البلازما حيث يُعرف عنه بتعديل بنية الغشاء وتنظيمه وسيولته.

الشكل 4. الكوليسترول هو جزيء دهني معدل يتم تصنيعه بواسطة خلايا حيوانية وهو عنصر هيكلي رئيسي في الأغشية الخلوية. الكورتيزول هو هرمون (جزيء إشارة) يتم إطلاقه غالبًا استجابة للإجهاد. Facciotti (العمل الخاص)

ملاحظة: مناقشة ممكنة

في جزيء الكورتيزول أعلاه ، ما أجزاء الجزيء التي تصنفها كمجموعات وظيفية؟ هل هناك أي خلاف حول ما يجب وما لا يجب إدراجه كمجموعة وظيفية؟

الفوسفوليبيد

الفوسفوليبيد المكونات الرئيسية لغشاء الخلية ، الطبقة الخارجية للخلايا. مثل الدهون ، فهي تتكون من سلاسل الأحماض الدهنية المرتبطة بجزيء الجلسرين. على عكس ثلاثي الجلسرين ، فإن الفوسفوليبيد له ذيلان من الأحماض الدهنية ومجموعة فوسفات مرتبطة بالسكر. ولذلك فوسفوليبيد برمائي الجزيئات ، بمعنى أنها تحتوي على جزء كاره للماء وجزء محب للماء. سلاسل الأحماض الدهنية الممتدة من الجلسرين كارهة للماء ولا يمكن أن تتفاعل مع الماء ، في حين أن مجموعة الرأس المحتوية على الفوسفات محبة للماء وتتفاعل مع الماء. هل يمكنك تحديد المجموعات الوظيفية الموجودة في الفسفوليبيد أدناه والتي تعطي كل جزء من الفسفوليبيد خصائصه؟

ملحوظة

تأكد من ملاحظة في الشكل 5 أن مجموعة الفوسفات بها مجموعة R مرتبطة بإحدى ذرات الأكسجين. R هو متغير شائع الاستخدام في هذه الأنواع من الرسوم البيانية للإشارة إلى أن بعض الذرات أو الجزيئات الأخرى مرتبطة في هذا الموضع. يمكن أن يكون هذا الجزء من الجزيء مختلفًا في فوسفوليبيدات مختلفة - وسوف ينقل بعض الكيمياء المختلفة للجزيء بأكمله. ومع ذلك ، في الوقت الحالي ، أنت مسؤول عن القدرة على التعرف على هذا النوع من الجزيئات (بغض النظر عن مجموعة R) بسبب العناصر الأساسية المشتركة - العمود الفقري للجليسرول ، ومجموعة الفوسفات ، وذيول الهيدروكربونات.

الشكل 5. الفسفوليبيد عبارة عن جزيء يحتوي على اثنين من الأحماض الدهنية ومجموعة فوسفات معدلة مرتبطة بعمود فقري من الجلسرين. يمكن تعديل الفوسفات بإضافة مجموعات كيميائية مشحونة أو قطبية. قد تقوم العديد من مجموعات R الكيميائية بتعديل الفوسفات. يتم عرض الكولين والسيرين والإيثانولامين هنا. ترتبط هذه بمجموعة الفوسفات في الموضع المسمى R عبر مجموعات الهيدروكسيل الخاصة بهم.
الإسناد: مارك ت.فاكيوتي (عمل خاص)

1،2-ديوليويل-سن-جلسيرو-3-فوسفو-إل-سيرين

في وجود الماء ، فإن بعض الفسفوليبيدات سوف ترتب نفسها تلقائيًا في micelle (الشكل 6). سيتم ترتيب الدهون بحيث تكون مجموعاتها القطبية على السطح الخارجي للميلي ، وتكون ذيول غير قطبية في الداخل. في ظل ظروف أخرى ، يمكن أيضًا أن تتكون طبقة ثنائية الدهون. يتكون هذا الهيكل ، الذي يبلغ سمكه بضعة نانومترات فقط ، من طبقتين متعارضتين من الدهون الفوسفورية بحيث تصطف جميع ذيول الكارهة للماء وجهاً لوجه في وسط الطبقة الثنائية وتحيط بها مجموعات الرأس المحبة للماء. تتشكل طبقة ثنائية الفسفوليبيد كهيكل أساسي لمعظم أغشية الخلايا وهي مسؤولة عن الطبيعة الديناميكية لغشاء البلازما.

الشكل 6. في وجود الماء ، فإن بعض الفسفوليبيدات سوف ترتب نفسها تلقائيًا في micelle. المصدر: تم إنشاؤه بواسطة إيرين إيسلون (عمل خاص)

ملاحظة: مناقشة ممكنة

كما ذكرنا سابقًا ، إذا كنت ستأخذ بعض الدهون الفوسفورية النقية وتضعها في الماء ، فإن بعضًا من الفوسفوليبيد سيتشكل تلقائيًا في المذيلات. يبدو هذا وكأنه عملية يمكن وصفها من خلال قصة الطاقة.

ارجع إلى نموذج تقييم Energy Story وحاول إنشاء قصة طاقة لهذه العملية - أتوقع أن الخطوات التي تتضمن وصف الطاقة قد تكون صعبة في هذه المرحلة (سنعود إلى ذلك لاحقًا) ولكن يجب أن تكون قادرًا على ذلك قم بالخطوات الثلاث الأولى على الأقل. يمكنك أيضًا نقد عمل بعضكما البعض بشكل بنّاء لإنشاء قصة محسّنة.

تمت مناقشة غشاء الفسفوليبيد بالتفصيل في وحدة لاحقة. سيكون من المهم تذكر الخصائص الكيميائية المرتبطة بالمجموعات الوظيفية في الفسفوليبيد لفهم وظيفة غشاء الخلية.

الكربوهيدرات

الكربوهيدرات هي إحدى الفئات الأربع الرئيسية للجزيئات الكبيرة التي تتكون منها جميع الخلايا وهي جزء أساسي من نظامنا الغذائي ؛ الحبوب والفواكه والخضروات كلها مصادر طبيعية. في حين أننا قد نكون أكثر دراية بالدور الذي تلعبه الكربوهيدرات في التغذية ، إلا أن لها أيضًا مجموعة متنوعة من الوظائف الأساسية الأخرى في البشر والحيوانات والنباتات والبكتيريا. في هذا القسم ، سنناقش ونراجع المفاهيم الأساسية لبنية الكربوهيدرات والتسميات ، بالإضافة إلى مجموعة متنوعة من الوظائف التي تلعبها في الخلايا.

الهياكل الجزيئية

في أبسط أشكالها ، الكربوهيدرات يمكن تمثيلها بواسطة الصيغة المتكافئة (CH2س)ن، أين ن هو عدد ذرات الكربون في الجزيء. بالنسبة للكربوهيدرات البسيطة ، فإن نسبة الكربون إلى الهيدروجين إلى الأكسجين في الجزيء هي 1: 2: 1. تشرح هذه الصيغة أيضًا أصل مصطلح "الكربوهيدرات": المكونات هي الكربون ("الكربوهيدرات") ومكونات الماء ("الهيدرات"). يتم تصنيف الكربوهيدرات البسيطة إلى ثلاثة أنواع فرعية: السكريات الأحادية ، والسكريات الثنائية ، والسكريات المتعددة ، والتي سيتم مناقشتها أدناه. في حين أن الكربوهيدرات البسيطة تقع بشكل جيد في هذه النسبة 1: 2: 1 ، يمكن أن تكون الكربوهيدرات أكثر تعقيدًا من الناحية الهيكلية. على سبيل المثال ، تحتوي العديد من الكربوهيدرات على مجموعات وظيفية (تذكرها من مناقشتنا الأساسية حول الكيمياء) إلى جانب الهيدروكسيل الواضح. على سبيل المثال ، يمكن أن تحتوي الكربوهيدرات على فوسفات أو مجموعات أمينية يتم استبدالها في مجموعة متنوعة من المواقع داخل الجزيء. يمكن أن توفر هذه المجموعات الوظيفية خصائص إضافية للجزيء وستغير وظيفته العامة. ومع ذلك ، حتى مع هذه الأنواع من البدائل ، يتم الاحتفاظ بالهيكل العام الأساسي للكربوهيدرات وتحديدها بسهولة.

التسمية

قضية واحدة مع كيمياء الكربوهيدرات هي التسمية. فيما يلي بعض القواعد السريعة والبسيطة:

  1. الكربوهيدرات البسيطة ، مثل الجلوكوز أو اللاكتوز أو الدكستروز ، تنتهي بـ "-ose".
  2. يمكن تصنيف الكربوهيدرات البسيطة بناءً على عدد ذرات الكربون في الجزيء ، كما هو الحال مع ثلاثي (ثلاثة ذرات كربون) أو بنتوز (خمسة ذرات كربون) أو سداسي (ستة ذرات كربون).
  3. يمكن تصنيف الكربوهيدرات البسيطة بناءً على المجموعة الوظيفية الموجودة في الجزيء ، أي الكيتوز (يحتوي على كيتون) أو الألدوز (يحتوي على ألدهيد).
  4. غالبًا ما يتم تنظيم السكريات بواسطة عدد جزيئات السكر في السلسلة ، كما هو الحال في السكاريد الأحادي أو السكاريد أو ثلاثي السكاريد.

للحصول على فيديو قصير عن تصنيف الكربوهيدرات ، شاهد فيديو أكاديمية خان لمدة 10 دقائق بالضغط هنا.

السكريات الأحادية

السكريات الأحادية ("mono-" = one ؛ "sacchar-" = حلو) هي سكريات بسيطة ؛ الأكثر شيوعًا هو الجلوكوز. في السكريات الأحادية ، يتراوح عدد الكربون عادة من ثلاثة إلى سبعة. إذا كان السكر يحتوي على مجموعة ألدهيد (المجموعة الوظيفية ذات البنية R-CHO) ، فإنه يُعرف باسم ألدوز ؛ إذا كانت تحتوي على مجموعة كيتون (المجموعة الوظيفية ذات الهيكل RC (= O) R ') ، فإنها تُعرف باسم كيتوز.

شكل 1. يتم تصنيف السكريات الأحادية بناءً على موضع مجموعة الكربونيل الخاصة بهم وعدد الكربون في العمود الفقري. تحتوي الألدوز على مجموعة كربونيل (مُشار إليها باللون الأخضر) في نهاية سلسلة الكربون وتحتوي الكيتوز على مجموعة كربونيل في منتصف سلسلة الكربون. تحتوي التثلييات ، والخماسيات ، والسداسيات على ثلاثة وخمسة وستة ذرات كربون في العمود الفقري ، على التوالي. Facciotti (العمل الخاص)

الجلوكوز مقابل الجالاكتوز

جالاكتوز (جزء من اللاكتوز أو سكر الحليب) و الجلوكوز (الموجودة في السكروز ، ديساكهاريد الجلوكوز) هي السكريات الأحادية الشائعة الأخرى. الصيغة الكيميائية للجلوكوز والجالاكتوز هي C6ح12ا6؛ كلاهما سداسي ، لكن ترتيبات مجموعات الهيدروجين والهيدروكسيل مختلفة في الموضع ج4. بسبب هذا الاختلاف الصغير ، فهي تختلف هيكليًا وكيميائيًا وتُعرف باسم الأيزومرات الكيميائية بسبب الترتيب المختلف للمجموعات الوظيفية حول الكربون غير المتماثل ؛ يحتوي كل من هذه السكريات الأحادية على أكثر من كربون واحد غير متماثل (قارن الهياكل في الشكل أدناه).

الفركتوز مقابل كل من الجلوكوز والجالاكتوز

يمكن إجراء مقارنة ثانية عند النظر إلى الجلوكوز والجالاكتوز و الفركتوز (الكربوهيدرات الثانية التي تحتوي على الجلوكوز تشكل سكروز ثنائي السكاريد وهو سكر شائع موجود في الفاكهة). الثلاثة هم من السداسي. ومع ذلك ، هناك اختلاف هيكلي كبير بين الجلوكوز والجالاكتوز مقابل الفركتوز: الكربون الذي يحتوي على كاربونيل (C = O).

في الجلوكوز والجالاكتوز ، تكون مجموعة الكاربونيل على C1 الكربون ، وتشكيل الألدهيد مجموعة. في الفركتوز ، توجد مجموعة الكاربونيل على C2 الكربون ، وتشكيل أ كيتون مجموعة. تسمى السكريات السابقة ألدوز على أساس مجموعة الألدهيد التي تم تشكيلها ؛ تم تعيين الأخير على أنه كيتوز بناءً على مجموعة الكيتون. مرة أخرى ، يعطي هذا الاختلاف للفركتوز خواصًا كيميائية وتركيبية مختلفة عن تلك الموجودة في الألدوز والجلوكوز والجالاكتوز ، على الرغم من أن الفركتوز والجلوكوز والجلاكتوز جميعها لها نفس التركيب الكيميائي: C6ح12ا6.

الشكل 2. الجلوكوز والجلاكتوز والفركتوز كلها سداسية. وهي عبارة عن أيزومرات هيكلية ، مما يعني أن لها نفس الصيغة الكيميائية (C6ح12ا6) لكن ترتيبًا مختلفًا للذرات.

الشكل الخطي مقابل الحلقي للسكريات الأحادية

يمكن أن توجد السكريات الأحادية كسلسلة خطية أو كجزيئات على شكل حلقة. في المحاليل المائية ، توجد السكريات الأحادية عادة في شكل حلقة (الشكل 3). يمكن أن يكون للجلوكوز في شكل حلقة ترتيبان مختلفان من مجموعة الهيدروكسيل (OH) حول الكربون الشاذ (C1 يصبح غير متماثل في عملية تشكيل الحلقة). إذا كانت مجموعة الهيدروكسيل أقل من C1 في السكر ، يقال إنه في وضع ألفا (α) ، وإذا كان أعلى من C1 في السكر ، يقال أنه في وضع بيتا ().

الشكل 3. توجد السكريات الأحادية المكونة من خمسة وستة كربون في حالة توازن بين الشكل الخطي والحلقة. عندما تتشكل الحلقة ، يتم قفل السلسلة الجانبية التي يتم إغلاقها في وضع α أو β. يشكل الفركتوز والريبوز أيضًا حلقات ، على الرغم من أنها تشكل حلقات خماسية الأعضاء على عكس الحلقة المكونة من ستة أعضاء من الجلوكوز.

السكريات

السكريات ("di-" = 2) يتشكل عندما يخضع اثنان من السكريات الأحادية لتفاعل تجفيف (يُعرف أيضًا باسم تفاعل التكثيف أو تخليق الجفاف). خلال هذه العملية ، تتحد مجموعة الهيدروكسيل الخاصة بأحد السكريات الأحادية مع هيدروجين أحادي السكاريد ، مما يؤدي إلى إطلاق جزيء من الماء وتشكيل رابطة تساهمية. تُعرف الرابطة التساهمية التي تتكون بين جزيء الكربوهيدرات وجزيء آخر (في هذه الحالة ، بين اثنين من السكريات الأحادية) باسم جليكوسيد رابطة. يمكن أن تكون روابط الجليكوسيد (وتسمى أيضًا روابط جليكوسيدية) من النوع ألفا أو بيتا.

الشكل 4. يتشكل السكروز عندما يتحد مونومر الجلوكوز ومونومر الفركتوز في تفاعل الجفاف لتشكيل رابطة جليكوسيدية. في هذه العملية ، يتم فقد جزيء الماء. وفقًا للاتفاقية ، يتم ترقيم ذرات الكربون في السكاريد الأحادي من الكربون النهائي الأقرب إلى مجموعة الكربونيل. في السكروز ، تتشكل رابطة جليكوسيدية بين سي1 الكربون في الجلوكوز وج2 كربون في الفركتوز.

تشمل السكاريد المشترك اللاكتوز والمالتوز والسكروز (الشكل 5). اللاكتوز هو ثنائي السكاريد يتكون من مونومرات الجلوكوز والجلاكتوز. يوجد بشكل طبيعي في الحليب. المالتوز ، أو سكر الشعير / الحبوب ، هو ثنائي السكاريد يتكون من تفاعل الجفاف بين جزيئين من الجلوكوز. السكاريد الأكثر شيوعًا هو السكروز ، أو سكر المائدة ، والذي يتكون من مونومرات الجلوكوز والفركتوز.

الشكل 5. تشمل السكريات الشائعة المالتوز (سكر الحبوب) واللاكتوز (سكر الحليب) والسكروز (سكر المائدة).

السكريات

تُعرف سلسلة طويلة من السكريات الأحادية المرتبطة بروابط جليكوسيدية باسم أ عديد السكاريد ("بولي" = كثير). قد تكون السلسلة متفرعة أو غير متفرعة ، وقد تحتوي على أنواع مختلفة من السكريات الأحادية. قد يكون الوزن الجزيئي 100000 دالتون أو أكثر ، اعتمادًا على عدد المونومرات المرتبطة. النشا ، الجليكوجين ، السليلوز ، والكيتين هي أمثلة أساسية على السكريات.

النشا هو الشكل المخزن للسكريات في النباتات ويتكون من خليط من الأميلوز والأميلوبكتين. كلاهما عبارة عن بوليمرات جلوكوز. النباتات قادرة على تصنيع الجلوكوز. يتم تخزين الجلوكوز الزائد ، الكمية التي يتم تصنيعها والتي تتجاوز احتياجات الطاقة الفورية للنبات ، كنشا في أجزاء مختلفة من النبات ، بما في ذلك الجذور والبذور. يوفر النشا الموجود في البذور الغذاء للجنين أثناء إنباته ويمكن أن يعمل أيضًا كمصدر غذاء للإنسان والحيوان الذين قد يأكلون البذور. يتم تكسير النشا الذي يستهلكه الإنسان بواسطة الإنزيمات ، مثل الأميليز اللعابي ، إلى جزيئات أصغر ، مثل المالتوز والجلوكوز.

يتكون النشا من مونومرات الجلوكوز التي ترتبط ب 1-4 أو 1-6 روابط جليكوسيدية ؛ الأرقام 1-4 و1-6 تشير إلى عدد الكربون للمتبقيين اللذين انضمتا لتشكيل الرابطة. كما هو موضح في الشكل 6 ، الأميلوز عبارة عن نشا يتكون من سلاسل غير متفرعة من مونومرات الجلوكوز (روابط 1-4 فقط) ، بينما الأميلوبكتين عبارة عن عديد السكاريد المتفرّع (1-6 روابط عند نقاط التفرع).

الشكل 6. الأميلوز والأميلوبكتين نوعان مختلفان من النشا. يتكون الأميلوز من سلاسل غير متفرعة من مونومرات الجلوكوز المتصلة بواسطة 1-4 روابط جليكوسيدية. يتكون الأميلوبكتين من سلاسل متفرعة من مونومرات الجلوكوز المتصلة بواسطة روابط 1-4 و1-6 جليكوسيدية. بسبب الطريقة التي يتم بها ربط الوحدات الفرعية ، فإن سلاسل الجلوكوز لها بنية حلزونية. يشبه الجليكوجين (غير موضح) في تركيبه الأميلوبكتين ولكنه أكثر تشعبًا.

الجليكوجين

الجليكوجين هو شكل شائع من الجلوكوز المخزن في البشر والفقاريات الأخرى. الجليكوجين هو المكافئ الحيواني للنشا وهو جزيء شديد التشعب يتم تخزينه عادة في خلايا الكبد والعضلات. عندما تنخفض مستويات الجلوكوز في الدم ، يتم تكسير الجليكوجين لتحرير الجلوكوز في عملية تعرف باسم تحلل الجليكوجين.

السليلوز

السليلوز هو البوليمر الحيوي الطبيعي الأكثر وفرة. يتكون جدار الخلية للنباتات في الغالب من السليلوز ، والذي يوفر الدعم الهيكلي للخلية. الخشب والورق في الغالب من السليلوز في الطبيعة. يتكون السليلوز من مونومرات الجلوكوز المرتبطة بروابط 1-4 جليكوسيد.

الشكل 7. في السليلوز ، ترتبط مونومرات الجلوكوز في سلاسل غير متفرعة بواسطة روابط β 1-4 جليكوسيدية. نظرًا للطريقة التي يتم بها ربط وحدات الجلوكوز الفرعية ، يتم قلب كل مونومر جلوكوز بالنسبة إلى الوحدة التالية ، مما يؤدي إلى تكوين هيكل ليفي خطي.

ملاحظة: مناقشة ممكنة

السليلوز ليس شديد الذوبان في الماء في حالته البلورية ؛ يمكن تقريب ذلك من خلال تصوير ألياف السليلوز المكدس أعلاه. هل يمكنك اقتراح سبب (بناءً على أنواع التفاعلات) قد يكون غير قابل للذوبان؟

كما هو موضح في الشكل أعلاه ، يتم قلب كل مونومر جلوكوز آخر في السليلوز ، ويتم تعبئة المونومرات بإحكام كسلاسل طويلة وممتدة. وهذا يعطي السليلوز صلابة وقوة شد عالية - وهو أمر مهم جدًا للخلايا النباتية. في حين أن الارتباط β 1-4 لا يمكن تفكيكه بواسطة إنزيمات الجهاز الهضمي البشرية ، فإن الحيوانات العاشبة مثل الأبقار والكوالا والجاموس والخيول قادرة ، بمساعدة النباتات المتخصصة في المعدة ، على هضم المواد النباتية الغنية بالسليلوز واستخدامها كمصدر للغذاء. في هذه الحيوانات ، توجد أنواع معينة من البكتيريا والطلائعيات في الكرش (جزء من الجهاز الهضمي للحيوانات العاشبة) وتفرز إنزيم السليلوز. يحتوي ملحق حيوانات الرعي أيضًا على بكتيريا تهضم السليلوز ، مما يعطيها دورًا مهمًا في الجهاز الهضمي للحيوانات المجترة. يمكن أن تحلل السليولاز السليلوز إلى مونومرات جلوكوز يمكن للحيوان استخدامها كمصدر للطاقة. النمل الأبيض قادر أيضًا على تكسير السليلوز بسبب وجود كائنات حية أخرى في أجسامها تفرز السليلوز.

التفاعلات مع الكربوهيدرات

لقد ناقشنا للتو الأنواع والتراكيب المختلفة للكربوهيدرات الموجودة في علم الأحياء. الشيء التالي الذي يجب معالجته هو كيفية تفاعل هذه المركبات مع المركبات الأخرى. الجواب على ذلك أنه يعتمد على التركيب النهائي للكربوهيدرات. نظرًا لأن الكربوهيدرات تحتوي على العديد من مجموعات الهيدروكسيل المرتبطة بالجزيء ، فهي بالتالي ممتازة الجهات المانحة H- السندات و يقبلون. يمكن للسكريات الأحادية تكوين روابط H بسرعة وسهولة مع الماء وقابلة للذوبان بسهولة. كل تلك الروابط H تجعلها "لزجة" تمامًا. هذا صحيح أيضًا بالنسبة للعديد من السكريات والعديد من البوليمرات قصيرة السلسلة. قد لا تكون البوليمرات الأطول قابلة للذوبان بسهولة.

أخيرًا ، تسمح القدرة على تكوين مجموعة متنوعة من روابط H للبوليمرات من الكربوهيدرات أو السكريات لتشكيل روابط قوية داخل الجزيئات وبين الخلايا. في البوليمر ، نظرًا لوجود العديد من روابط H ، يمكن أن يوفر هذا الكثير من القوة للجزيء أو المركب الجزيئي ، خاصةً إذا تفاعلت البوليمرات. فكر فقط في السليلوز ، وهو بوليمر جلوكوز ، إذا كان لديك أي شك.

احماض نووية

هناك نوعان من الأحماض النووية في علم الأحياء: DNA و RNA. يحمل الحمض النووي المعلومات الوراثية للخلية ويتكون من خيطين متعارضين من النيوكليوتيدات مرتبة في بنية حلزونية. تتكون كل وحدة فرعية نيوكليوتيد من سكر بنتوز (ديوكسيريبوز) ، وقاعدة نيتروجينية ، ومجموعة فوسفات. يرتبط الخيطان عبر روابط هيدروجينية بين القواعد النيتروجينية التكميلية كيميائياً. التفاعلات المعروفة باسم تفاعلات "التكديس الأساسي" تساعد أيضًا على استقرار اللولب المزدوج. على النقيض من الحمض النووي ، يمكن أن يكون الحمض النووي الريبي إما منفردًا أو مزدوجًا تقطعت به السبل. يتكون أيضًا من سكر بنتوز (ريبوز) وقاعدة نيتروجينية ومجموعة فوسفات. الحمض النووي الريبي هو جزيء من الحيل. يشارك في تخليق البروتين كرسول ومنظم ومحفز للعملية. يشارك الحمض النووي الريبي أيضًا في العديد من العمليات التنظيمية الخلوية الأخرى ويساعد على تحفيز بعض التفاعلات الرئيسية (المزيد حول هذا لاحقًا). فيما يتعلق بـ RNA ، في هذه الدورة ، نحن مهتمون بشكل أساسي بـ (أ) معرفة التركيب الجزيئي الأساسي لـ RNA وما يميزه عن الحمض النووي ، (ب) فهم الكيمياء الأساسية لتخليق الحمض النووي الريبي الذي يحدث أثناء عملية تسمى النسخ ، (ج) ) تقدير الأدوار المختلفة التي يمكن أن يؤديها الحمض النووي الريبي في الخلية ، و (د) تعلم الأنواع الرئيسية من الحمض النووي الريبي التي ستواجهها كثيرًا (مثل mRNA ، و rRNA ، و tRNA ، و mRNA ، وما إلى ذلك) وربطها بالعمليات التي تشارك فيها مع. في هذه الوحدة ، نركز بشكل أساسي على التراكيب الكيميائية للحمض النووي والحمض النووي الريبي وكيف يمكن تمييزهما عن بعضهما البعض.

هيكل النوكليوتيدات

النوعان الرئيسيان من الأحماض النووية حمض الديوكسي ريبونوكلييك (DNA) و الحمض النووي الريبي (RNA). يتكون DNA و RNA من مونومرات معروفة باسم النيوكليوتيدات. تتكثف النيوكليوتيدات الفردية مع بعضها البعض لتشكيل أ حمض نووي بوليمر. يتكون كل نوكليوتيد من ثلاثة مكونات: القاعدة النيتروجينية (التي يوجد لها خمسة أنواع مختلفة) ، وسكر البنتوز ، ومجموعة الفوسفات. هذه موضحة أدناه. الفرق الرئيسي بين هذين النوعين من الأحماض النووية هو وجود أو عدم وجود مجموعة الهيدروكسيل في C2 الموضع ، ويسمى أيضًا الموضع 2 (قراءة "اثنين من رئيس الوزراء") ، من البنتوز (انظر الشكل 1 والقسم الخاص بسكر البنتوز لمعرفة المزيد عن ترقيم الكربون). يحتوي الحمض النووي الريبي على مجموعة هيدروكسيل وظيفية في ذلك الموضع 2 من سكر البنتوز ؛ يسمى السكر ريبوز ، ومن هنا جاءت تسميته ريبوحمض نووي. على النقيض من ذلك ، يفتقر الحمض النووي إلى مجموعة الهيدروكسيل في ذلك الموضع ، ومن هنا جاء الاسم "deoxy" ريبوحمض نووي. يحتوي الحمض النووي على ذرة هيدروجين في الموضع 2.

شكل 1. يتكون النيوكليوتيد من ثلاثة مكونات: قاعدة نيتروجينية ، وسكر بنتوز ، ومجموعة فوسفات واحدة أو أكثر. يتم ترقيم الكربونات الموجودة في البنتوز من 1 إلى 5 (يميز العنصر الأولي هذه المخلفات عن تلك الموجودة في القاعدة ، والتي يتم ترقيمها دون استخدام تدوين أولي). القاعدة متصلة بالموضع 1 للريبوز ، والفوسفات متصل بالموضع 5 ′. عندما يتم تكوين بولي نيوكليوتيد ، فإن 5 فوسفات من النوكليوتيدات الواردة ترتبط بمجموعة 3 هيدروكسيل في نهاية سلسلة النمو. يوجد نوعان من البنتوز في النيوكليوتيدات ، الديوكسيريبوز (الموجود في الحمض النووي) والريبوز (الموجود في الحمض النووي الريبي). يشبه Deoxyribose في بنية الريبوز ، ولكنه يحتوي على -H بدلاً من -OH في الموضع 2. يمكن تقسيم القواعد إلى فئتين: البيورينات والبيريميدين. البيورينات لها هيكل حلقي مزدوج ، وللبيريميدين حلقة واحدة.
الإسناد: Marc T. Facciotti (العمل الأصلي)

القاعدة النيتروجينية

القواعد النيتروجينية للنيوكليوتيدات هي جزيئات عضوية وسميت بهذا الاسم لأنها تحتوي على الكربون والنيتروجين. إنها قواعد لأنها تحتوي على مجموعة أمينية لديها القدرة على ربط هيدروجين إضافي ، وبالتالي تعمل كقاعدة عن طريق تقليل تركيز أيون الهيدروجين في البيئة المحلية. يحتوي كل نوكليوتيد في الحمض النووي على واحدة من أربع قواعد نيتروجينية محتملة: الأدينين (A) ، والجوانين (G) ، والسيتوزين (C) ، والثايمين (T). على النقيض من ذلك ، يحتوي الحمض النووي الريبي على الأدينين (A) والجوانين (G) والسيتوزين (C) واليوراسيل (U) بدلاً من الثايمين (T).

يتم تصنيف الأدينين والجوانين على أنها البيورينات. السمة الهيكلية المميزة الأساسية للبيورين هي حلقة مزدوجة من النيتروجين الكربوني. يتم تصنيف السيتوزين والثايمين واليوراسيل على أنها بيريميدين. تتميز هذه من الناحية الهيكلية بحلقة كربون-نيتروجين واحدة. من المتوقع أن تدرك أن كل من هذه الهياكل الحلقية مزينة بمجموعات وظيفية قد تشارك في مجموعة متنوعة من الكيمياء والتفاعلات.

ملاحظة: الممارسة

خذ لحظة لمراجعة القواعد النيتروجينية في الشكل 1. حدد المجموعات الوظيفية كما هو موضح في الفصل. لكل مجموعة وظيفية تم تحديدها ، صف نوع الكيمياء التي تتوقع أن تشارك فيها. حاول تحديد ما إذا كانت المجموعة الوظيفية يمكن أن تعمل إما كمانح رابطة الهيدروجين ، أو متقبل ، أو كليهما؟

سكر البنتوز

يحتوي سكر البنتوز على خمس ذرات كربون. يتم ترقيم كل ذرة كربون في جزيء السكر على أنها 1 و 2 و 3 و 4 و 5 (1 ′ تقرأ على أنها "عدد أولي واحد"). غالبًا ما يتم تسمية المجموعتين الوظيفيتين الرئيسيتين المرتبطتين بالسكر بالإشارة إلى الكربون الذي يرتبط بهما. على سبيل المثال ، يتم إرفاق بقايا الفوسفات بـ 5 كربون من السكر ويتم ربط مجموعة الهيدروكسيل بـ 3 كربون من السكر. غالبًا ما نستخدم رقم الكربون للإشارة إلى المجموعات الوظيفية على النيوكليوتيدات ، لذا كن على دراية كبيرة بهيكل سكر البنتوز.

يسمى سكر البنتوز في الحمض النووي ديوكسيريبوز ، وفي الحمض النووي الريبي ، السكر هو ريبوز. الفرق بين السكريات هو وجود مجموعة الهيدروكسيل على 2 'كربون من الريبوز وغيابها على 2' كربون من الديوكسيريبوز. لذلك ، يمكنك تحديد ما إذا كنت تنظر إلى نوكليوتيد DNA أو RNA من خلال وجود أو عدم وجود مجموعة الهيدروكسيل على ذرة الكربون 2 '- من المحتمل أن يُطلب منك القيام بذلك في مناسبات عديدة ، بما في ذلك الاختبارات.

مجموعة الفوسفات

يمكن أن يكون هناك ما بين مجموعة واحدة وثلاث مجموعات فوسفات مرتبطة بـ 5 'كربون من السكر. عندما يرتبط أحد الفوسفات ، يشار إلى النيوكليوتيدات باسم أ نأوكليوتيد مأونوصالهوسفات (NMP). إذا تم ربط اثنين من الفوسفات ، يشار إلى النيوكليوتيدات باسم نأوكليوتيد دأناصالفوسفات (الحزب الوطني الديمقراطي). عندما ترتبط ثلاثة فوسفات بالنيوكليوتيدات ، يشار إليها باسم أ نأوكليوتيد تيريصالهوسفات (NTP). روابط الفوسفوهيدريد التي تربط مجموعات الفوسفات ببعضها البعض لها خصائص كيميائية محددة تجعلها جيدة لوظائف بيولوجية مختلفة. التحلل المائي للروابط بين مجموعات الفوسفات هو ديناميكي حراري طارد للطاقة في الظروف البيولوجية ؛ لقد طورت الطبيعة آليات عديدة لمزاوجة هذا التغيير السلبي في الطاقة الحرة للمساعدة في دفع العديد من التفاعلات في الخلية. يوضح الشكل 2 بنية النوكليوتيدات ثلاثي فوسفات Adenosine Triphosphate ، ATP ، الذي سنناقشه بمزيد من التفصيل في فصول أخرى.

ملاحظة: روابط "عالية الطاقة"

مصطلح "الرابطة عالية الطاقة" يستخدم كثيرا في علم الأحياء. هذا المصطلح ، مع ذلك ، اختصارات لفظية يمكن أن تسبب بعض الالتباس. يشير المصطلح إلى مقدار الطاقة الحرة السلبية المرتبطة بالتحلل المائي للرابطة المعنية. الماء (أو أي شريك تفاعل مكافئ آخر) هو مساهم مهم في حساب التفاضل والتكامل للطاقة. في ATP ، على سبيل المثال ، ببساطة "كسر" رابطة فسفوانهيدريد - لنقل باستخدام ملاقط جزيئية وهمية - عن طريق سحب الفوسفات لن يكون مفيدًا بقوة. لذلك ، يجب أن نتوخى الحذر حتى لا نقول إن كسر الروابط في ATP موات بقوة أو أنه "يطلق طاقة". بدلاً من ذلك ، يجب أن نكون أكثر تحديدًا ، مع ملاحظة أن التحلل المائي للرابطة أمر موات بقوة. يرتبط بعض هذا المفهوم الخاطئ الشائع ، في رأينا ، باستخدام مصطلح "روابط عالية الطاقة". بينما في Bis2a ، حاولنا تقليل استخدام "الطاقة العالية" العامية عند الإشارة إلى الروابط ، ومحاولة بدلاً من ذلك وصف التفاعلات الكيميائية الحيوية باستخدام مصطلحات أكثر تحديدًا ، كطلاب في علم الأحياء ، ستواجهون بلا شك احتمال التضليل - على الرغم من أنه مفيد بالتأكيد - اختصار "رابطة الطاقة العالية" بينما تستمر في دراستك. لذا ، ضع في اعتبارك ما سبق عندما تقرأ أو تستمع إلى مناقشات مختلفة في علم الأحياء. هيك ، استخدم المصطلح بنفسك. فقط تأكد من أنك تفهم حقًا ما تشير إليه.

الشكل 2. يحتوي ATP (أدينوزين ثلاثي الفوسفات) على ثلاث مجموعات فوسفات يمكن إزالتها عن طريق التحلل المائي لتشكيل ADP (ثنائي فوسفات الأدينوزين) أو AMP (أدينوزين أحادي الفوسفات). Facciotti (عمل أصلي)

بنية الحلزون المزدوج للحمض النووي

يحتوي الحمض النووي على بنية حلزونية مزدوجة (كما هو موضح أدناه) تم إنشاؤها بواسطة خيطين من الوحدات الفرعية للنيوكليوتيدات المرتبطة تساهميًا. يتم وضع مجموعات السكر والفوسفات لكل حبلا من النيوكليوتيدات على السطح الخارجي للحلزون ، وتشكل العمود الفقري للحمض النووي (مبرز بواسطة أشرطة برتقالية في الشكل 3). يعمل شريطا اللولب في اتجاهين متعاكسين ، مما يعني أن نهاية 5-كربون من خيط واحد ستواجه نهاية 3-كربون من حبلاها المطابق (انظر الشكلين 4 و 5). أشرنا إلى هذا الاتجاه من الخيوط على النحو التالي مضاد. لاحظ أيضًا أن مجموعات الفوسفات موضحة في الشكل 3 على أنها "عصي" برتقالية وحمراء بارزة من الشريط. يتم شحن الفوسفات سلبًا عند الأس الهيدروجيني الفسيولوجي وبالتالي يعطي العمود الفقري للحمض النووي طابعًا محليًا قويًا سالبًا. على النقيض من ذلك ، فإن القواعد النيتروجينية مكدسة في الجزء الداخلي من اللولب (تم تصويرها على أنها عصي خضراء وزرقاء وحمراء وبيضاء في الشكل 3). تتفاعل أزواج النيوكليوتيدات مع بعضها البعض من خلال روابط هيدروجينية محددة (كما هو موضح في الشكل 5). يفصل كل زوج عن الزوج الأساسي التالي في السلم بمقدار 0.34 نانومتر وهذا التراص الوثيق والاتجاه المستوي يؤدي إلى تفاعلات تكديس أساسية مواتية بقوة. إن الكيمياء المحددة المرتبطة بهذه التفاعلات تتجاوز محتوى Bis2a ولكنها موصوفة بمزيد من التفاصيل هنا للطلاب الفضوليين أو الأكثر تقدمًا. ومع ذلك ، نتوقع أن يدرك الطلاب أن تكديس القواعد النيتروجينية يساهم في استقرار اللولب المزدوج وتأجيل معلمي علم الوراثة والكيمياء العضوية في القسم العلوي لملء التفاصيل الكيميائية.

الشكل 3. الحمض النووي الأصلي هو حلزون مزدوج مضاد للتوازي. The phosphate backbone (indicated by the curvy lines) is on the outside, and the bases are on the inside. Each base from one strand interacts via hydrogen bonding with a base from the opposing strand. Facciotti (original work)

In a double helix, certain combinations of base pairing are chemically more favored than others based on the types and locations of functional groups on the nitrogenous bases of each nucleotide. In biology we find that:

Adenine (A) is chemically complementary with thymidine (T) (A pairs with T)

و

Guanine (G) is chemically complementary with cytosine (C) (G pairs with C).

We often refer to this pattern as "base complementarity" and say that the antiparallel strands are مكمل لبعضهم البعض. For example, if the sequence of one strand is of DNA is 5'-AATTGGCC-3', the complementary strand would have the sequence 5'-GGCCAATT-3'.

We sometimes choose to represent complementary double-helical structures in text by stacking the complementary strands on top of on another as follows:

5' - GGCCAATTCCATACTAGGT - 3'

3' - CCGGTTAAGGTATGATCCA - 5'

Note that each strand has its 5' and 3' ends labeled and that if one were to walk along each strand starting from the 5' end to the 3' end that the direction of travel would be opposite the other for each strand; the strands are antiparallel. We commonly say things like "running 5-prime to 3-prime" or "synthesized 5-prime to 3-prime" to refer to the direction we are reading a sequence or the direction of synthesis. Start getting yourself accustomed to this nomenclature.

الشكل 4. Panel A. In a double-stranded DNA molecule, the two strands run antiparallel to one another so that one strand runs 5′ to 3′ and the other 3′ to 5′. Here the strands are depicted as blue and green lines pointing in the 5' to 3' orientation. Complementary base pairing is depicted with a horizontal line between complementary bases. Panel B. The two antiparallel strands are depicted in double-helical form. Note that the orientation of the strands is still represented. Moreover, note that the helix is right-handed - the "curl" of the helix, depicted in purple, winds in the direction of the fingers of the hand if the right hand is used and the direction of the helix points towards the thumb. Panel C. This representation shows two structural features that arise from the assembly of the two strands called the major and minor grooves. These grooves can also be seen in Figure 3.
الإسناد: Marc T. Facciotti (العمل الأصلي)

الشكل 5. A zoomed-in molecular-level view of the antiparallel strands in DNA. In a double-stranded DNA molecule, the two strands run antiparallel to one another so that one strand runs 5′ to 3′ and the other 3′ to 5′. The phosphate backbone is located on the outside, and the bases are in the middle. Adenine forms hydrogen bonds (or base pairs) with thymine, and guanine base pairs with cytosine.
الإسناد: Marc T. Facciotti (العمل الأصلي)

Functions and roles of nucleotides and nucleic acids to look out for in Bis2a

In addition to their structural roles in DNA and RNA, nucleotides such as ATP and GTP also serve as mobile energy carriers for the cell. Some students are surprised when they learn to appreciate that the ATP and GTP molecules we discuss in the context of bioenergetics are the same as those involved in the formation of nucleic acids. We will cover this in more detail when we discuss DNA and RNA synthesis reactions. Nucleotides also play important roles as co-factors in many enzymatically catalyzed reactions.

Nucleic acids, RNA in particular, play a variety of roles in in cellular process besides being information storage molecules. Some of the roles that you should keep an eye out for as we progress through the course include: (a) Riboprotein complexes - RNA-Protein complexes in which the RNA serves both catalytic and structural roles. Examples of such complexes include, ribosomes (rRNA), RNases, splicesosome complexes, and telomerase. (b) Information storage and transfer roles. These roles include molecules like DNA, messenger RNA (mRNA), transfer RNA (tRNA). (c) Regulatory roles. Examples of these include various non-coding (ncRNA). Wikipedia has a comprehensive summary of the different types of known RNA molecules that we recommend browsing to get a better sense of the great functional diversity of these molecules.

أحماض أمينية

أحماض أمينية are the monomers that make up proteins. Each amino acid has the same core structure, which consists of a central carbon atom, also known as the alpha (α) carbon, bonded to an amino group (NH2), a carboxyl group (COOH), and a hydrogen atom. Every amino acid also has another atom or group of atoms bonded to the alpha carbon known alternately as the R group, the variable group or the side-chain.

Amino acids have a central asymmetric carbon to which an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a side chain (R group) are attached.

الإسناد: مارك ت.فاكيوتي (عمل خاص)

Note: Possible discussion

Recall that one of the learning goals for this class is that you (a) be able to recognize, in a molecular diagram, the backbone of an amino acid and its side chain (R-group) and (b) that you be able to draw a generic amino acid. Make sure that you practice both. You should be able to recreate something like the figure above from memory (a good use of your sketchbook is to practice drawing this structure until you can do it with the crutch of a book or the internet).

The Amino Acid Backbone

The name "amino acid" is derived from the fact that all amino acids contain both an amino group and carboxyl-acid-group in their backbone. There are 20 common amino acids present in natural proteins and each of these contain the same backbone. The backbone, when ignoring the hydrogen atoms, consists of the pattern:

N-C-C

When looking at a chain of amino acids it is always helpful to first orient yourself by finding this backbone pattern starting from the N terminus (the amino end of the first amino acid) to the C terminus (the carboxylic acid end of the last amino acid).

Peptide bond formation is a dehydration synthesis reaction. The carboxyl group of the first amino acid is linked to the amino group of the second incoming amino acid. In the process, a molecule of water is released and a peptide bond is formed.
Try finding the backbone in the dipeptide formed from this reaction. The pattern you are looking for is: N-C-C-N-C-C

الإسناد: مارك ت.فاكيوتي (عمل خاص)

The sequence and the number of amino acids ultimately determine the protein's shape, size, and function. Each amino acid is attached to another amino acid by a covalent bond, known as a peptide bond, which is formed by a dehydration synthesis (condensation) reaction. The carboxyl group of one amino acid and the amino group of the incoming amino acid combine, releasing a molecule of water and creating the peptide bond.

Amino Acid R group

The amino acid R group is a term that refers to the variable group on each amino acid. The amino acid backbone is identical on all amino acids, the R groups are different on all amino acids. For the structure of each amino acid refer to the figure below.

There are 20 common amino acids found in proteins, each with a different R group (variant group) that determines its chemical nature. R-groups are circled in teal. Charges are assigned assuming pH ~6.0. The full name, three letter abbreviation and single letter abbreviations are all shown.

الإسناد: مارك ت.فاكيوتي (عمل خاص)

GlycineGlutamateTryptophan

Note: Possible Discussion

Let's think about the relevance of having 20 different amino acids. If you were using biology to build proteins from scratch, how might it be useful if you had 10 more different amino acids at your disposal? By the way, this is actually happening in a variety of research labs - why would this be potentially useful?

Each variable group on an amino acid gives that amino acid specific chemical properties (acidic, basic, polar, or nonpolar). You should be familiar with most of the functional groups in the R groups by now. The chemical properties associated with the whole collection of individual functional groups gives each amino acid R group unique chemical potential.

For example, amino acids such as valine, methionine, and alanine are typically nonpolar or hydrophobic in nature, while amino acids such as serine and threonine are said to have polar character and possess hydrophilic side chains.

Note: Practice

Using your knowledge of functional groups, try classifying each amino acid in the figure above as either having the tendency to be polar or nonpolar. Try to find other classification schemes and think make lists for yourself of the amino acids you would put into each group. You can also search the internet for amino acid classification schemes - you will notice that there are different ways of grouping these chemicals based on chemical properties. You may even find that there are contradictory schemes. Try to think about why this might be and apply your chemical logic to figuring out why certain classification schemes were adopted and why specific amino acids were placed in certain groups.

البروتينات

Proteins are class of biomolecules that perform a wide array of functions in biological systems. Some proteins serve as catalysts for specific biochemical reactions. Other proteins act as signaling molecules that allow cells to "talk" with one another. Proteins, like the keratin in fingernails, can also act in a structural capacity. While the variety of possible functions for proteins is remarkably diverse, all of these functions are encoded by a linear assembly of amino acids, each connected to their neighbor via a peptide bond. The unique composition (types of amino acids and the number of each) and the order in which they are linked together determine the final three dimensional form that the protein will adopt and therefore, also the protein's biological "function". Many proteins can, in a cellular environment, spontaneously and often rapidly take on their final form in a process called protein folding. To watch a short (four minutes) introduction video on protein structure click here.

Protein structure

Protein structures can be described by four different levels of structural organization called primary, secondary, tertiary, and quaternary structures. These are briefly introduced in the sections that follow.

Primary structure

The unique sequence of amino acids in a polypeptide chain is its primary structure (شكل 1). The amino acids in this chain are linked to one another other via a series of peptide bonds. The chain of amino acids is often referred to as a polypeptide (multiple peptides).

Figure 1. The primary structure of a protein is depicted here as "beads on a string" with the N terminus and C terminus labeled. The order in which you would read this peptide chain would begin with the N terminus as Glycine, Isoleucine, etc., and end with Methionine. Source: Erin Easlon (own work)

Due to the common backbone structure of amino acids, the resulting backbone of the protein has a repeating -N-Cα-C-N-Cα-C- pattern that can be readily identified in atomic resolution models of protein structures (Figure 2). Be aware that one of the learning goals for this class is for you to be able to examine a model like the one below and to identify the backbone from the side chain atoms (e.g. create the purple trace and blue shading if there aren't any). This can be done by finding the -N-Cα-C-N-Cα-C- pattern. Moreover, another learning goal for this class is that you are able to create drawings that model the structure of a typical protein backbone and its side chains (aka. variable group, R group). This task can be greatly simplified if you remember to start your model by first creating the -N-Cα-C-N-Cα-C- pattern and then filling in the variable groups.

الشكل 2. A model of a short 3 amino acid long peptide. The backbone atoms are colored in red. The variable R groups are circled in light blue. A purple line traces the backbone from the N-terminus (start) to the C-terminus (end) of the protein. One can identify (in green) the repeated -N-Cα-N-Cα- ordered pattern by following the purple line from start to end and listing off the backbone atoms in the order that they are encountered. Facciotti (العمل الخاص)

Secondary structure

Due to the specific chemistry of the peptide bond the backbone between adjacent alpha-carbon atoms forms a highly planar structure (Figure 3). This means that all of the atoms linked by the pink quadrilateral lie on the same plane. The polypeptide is therefore structurally constrained since very little rotation can happen around the peptide bond itself. Rather, rotations occur around the two bonds extending away from the alpha carbons. These structural constraints lead to two commonly observed patterns of structure that are associated with the organization of the backbone itself.

الشكل 3. The peptide bond between two amino acids is depicted. The shaded quadrilateral represents planar nature of this bond. Facciotti (العمل الخاص)

We call these patterns of backbone structure the secondary structure of the protein. The most common secondary structure patterns occurring via rotations of the bonds around each alpha-carbon, are the α-helix, β-sheet و loop structures. As the name suggests, the α-helix is characterized by a helical structure made by twisting the backbone. ال β-sheet is actually the association between two or more structures called β-strands. If the orientation (N-terminus to C-terminus direction) of two associating β-strands are oriented in the same/parallel direction, the resulting β-sheet is called a موازى β-sheet. Meanwhile, if two associating β-strands are oriented in opposite/anti-parallel directions, the resulting β-sheet is called an anti-parallel β-sheet. ال α-helix and β-sheet are both stabilized by hydrogen bonds that form between backbones atoms of amino acids in close proximity to one another. More specifically, the oxygen atom in the carbonyl group from one amino acid can form a hydrogen bond with a hydrogen atom bound to the nitrogen in the amino group of another amino acid. Loop structures by contrast refer to all secondary structure (e.g. backbone structure) that can not be identified as either α-helix or β-sheet.

الشكل 4. The α-helix and β-sheet are secondary structures of proteins that are stabilized by hydrogen bonding between carbonyl and amino groups in the peptide backbone. Note how the hydrogen bonds in an alpha-helix occur between amino acids that are relatively close to one another (about 4 amino acids apart in the amino acid chain) while the interactions that occur in β-sheets may occur between amino acids that are much farther apart in the chain.

Tertiary structure

The backbone and secondary structure elements will further fold into a unique and relatively stable three-dimensional structure called the tertiary structure of the protein. The tertiary structure is what we typically associate with the "functional" form of a protein. In Figure 6 two examples of tertiary structure are shown. In both structures, the protein is abstracted into a "cartoon" that depicts the polypeptide chain as a single continuous line or ribbon tracing the path between alpha carbons of amino acids linked to one another by peptide bonds - the ribbon traces the backbone of the protein (Figure 5).

الشكل 5. How protein "cartoon" figures are drawn. Protein cartoons (like those shown in Figure 6) are perhaps the most common representation of three-dimensional protein structure. These cartoon models help us visualize the major features of a protein structure by tracing the path from one alpha-carbon to the next along the polypeptide backbone. This is depicted as a thick purple line. In a longer polypeptide this line would continue and join to the next alpha carbon until the end of the polypeptide was reached. While these models allow us to visualize the general structure of a protein, they leave out a lot of molecular-level detail.

The ribbon created by joining alpha-carbons can be drawn as a simple continuous line or it can be enhanced by uniquely representing secondary structural elements. For instance, when an α-helix is identified, the helix is usually highlighted by accentuating/broadening the ribbon to make the helical structure stand out. When a β-strand is present, the ribbon is usually broadened and an arrow is typically added to the C-terminal end of each β-strand - the arrow helps to identify the orientation of the polypeptide and whether β-sheets are parallel or anti-parallel. The thin ribbon connecting α-helix and β-strand elements is used to represent the loops. Loops in proteins can be highly structured and play an important role in the protein's function. They should not be treated lightly or dismissed as unimportant because their name lacks a Greek letter.

الشكل 6. Examples of tertiary structures of proteins. Secondary structure elements are colored as follows: β-sheet - yellow, α-helix - red; loop - green. In panel A the structure of protein gamma crystallin (PDBID 1a45) - a protein found in the vertebrate eye - is depicted. This protein is composed largely of β-sheet and loops. In panel B the structure of the protein triose phosphate isomerase (PDBID 1tim) - a protein found in the glycolytic pathway - is composed of β-sheet, α-helix, and loops joining the secondary structural elements. Facciotti (العمل الخاص)
Crystallin (PDBID 1a45)Triose phosphate isomerase (PDBID 1tim)

The tertiary structure is the product of many different types of chemical interactions among amino acid R groups, backbone atoms, ions in solution and water. These bonds include ionic, covalent, and hydrogen bonds and Van der Waals interactions. For example, ionic bonds may form between various ionizable side chains. It may, for instance, be energetically favorable for a negatively charged R group (e.g. an Aspartate) to interact with a positively charged R group (e.g. an Arginine). The resulting ionic interaction may then become part of the network of interactions that helps to stabilize the three dimensional fold of the protein. By contrast, R groups with like charges will likely be repelled by each other and be therefore unlikely to form a stable association thereby disfavoring a structure that would include that association. Likewise, hydrogen bonds may form between various R groups or between R groups and backbone atoms. These hydrogen bonds may also contribute to stabilizing the tertiary structure of the protein. In some cases covalent bonds may also form between amino acids. The most commonly observed covalent linkage between amino acids involves two cysteines and is termed a disulfide bond or disulfide linkage.

Finally, the association of the protein's functional groups with water also helps to drive chemical associations that help to stabilize the final protein structure. The interactions with water can, of course, include the formation of hydrogen bonds between polar functional groups on the protein and water molecules. Perhaps more importantly, however, is the drive for the protein to avoid placing too many hydrophobic functional groups in contact with water. The result of this desire to avoid interactions between water and hydrophobic functional groups means that the less polar side chains will often associate with one another away from water resulting in some energetically favorable Van der Waals interactions and the avoidance of energetic penalties associated with exposing the non-polar side chains to water. Indeed, the energetic penalty is so high for "exposing" the non-polar side chains to water that burying these groups away from water is thought to be one of the primary energetic drivers of protein folding and stabilizing forces holding the protein together in its tertiary structure.

الشكل 6. The tertiary structure of proteins is determined by a variety of chemical interactions. These include hydrophobic interactions, ionic bonding, hydrogen bonding, and disulfide linkages. This image shows a flattened representation of a protein folded in tertiary structure. Without flattening, this protein would be a globular 3-D shape.

Quaternary structure

In nature, the functional forms of some proteins are formed by the close association of several polypeptides. In such cases the individual polypeptides are also known as subunits. When the functional form of a protein requires the assembly of two or more subunits we call this level of structural organization the protein's quaternary structure. Yet again, combinations of ionic, hydrogen, and covalent bonds together with Van der Waals associations that occur through the "burial" of hydrophobic group at the interfaces between subunits help to stabilize the quaternary structures of proteins.

الشكل 7. The four levels of protein structure can be observed in these illustrations.
Source: Modification of work by National Human Genome Research Institute

تمسخ

As was previously described, each protein has its own unique structure that is held together by various types of chemical interactions. If the protein is subject to changes in temperature, pH, or exposure to chemicals, that change the nature of or interfere with the associations between functional groups, the protein's secondary, tertiary and/or quaternary structures may change, even though the primary structure remains the same. This process is known as denaturation. While in the test tube denaturation is often reversible, in the cell the process can often be, for practical purposes, irreversible, leading to loss of function and the eventual recycling of the protein's amino acids. Resistance to environmental stresses that can lead to denaturation vary greatly amongst the proteins found in nature. For instance, some proteins are remarkably resistant to high temperatures; for instance, bacteria that survive in hot springs have proteins that function at temperatures close to the boiling point of water. Some proteins are able to withstand the very acidic, low pH, environment of the stomach. Meanwhile some proteins are very sensitive to organic solvents while others can be found that are remarkably tolerant of these chemicals (the latter are prized for use in various industrial processes).

Finally, while many proteins can form their three dimensional structures completely on their own, in many cases proteins often receive assistance in the folding process from protein helpers known as chaperones (or chaperonins) that associate with their protein targets during the folding process. The chaperones are thought to act by minimizing the aggregation of polypeptides into non-functional forms - a process that can occur through the formation of non-ideal chemical associations.


CLC Biology 234 and 235 Workshops

  • ماذا او ما Collaborative Learning Center CLC CLC News student student featured
  • متي Mar 14, 2019 from 12:00 PM to 01:50 PM (America/New_York / UTC-400)
  • All datesMar 14, 2019 from 12:00 PM to 01:50 PMMar 21, 2019 from 12:00 PM to 01:50 PMApr 11, 2019 from 12:00 PM to 01:50 PMMay 02, 2019 from 12:00 PM to 01:50 PM
  • أين 3H14 and 3H16
  • Contact NameRaquel Alicia Coy
  • Add event to calendariCal

Sessions are free for York College students. 

234 Lecture (12 - 12:50 pm) Room 3H14
Topics: What is A&P?, Chemistry, The Cell, Tissues, Integumentary System

234 Lab (1 - 1:50 pm) Room 3H14
Topics: Histology (epidermis, connective tissue, muscle tissue)

235 Lab (1 - 1:50 pm) Room 3H16
Topics: Cardiovascular System (and Blood Vessels), Cat Dissection (Major Blood Vessels), Lympthatic & Immune System Histology (thymus, lymph node, spleen)

Thursday, March 14th
235 Lecture (12 - 12:50 pm) Room 3H16
Topics: Blood Vessels (Chp. 20), Lympthatic System (Chp. 21), Immune & Respiratory Systems (Chp. 22)

Thursday, March 21st
234 Lecture (12 - 12:50 pm) Room 3H14
Topics: Skeletal Tissue, Joints, Muscle

234 Lab (1 - 1:50 pm) Room 3H14
Topics: Skeleton (Axial & Appendicular)

235 Lab (1 - 1:50 pm) Room 3H16
Topics: Respiratory System (model of lung, histology of normal & diseased lungs), Respiratory Volumes & Spirometry Calculations

Thursday, April 11th
234 Lab (1 - 1:50 pm) Room 3H14
Topics: Muscles

235 Lecture (12 - 12:50 pm) Room 3H16

Topics: Respiratory System (Chp. 23), Digestive System, Urinary System, Fluid, Electrolytes, Acid-Base Balance

235 Lab (1 - 1:50 pm) Room 3H16
Topics: Digestive System (models, histology, cat dissection) Urinary System (models, histology, urinalysis, cat dissection) Renal physiology

الخميس 2 مايو
234 Lecture (12 - 12:50 pm) Room 3H14
Topics: Nervous Tissue, Central Nervous System, Peripheral Nervous System, Autonomic Nervous System

234 Lab (1 - 1:50 pm) Room 3H14
Topics: Neurophysiology, Brain Models/Dissection


شاهد الفيديو: علم الاحياء والزراعه (كانون الثاني 2022).